🌱🧪 Biochemia - 🌱⚙️ Enzymy - 🎯🔩 Mechanizm działania i centrum aktywne

Computer-friendly

🔄🧬 Główne etapy mechanizmu działania enzymów:

1. 🤝🧬 Połączenie substratu (S) z centrum aktywnym enzymu (E), co powoduje wzrost energii swobodnej i spadek entropii.
   
   

2. ⚡🧪 Przegrupowania elektronowe między atomami substratu a grupami aminokwasów enzymu, prowadzące do utworzenia wzbudzonego kompleksu ES.

3. 🏁✨ Przekształcenie kompleksu ES w kompleks EP, który następnie rozpada się na wolny enzym i gotowy produkt.

⚙🧬 Jakie są trzy główne etapy mechanizmu katalitycznego działania enzymów? [3]

(wymień po kolei kroki prowadzące od substratu do produktu)

📍🧬 Centrum aktywne (katalityczne) to niewielki obszar enzymu (specyficznie pofałdowany fragment łańcucha polipeptydowego), który wiąże substrat i przemienia go w produkt.

• 🧬 Zlokalizowane jest zazwyczaj w głębi globularnej cząsteczki w postaci szczeliny lub bruzdy.

🎯🔍 Czym jest centrum aktywne enzymu? [1]

(zdefiniuj ten obszar i określ jego typową lokalizację w cząsteczce)

🗺🧬 W obszarze centrum aktywnego wyróżnia się dwa rejony:

1. ⚓🧬 Miejsce wiązania substratu.

2. ✂🧬 Miejsce katalityczne.

🗺📍 Jakie dwa charakterystyczne rejony wyróżnia się w obrębie centrum aktywnego? [2]

(wymień nazwy obu funkcjonalnych części centrum)

🤝🛡 Miejsce wiązania substratu odpowiada za specyficzność działania enzymu.

• 🧬 Znajdują się w nim aminokwasy kontaktowe, które oddziałują z substratem poprzez wiązania wodorowe, jonowe lub siły van der Waalsa.

🛡🤝 Za co odpowiada miejsce wiązania substratu i co się w nim znajduje? [1]

(wyjaśnij rolę tego miejsca oraz wskaż typ występujących tam aminokwasów)

⚡✂ Miejsce katalityczne to rejon, w którym zachodzi właściwa reakcja przekształcenia substratu.

• 🧬 Tworzą go aminokwasy kontaktowe oraz aminokwasy pomocnicze.

⚡🔬 Czym jest miejsce katalityczne i jakie grupy aminokwasów je budują? [1]

(podaj definicję funkcjonalną oraz wymień grupy aminokwasów wchodzące w jego skład)

🏗🧬 Obszar centrum aktywnego tworzą trzy grupy aminokwasów:

1. 📞🧬 Aminokwasy kontaktowe (K).

2. 🙋🧬 Aminokwasy pomocnicze (P).

3. ⚓🧬 Aminokwasy stabilizujące (S).

🏗🧬 Jakie trzy grupy aminokwasów tworzą obszar centrum aktywnego? [3]

(wymień nazwy wszystkich grup budujących to miejsce)

📞🤝 Aminokwasy kontaktowe (K) to reszty, których atomy zbliżają się do substratu na odległość ok. 0,2 nm.

• 🧬 Są bezpośrednio odpowiedzialne za wiązanie cząsteczki i katalizę.

📞📏 Czym charakteryzują się aminokwasy kontaktowe (K)? [1]

(wyjaśnij ich rolę i określ odległość, na jaką zbliżają się do substratu)

🛠🏗 Role grup wspierających:

• 🙋 Aminokwasy pomocnicze (P): nie stykają się bezpośrednio z substratem, ale ułatwiają zbliżenie aminokwasów kontaktowych do cząsteczki reagującej.
  

• ⚓ Aminokwasy stabilizujące (S): odpowiadają za utrwalenie właściwej struktury przestrzennej całego enzymu.

🛠⚓ Jaka jest rola aminokwasów pomocniczych (P) oraz stabilizujących (S)? [2]

(wyjaśnij funkcję każdej z tych grup w kontekście pracy centrum aktywnego)

🧪✨ Reakcja katalityczna przebiega według następującego schematu ogólnego:

• 🔗 E + S ↔ (ES) ↔ (EP) ↔ E + P

🔄🧪 Jaki jest schematyczny zapis tworzenia i rozpadu kompleksów w reakcji enzymatycznej? [1]

(podaj równanie reakcji)

🧪📉 Połączenie substratu (S) z centrum aktywnym enzymu (E) wywołuje następujące zmiany:

• 🔋 Wzrost energii swobodnej.
  

• 📉 Spadek entropii układu.

🔋📉 Jakie zmiany energetyczne i entropowe towarzyszą powstawaniu kompleksu ES? [2]

(wymień dwa skutki połączenia enzymu z substratem)

🔄✨ Losy kompleksu ES w mechanizmie działania enzymu:

1. 🧬🔗 Następuje stopniowe przekształcenie fizykochemiczne (często przez formy przejściowe) w końcowy kompleks EP.

2. 💔✨ Kompleks EP ulega ostatecznemu rozpadowi na wolny enzym oraz gotowy produkt.

🏁🧬 W co przekształca się kompleks ES i jaki jest ostateczny wynik tego procesu? [2]

(opisz powstawanie kompleksu EP i jego rozpad)

🧪📍 Charakterystyka aminokwasów kontaktowych (K) w strukturze enzymu:

• 📏 Zbliżają się swoimi atomami do cząsteczki substratu na odległość około 0,2 nm.
  

• ✂ Odpowiadają bezpośrednio za specyficzność działania enzymu oraz samą reakcję przekształcenia substratu.

📞🎯 Czym charakteryzują się aminokwasy kontaktowe (K) w centrum aktywnym? [2]

(podaj ich odległość od substratu oraz główną rolę)

🧬🛠 Aminokwasy pomocnicze (P) pełnią w miejscu katalitycznym następujące role:

• 🚫 Nie nawiązują one bezpośredniego styku z cząsteczką substratu.
  

• 🤝 Mają za zadanie ułatwianie zbliżenia do siebie aminokwasów kontaktowych (K).

🙋🧱 Jaka jest funkcja aminokwasów pomocniczych (P)? [2]

(opisz ich wpływ na aminokwasy kontaktowe)

🛡🏗 Aminokwasy stabilizujące (S) mają za zadanie utrwalanie struktury przestrzennej całej cząsteczki białka enzymu.

⚓🏗 Jakie zadanie pełnią aminokwasy stabilizujące (S)? [1]

(wymień ich rolę w strukturze enzymu)

🔑🧩 Teoria ta zakłada, że centrum aktywne enzymu jest strukturą sztywną i niezmienną, do której substrat pasuje idealnie pod względem geometrycznym jeszcze przed zajściem reakcji.

🔑🔒 Teoria „klucza i zamka” Emila Fischera

(opisz główne założenie dotyczące sztywności kształtu centrum aktywnego) [1]

🧤✨ Model ten opiera się na następujących założeniach:

1. 🧬🏗 Centrum aktywne enzymu nie jest strukturą sztywną, lecz elastyczną, zdolną do zmiany swojej konformacji przestrzennej.

2. 🤝🧬 Dopiero w momencie zbliżenia się substratu następuje indukowane dopasowanie obu cząsteczek, co pozwala na optymalne ustawienie grup katalitycznych.

🤝🔄 Model „wymuszonego dopasowania” Daniela Koshlanda

(wymień założenia dotyczące dynamiki i elastyczności centrum aktywnego) [2]

🤏🧬 Centrum aktywne stanowi zazwyczaj bardzo małą część całkowitej objętości cząsteczki enzymu.

Pozostała masa białka służy przede wszystkim jako rusztowanie stabilizujące właściwą strukturę przestrzenną tego centrum.

📐🔍 Jaka jest wielkość centrum aktywnego w stosunku do całego enzymu? [1]

(podaj proporcję i wyjaśnij rolę pozostałej części cząsteczki)

🤝🔗 W centrum aktywnym enzymu między grupami aminokwasów a substratem powstają następujące oddziaływania słabe:

• 🧬 Wiązania wodorowe.

• 🧬 Oddziaływania elektrostatyczne (jonowe).

• 🧬 Siły van der Waalsa.

• 🧬 Oddziaływania hydrofobowe.

🔗🧪 Jakie rodzaje oddziaływań stabilizują kompleks ES w centrum aktywnym? [4]

(wymień cztery główne typy wiązań niekowalencyjnych)

⚡✨ Stan przejściowy to nietrwały układ o najwyższej energii, w którym stare wiązania w substracie ulegają osłabieniu, a nowe wiązania charakterystyczne dla produktu zaczynają się formować.

⚡⏳ Czym jest stan przejściowy w reakcji enzymatycznej? [1]

(zdefiniuj ten etap pod kątem energetyki i trwałości)

🧩✨ Komplementarność (wzajemne dopasowanie) enzymu i substratu opiera się na dwóch aspektach:

1. 📐📐 Komplementarność geometryczna (odpowiedni kształt cząsteczek).
   
   

2. ⚡⚡ Komplementarność chemiczna (odpowiednie ładunki i hydrofobowość).

🧩🤝 Na czym polega komplementarność między enzymem a substratem? [2]

(wymień dwa parametry wzajemnego dopasowania)