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185 Terms

1
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Combien d'AA contient un peptide ?

2 à 9 AA

2
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Combien d'AA contient un polypeptide ?

10 à 50 AA

3
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Combien d'AA contient une protéine ?

Plus de 50 AA

4
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Que forme la condensation de 2 AA ?

Un dipeptide

5
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Quels groupements réagissent pour former une liaison peptidique ?

Le groupement carboxylate COO− d'un AA et l'amine protonée NH3+ d'un second AA

6
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Quel type de liaison est la liaison peptidique ?

Une liaison amide

7
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Quelle molécule est libérée lors de la formation d'une liaison peptidique ?

Une molécule d'eau H2O

8
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La formation d'une liaison peptidique est

elle une hydratation ou une déshydratation ?

9
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Dans quel sens lit

on et écrit

10
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Dans Ala

Val, quel AA est N

11
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Dans Ala

Val, quel AA est C

12
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Ala

Val et Val

13
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Quel groupement reste libre à l'extrémité N

terminale ?

14
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Quel groupement reste libre à l'extrémité C

terminale ?

15
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Quelle est généralement la configuration de la liaison peptidique ?

TRANS

16
New cards

Quelle est l'exception importante concernant la configuration de la liaison peptidique ?

La proline est en configuration CIS selon le cours

17
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Pourquoi la configuration TRANS est

elle favorisée ?

18
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Quelle propriété électronique particulière possède la liaison peptidique ?

Des caractéristiques partielles de double liaison dues à la résonance

19
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Quelle est la longueur d'une liaison peptidique ?

Environ 1,33 Å

20
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Quelle est la longueur d'une liaison simple correspondante ?

Environ 1,47 Å

21
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Quelle est la longueur d'une vraie double liaison correspondante ?

Environ 1,30 Å

22
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Pourquoi la liaison peptidique forme

t

23
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Combien d'atomes impliqués dans la liaison peptidique sont dans un même plan rigide ?

6 atomes

24
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La rotation est

elle possible autour de la liaison peptidique C

25
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Autour de quelles liaisons les rotations sont

elles possibles ?

26
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La liaison peptidique est

elle chargée ?

27
New cards

La liaison peptidique est

elle polaire ?

28
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Entre quels pH les groupements C=O et N

H de la liaison peptidique ne libèrent ni n'acceptent de proton ?

29
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Quels groupements portent les charges d'un polypeptide ?

L'extrémité N

30
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Dans quelles liaisons les groupements C=O et N

H de la liaison peptidique peuvent

31
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Quelles sont les 4 grandes caractéristiques de la liaison peptidique ?

Caractère partiel de double liaison, généralement TRANS, rigidité et planéité, non chargée mais polaire

32
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Quel élément des AA joue un rôle majeur dans la diversification des protéines ?

Les chaînes latérales

33
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Qu'est

ce que la structure primaire d'une protéine ?

34
New cards

Qu'est

ce que la structure secondaire ?

35
New cards

Qu'est

ce que la structure tertiaire ?

36
New cards

Qu'est

ce que la structure quaternaire ?

37
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Toutes les protéines possèdent

elles une structure quaternaire ?

38
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À quel niveau une protéine peut

elle acquérir sa fonction ?

39
New cards

La structure primaire est

elle thermodynamiquement favorable ?

40
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La structure primaire est

elle fonctionnelle ?

41
New cards

La structure secondaire est

elle thermodynamiquement favorable ?

42
New cards

Qu'est

ce qui détermine partiellement la structure finale d'une protéine ?

43
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Deux protéines possédant les mêmes AA dans un ordre différent ont

elles nécessairement la même fonction ?

44
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De quels AA est constitué l'aspartame ?

Aspartate + phénylalanine

45
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De quels AA est constituée la carnosine ?

Bêta

46
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De quels AA est constitué le glutathion GSH ?

Glutamate + cystéine + glycine

47
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Quel est le rôle du glutathion GSH ?

Antioxydant

48
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Combien d'AA contient l'angiotensine II ?

8 AA

49
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Combien de liaisons peptidiques contient l'angiotensine II ?

7

50
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Quel est le rôle de l'angiotensine II ?

Régulation de la pression artérielle

51
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Combien de chaînes possède l'insuline ?

2 chaînes, A et B

52
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Combien d'AA contient la chaîne A de l'insuline ?

21 AA

53
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Combien d'AA contient la chaîne B de l'insuline ?

30 AA

54
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Combien d'AA contient l'insuline au total ?

51 AA

55
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Combien de ponts disulfure inter

chaînes relient les chaînes A et B de l'insuline ?

56
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Combien de ponts disulfure possède l'insuline décrite dans le cours au total ?

3 : 2 inter

57
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Quelle est la seule hormone hypoglycémiante de l'organisme selon le cours ?

L'insuline

58
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Dans quelle unité s'exprime la masse moléculaire ?

En Dalton, Da

59
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Que vaut 1 Dalton ?

1/12 de la masse d'un atome de carbone 12

60
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Le poids moléculaire relatif Mr possède

t

61
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Quelle masse moléculaire moyenne d'un AA est utilisée dans ce cours ?

113 Da

62
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Quelle est la masse théorique de l'insuline calculée avec 113 Da par AA ?

5763 Da

63
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Quelle est approximativement la masse réelle de l'insuline indiquée dans le cours ?

6000 Da

64
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Qu'est

ce que le protéome ?

65
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Combien de protéines environ possède le protéome de la levure ?

Environ 6000

66
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Combien de protéines environ possède le protéome humain ?

Plus de 30 000

67
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Combien de gènes codants environ possède l'Homme selon le cours ?

Environ 20 000

68
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Quelle chaîne causale relie ADN et fonction protéique ?

Séquence ADN → structure primaire → structure tridimensionnelle → fonction

69
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Quels sont les deux principaux motifs répétitifs de structure secondaire ?

Hélice α et feuillet β

70
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En moyenne, quelle proportion d'une protéine est sous forme d'hélices α et de feuillets β ?

Environ 60 %

71
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Comment sont orientées les chaînes latérales dans une hélice α ?

Vers l'extérieur

72
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Qu'est

ce qui stabilise l'hélice α ?

73
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Entre quels résidus se forme une liaison H dans l'hélice α ?

Entre un résidu n et un résidu n+4

74
New cards

Comment les liaisons H sont

elles orientées dans une hélice α ?

75
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Combien d'AA contient un tour d'hélice α ?

3,6 AA

76
New cards

L'hélice α est

elle extensible et élastique ?

77
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Dans quel sens tourne généralement l'hélice α ?

Sens des aiguilles d'une montre, hélice droitière

78
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Quel AA perturbe particulièrement l'hélice α ?

La proline

79
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Pourquoi la proline perturbe

t

80
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Quels AA chargés peuvent altérer l'organisation de l'hélice α selon le cours ?

Glu, Asp, His, Lys et Arg

81
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Le feuillet β est

il extensible ?

82
New cards

Le feuillet β est

il plus ou moins étiré que l'hélice α ?

83
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Quelle forme générale présente un feuillet β ?

Une structure en zigzag et plissée

84
New cards

Qu'est

ce qui stabilise les segments d'un feuillet β ?

85
New cards

Existe

t

86
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Où se projettent les chaînes latérales dans un feuillet β ?

Au

87
New cards

Quels sont les deux types de feuillets β ?

Parallèles et antiparallèles

88
New cards

Quel feuillet β est le plus fréquent et le plus stable ?

Le feuillet antiparallèle

89
New cards

Dans un feuillet β antiparallèle, comment sont orientées les chaînes ?

Parallèles mais de sens opposés

90
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Dans un feuillet β parallèle, comment sont orientées les chaînes ?

Parallèles et dans le même sens

91
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Quels AA sont fréquemment impliqués dans les feuillets β selon le cours ?

Valine et isoleucine

92
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Quels AA défavorisent le feuillet β selon le cours ?

Proline et lysine

93
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Les coudes sont

ils des structures secondaires répétitives ?

94
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Quel est le rôle principal des coudes ?

Permettre les changements de direction de la chaîne protéique

95
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Combien d'AA contient typiquement un coude ?

4 AA

96
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Quel AA retrouve

t

97
New cards

Quel AA retrouve

t

98
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Quelle liaison stabilise un coude de 4 AA ?

Une liaison H entre l'oxygène du carbonyle de l'AA 1 et l'amine de l'AA 4

99
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Quelle longueur possède généralement une boucle ?

6 AA ou plus

100
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Où se trouvent généralement les coudes et les boucles ?

À la surface des protéines