Vocabulaire de Biologie Cellulaire - Le Cytosol (LAS 1)

Flashcards de vocabulaire fondées exclusivement sur le cours sur le cytosol, la traduction, l'adressage, la dégradation et les protéines G.

Cytosol (ou hyaloplasme)

Phase liquide translucide dans laquelle baignent les organites et de petites molécules, occupant environ 50% du volume d'une cellule classique.

Cytoplasme

Ensemble constitué par le cytosol et les organites cellulaires.

Viscosité du cytosol

Propriété physique du cytosol qui varie en fonction des interactions protéiques: plus les interactions entre protéines sont nombreuses, plus le cytosol est visqueux.

Composition du cytosol

Ensemble des constituants cytosoliques comprenant 85% d'eau, des ions ($Na^+$, $K^+$, $Mg^{2+}$, $Ca^{2+}$), des métaux (sélénium, zinc), des gaz ($O_2$, $CO_2$), du stockage d'énergie, des protéines, des acides gras, des acides nucléiques et du glycérol.

Codon

Séquence d'ARNm constituée d'un code de 3 lettres. Il existe 64 codons d'ARNm possibles pour coder 20 acides aminés.

Codon initiateur

Codon AUG de l'ARNm qui code pour l'acide aminé méthionine et marque le point de départ de la traduction.

Codons STOP

Codons UAA, UAG et UGA qui ne codent pour aucun acide aminé et déclenchent la fin de la synthèse protéique.

Code génétique universel

Propriété indiquant que le code génétique est identique pour tous les organismes.

Code génétique dégénéré

Propriété selon laquelle un même acide aminé peut être codé par plusieurs codons différents.

Code génétique non chevauchant

Propriété selon laquelle l'ARNm est lu sans chevauchement, codon par codon, soit triplet par triplet.

Ribosome

Complexe ribonucléoprotéique composé d'une grande et d'une petite sous-unité (avec sites P et A), présent à l'état libre dans le cytoplasme ou associé au REG, qui décode l'ARNm de 5' vers 3' pour synthétiser les protéines.

Aminoacyl-ARNt-synthétase

Enzyme permettant l'activation du premier acide aminé (méthionine) par accrochage d'un ARNt initiateur.

Initiation de la traduction

Processus au cours duquel eIF4A/eIF4B/eIF4F s'assemblent en 5' sur l'ARNm, puis la petite sous-unité avec eIF2, du GTP et l'ARNt initiateur-Met se fixent et se déplacent jusqu'au codon AUG avant l'arrivée de la grande sous-unité.

eEF1

Facteur d'élongation responsable de l'activation de l'aminoacyl-ARNt avec du GTP avant son intégration au site A du ribosome.

eEF2

Facteur d'élongation permettant la translocation de l'ARNt du site A vers le site P au sein du ribosome.

eRF

Facteur protéique de terminaison qui reconnaît le codon STOP sur l'ARNm pour déclencher la libération de la chaîne polypeptidique.

Facteur SRP

Facteur d'adressage reconnaissant une séquence spécifique pour diriger la protéine vers le réticulum pendant sa synthèse.

Facteur NLS

Séquence d'adressage permettant le tri et le guidage des protéines vers le noyau.

Modifications post-traductionnelles cytosoliques

Ensemble de réactions cytosoliques subies par les protéines pendant ou après leur synthèse: phosphorylation/déphosphorylation, méthylation, O-glycosylation, enlèvement de la méthionine, ubiquitinylation et conformation tridimensionnelle.

Protéolyse à pH neutre

Dégradation des protéines normales en fin de vie ou anormales localisée dans le cytosol ou dans la lumière des organites.

Protéolyse à pH acide

Dégradation des protéines se déroulant au sein des lysosomes.

Protéines chaperonnes (HSP)

Protéines ubiquitaires (Heat Shock Proteins / protéines de stress), inductibles ou constitutives, qui assurent la conformation, le désassemblage des vésicules, l'importation, le déroulement, l'inactivation de récepteurs nucléaires et la dégradation des protéines.

Protéasome

Structure volumineuse en forme de tonneau dans laquelle se déroule la protéolyse des protéines ciblées.

Enzyme E1

Enzyme responsable de la première étape de l'ubiquitinylation en activant l'ubiquitine.

Enzyme E2

Enzyme intermédiaire qui reçoit la molécule d'ubiquitine activée par E1.

Enzyme E3

Enzyme reconnaissant la protéine à dégrader (notamment via son extrémité N-terminale) et fixant l'ubiquitine sur l'une de ses lysines.

Chaîne de polyubiquitine

Signal de marquage constitué de plusieurs molécules d'ubiquitine indiquant qu'une protéine doit être détruite par le protéasome.

Protéasome 26S

Structure protéasomique qui découpe la protéine polyubiquitinylée en petits peptides tout en détachant et recyclant l'ubiquitine.

Protéines G

Famille de protéines synthétisées dans le cytosol qui fixent le GTP/GDP et hydrolysent le GTP en GDP pour fournir de l'énergie.

Grandes protéines G

Protéines G formées de 3 sous-unités ($\alpha$, β, γ), associées en permanence à la membrane plasmique, qui transmettent des signaux chimiques hydrosolubles et peuvent être activées irréversiblement par les toxines cholérique et coqueluche.

Petites protéines G

Famille de protéines G associées de façon temporaire à la membrane plasmique.

ARF

Petite protéine G qui contrôle le flux membranaire et le bourgeonnement des vésicules à coatomère.

Rab

Petite protéine G intervenant dans le flux membranaire en synergie avec le système SNARE pour la reconnaissance et la fusion vésiculaire.

Ras

Petite protéine G impliquée dans le contrôle du cycle cellulaire et la prolifération cellulaire.

Dynamine

Protéine G responsable de la fermeture et de l'internalisation des vésicules à cavéoles et à clathrine.

Rho/Rac

Protéines G impliquées dans la régulation et l'organisation du cytosquelette.

Cytosol (ou hyaloplasme)

Phase liquide translucide où baignent les organites et de petites molécules, occupant environ $50\,\%$ du volume cellulaire.

Cytoplasme

Ensemble cellulaire constitué du cytosol et des organites (cytosol + organites).

Viscosité du cytosol

Propriété physique du cytosol dépendant des interactions entre les protéines : plus ces interactions sont nombreuses, plus le cytosol est visqueux.

Composition du cytosol

Milieu constitué de $85\,\%$ d'eau, d'ions ($Na^+$, $K^+$, $Mg^{2+}$, $Ca^{2+}$), de métaux (sélénium, zinc), de gaz ($O_2$, $CO_2$), de stockages d'énergie, de protéines, d'acides gras, d'acides nucléiques et de glycérol.

Synthèse protéique (traduction)

Passage d'une séquence de nucléotides à une séquence d'acides aminés. Le début de la synthèse de TOUTES les protéines a lieu dans le cytosol, et le cytosol est le site de synthèse de la plupart d'entre elles.

Codon

Code de $3$ lettres (triplet de nucléotides sur l'ARNm). Il existe $64$ codons d'ARNm possibles pour $20$ acides aminés.

Codon initiateur

Codon $AUG$, qui code pour la méthionine.

Codons STOP

Les trois codons $UAA$, $UAG$ et $UGA$. Ils ne codent aucun acide aminé.

Code génétique (propriétés)

Ensemble de trois propriétés : universel (identique pour tous les organismes), dégénéré (un même acide aminé peut être codé par des codons différents) et non chevauchant (l'ARNm est lu codon par codon, triplet par triplet).

Ribosome

Complexe ribonucléoprotéique constitué d'une grande et d'une petite sous-unité (avec un site P et un site A), libre dans le cytoplasme ou associé à la membrane du REG, qui décode l'ARNm pour synthétiser les protéines.

Aminoacyl-ARNt-synthétase

Enzyme assurant l'activation du premier acide aminé (méthionine) par l'accrochage d'un ARNt initiateur.

Initiation de la traduction

Processus débutant par l'assemblage de eIF4A/eIF4B/eIF4F en $5'$ sur l'ARNm, la fixation de la petite sous-unité avec eIF2, GTP et l'ARNt initiateur-Met, leur déplacement jusqu'au codon $AUG$, puis l'arrivée de la grande sous-unité pour former le ribosome.

eEF1

Facteur d'élongation permettant l'activation de l'aminoacyl-ARNt par le GTP avant sa fixation au site A du ribosome.

Transpeptidation

Transfert spontané de la chaîne polypeptidique du site P vers le site A du ribosome lors d'un cycle d'élongation.

eEF2

Facteur d'élongation assurant la translocation de l'ARNt du site A vers le site P du ribosome.

Sens de progression du ribosome

Déplacement du ribosome sur l'ARNm s'effectuant de $5'$ vers $3'$.

Facteur eRF

Facteur protéique qui reconnaît le codon STOP sur l'ARNm (à la place d'un ARNt) et déclenche la libération du polypeptide.

Facteurs SRP et NLS

Facteurs de tri protéique : SRP dirige les protéines vers le réticulum pendant la synthèse, tandis que NLS les dirige vers le noyau.

Modifications post-traductionnelles cytosoliques

Réactions assurées par le cytosol pendant ou après la synthèse des protéines, incluant la phosphorylation/déphosphorylation, la méthylation, l'O-glycosylation, l'enlèvement de la méthionine, l'ubiquitinylation et la conformation tridimensionnelle.

Dégradation protéique (selon le pH)

Protéolyse des protéines (normales en fin de vie ou anormales) s'effectuant à pH neutre dans le cytosol ou la lumière des organites, et à pH acide dans les lysosomes.

Protéines HSP (Heat Shock Proteins)

Protéines chaperonnes ou de stress, ubiquitaires, se divisant en HSP inductibles (apparaissant après stimulation/stress) et HSP constitutives (permanentes dans toutes les cellules).

Rôles des protéines chaperonnes

Fonctions incluant la conformation des protéines, le désassemblage des vésicules, l'importation et l'adressage, le déroulement pour traverser les membranes, l'inactivation des récepteurs nucléaires, la dégradation protéique et la modification post-traductionnelle.

Protéasome

Structure volumineuse en forme de tonneau au sein de laquelle a lieu la protéolyse des protéines.

Ubiquitine

Protéine ubiquitaire des cellules eucaryotes (famille des protéines chaperonnes) qui marque les protéines destinées à la dégradation et qui est recyclée après la protéolyse.

Enzymes E1, E2 et E3

Enzymes de l'ubiquitinylation : E1 active l'ubiquitine, E2 la reçoit, et E3 reconnaît la protéine à dégrader par son extrémité N-terminale pour y fixer l'ubiquitine sur une lysine.

Chaîne de polyubiquitine

Signal réversible fixé par E3 sur une lysine d'une protéine, indiquant que celle-ci doit être détruite dans le protéasome.

Devenir d'une protéine polyubiquitinylée

Découpage en petits peptides par le protéasome $26S$, recyclage des molécules d'ubiquitine, puis transformation des peptides en acides aminés par des exopeptidases cytosoliques (réutilisables pour fabriquer de nouvelles protéines ou de l'énergie via le pyruvate).

Protéines G

Famille de protéines synthétisées dans le cytosol qui fixent le GTP/GDP et hydrolysent le GTP en GDP en libérant de l'énergie.

Grandes protéines G

Protéines G formées de $3$ sous-unités ($\alpha$, $\beta$, $\gamma$), associées en permanence à la membrane plasmique, transmettant des signaux chimiques hydrosolubles via des récepteurs spécifiques.

Petites protéines G

Protéines G associées de manière temporaire à la membrane plasmique.

ARF

Petite protéine G impliquée dans le flux membranaire et le bourgeonnement des vésicules à coatomère.

Rab

Petite protéine G impliquée dans le flux membranaire en synergie avec le système SNARE pour la reconnaissance et la fusion vésiculaire.

Ras

Petite protéine G impliquée dans le cycle et la prolifération cellulaires.

Dynamine

Protéine G impliquée dans la fermeture et l'internalisation des vésicules à cavéoles et à clathrine.

Rho/Rac

Protéines G impliquées dans l'organisation du cytosquelette.