enzimas/bioquimica

n macromoléculas de naturaleza proteica, las cuales catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos

enzimas

que hacen las enzimas

unen Reactantes o Sustratos y los convierten en Productos.

Son moléculas de RNA que funcionan como biocatalizadores.

ribozomas

Tienen alta especificidad

➢ Son termolábiles

➢ Afectadas fácilmente por el pH

➢ Aceleradas por la temperatura.

➢ Muy eficientes

➢ No sufren cambios químicos irreversibles durante la catálisis

➢ La actividad de algunas de ellas puede ser regulada por ciertos metabolitos, de acuerdo con las necesidades del organismo

ribozomas

pueden ser iones o vitaminas, sus derivados; y participan en la catálisis de las reacciones .

cofactores

que modifican los cofactores y para que

modifican la estructura tridimensional de la proteína, la del sustrato o ambos para incrementar la interacción entre ellos

No permanecen unidas fuertemente a la parte proteica, sino que difunden libremente. son a menudo vitaminas o sederivan de llas

• NAD+

• NADP+

• NIACINA

coenzima

Forman parte de la proteína en su estado nativo. Su unión a la parte proteica es fuerte, pudiendo ser covalente o no

• fosfato de piridoxal

• hemo

grupo prostetico

ndica a cuál de las seis clases pertenece

1er. Número

se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo.

2do. Número

indica la sub-subclase

3er. Número

: se refiere al orden en que cada enzima ha sido añadida a la lista y de acuerdo con los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.

4to. Número

clasificacion de acuerod a su reaccion

1. oxidoreductasas

2. transfersas

3. hidrolasa

4. liasas

5. isomerasas

6. ligasas

catalizan la transferencia de grupos glucosilo, metilo

Transferasas

catalizan hidrólisis de C-C, C-O, C-N, y otros enlaces

hidrolasas

catalizan la división de C-C, C-O, C-N, y otros enlaces covalentes formando dobles enlaces

liasas

catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula

isomerasas

catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis del ATP

ligasas

condiciones fundamentales para la vida

que el organismo ha de poder catalizar reacciones químicas eficiente y selectivamente

que hacen las enzimas en las rutas metabolicas

catalizan reacciones quimicas que se van degradando fabricando macromoleculas biologicas a partir de precurosres sencillos

área de la fisicoquímica que trata de la energía y sus transformaciones. En toda reacción química hay un cambio de energía libre (G). Al producirse una reacción química se rompen y forman enlaces químicos, lo cual puede hacer que las moléculas resultantes tengan un contenido energético menor (hay liberación de energía - G ) o mayor (se absorbe energía +G). La energía se expresa en kcal o kJ ( 1kcal = 4,184kJ

termodinamica

a cuanto equivale 1Kcal

a 4,184kJ

que proporcionan los cambios de energia libre

proporcionan informacion, sobre la dirección de una reacción,

Estudia la velocidad de las reacciones químicas, los factores que la afectan y el mecanismo de reacción. De acuerdo a la teoría de las colisiones, para que las moléculas reaccionen deben chocar entre sí con energía suficiente y en orientación adecuada

energia cinetica

es el cambio de concentracion de un reactivo o producto en un tiempo

velocidad de reaccion

mínima cantidad de energía que se requiere para iniciar una reacción química.

energia de activacio (Ea)

que debe tener para que ocurra una reacción, las moléculas que chocan

deben tener unna energia cinetica total igual o mayor que la energia de activacion

especie quimica temporal que se forma cuando los reactivos chocan y se da antes de que se forme el producto

Complejo activado (estado de transición):

que pasa con la reaccion que tiene menor Ea

se realiza a mayor velocidad

que pasa conla reaccion que tiene mayor Ea

se realiza mas lento

Factores que aumentan la velocidad de las reacciones químicas

• Aumento de la concentración de los reactivos

• 2. Aumento de la temperatura

• 3. Usando catalizadores

• aumenta la velocidad de las reacciones químicas al disminuir la energía de activación,

• se utiliza en pequeñas cantidades,

• se recupera al final de la reacción,

• y no modifica la constante de equilibrio ni el estado termodinámico de la reacción

catalizador

estudia los siguientes aspectos sobre la catálisis enzimática:

• - Velocidades de reacción.

• - Factores que afectan la velocidad, al afectar la afinidad de las enzimas por los sustratos.

• - Mecanismos por los cuales las enzimas aumentan la velocidad de reacción.

a Cinética enzimática

cual es la enzimas con mas velocidad e reaccion

Orotidina monofosfato descarboxilasa 1017

Es la capacidad de una enzima para seleccionar únicamente un sustrato

especifidad de las enzimas

cual es la primera etapa de la catalisis enzimatica

complejo enzimasustrato (ES) cuyo objetivo es facilitar la formación del estado de transición

a forma particular en que el sustrato interacciona con la enzima y los cofactores para lograr disminuir la Energía de Activación (EA).

Mecanismo de acción

por quien esta determinado el poder catalítico y la especificidad de las enzimas

por el mecanismo de accion

que tipo de interacciones debiles pueden generarse en el sitio activo

• puentes de hidrógeno

• atracciones hidrofóbicas

• puentes salinos (ión-ión).

nombre del modelo propuesto por Daniel E. Koshland en 1958, que considera a la enzima con estructura flexible

Modelo de la unión enzima sustrato/modelo de adaptación o ajuste inducido

combinaciones de 6 mecanismosque ocupan las enzimas para aumentar la velocidad de las reacciones

1. Catálisis por ácido-básica

2. Catálisis covalente

3. Catálisis por ión metálico

4. Catálisis por cofactor

5. Catálisis por aproximación

6. Catálisis por tensión

• Es aquella en donde una molécula diferente al agua desempeña el papel de dador o aceptor de un protón, es decir que un grupo funcional en la proteína dona un protón (catálisis ácida) o acepta un protón (catálisis básica) durante el curso de la reacción.

Catálisis general Acido-Básica

•En esta el sustrato está unido en forma covalente durante el curso de la reacción con una cadena lateral del aminoácido en el sitio activo de la enzima

Catálisis covalente

Los iones metálicos pueden funcionar catalíticamente de varias maneras:

• Puede facilitar mediante coordinación directa la formación de nucleófilos.

• Puede actuar como un puente entre la enzima y el sustrato, aumentando la energía de unión y manteniendo al sustrato en conformación apropiada para la catálisis

Catálisis por ion metálico

Un cofactor es necesario para que una enzima forme un enlace covalente con el sustrato durante el curso de la reacción

Catálisis por cofactor

Se atraen dos sustratos diferentes sobre una misma superficie de unión de la enzima para facilitar su reacción. Ej: la anhidrasa carbónica se une al agua y al dióxido de carbono.

Catálisis por aproximación

Las enzimas que catalizan reacciones líticas, transformaciones químicas que comprenden el rompimiento de un enlace covalente, típicamente se unen a sus sustratos en una conformación que es un poco desfavorable para el enlace que sufrirá la división.

• La tensión resultante estira o deforma el enlace al cual se dirige; esto lo debilita y lo hace más vulnerable a división.

Catálisis por tensión