Biologia: Estrutura e Função das Enzimas

Flashcards sobre a biologia das enzimas, cobrindo cinemática enzimática, regulação, inibição e propriedades estruturais baseadas na aula do Professor Flávio Landim.

Enzimas

Catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas ao diminuírem a energia de ativação, sem serem consumidos ou alterados pelo processo.

Energia de ativação

Quantidade de energia que deve ser fornecida a um sistema para que as moléculas percam sua estabilidade química e possam reagir entre si.

Zimogênio (ou proenzima)

Forma inativa de uma enzima presente na célula, como o pepsinogênio, que requer alteração por fatores específicos para se tornar ativa.

Pepsina

Enzima gástrica ativa que atua em pH altamente ácido, em torno de $1,8$ a $2,0$, responsável pela digestão de proteínas no estômago.

Sítio ativo

Região da molécula de enzima à qual o substrato se liga e onde ocorre a catálise química.

Substrato

Molécula ou moléculas sobre as quais a enzima atua para originar produtos.

Modelo chave-fechadura

Teoria que defende que a enzima possui um sítio ativo com forma complementar exata à forma do substrato.

Adaptação induzida

Fenômeno em que o sítio ativo da enzima sofre alteração estrutural ao se aproximar do substrato apropriado para adequar-se à sua forma.

Temperatura ótima

Temperatura na qual a velocidade de uma reação enzimática é máxima; para a maioria das enzimas humanas, situa-se entre $35^{\circ}C$ e $40^{\circ}C$.

Desnaturação enzimática

Perda da conformação espacial e da atividade biológica da enzima devido a temperaturas elevadas ou variações extremas de pH.

Isozimas (ou isoenzimas)

Enzimas diferentes que catalisam a mesma reação química, utilizando o mesmo substrato para gerar o mesmo produto.

Ponto de saturação

Estado em que a velocidade da reação torna-se constante porque todas as moléculas de enzima disponíveis estão ocupadas na forma de complexo enzima-substrato.

Apoenzima

Parte proteica de uma enzima conjugada que necessita da ligação a um grupo prostético para tornar-se funcional.

Coenzima

Grupo prostético de natureza orgânica, como as vitaminas, que se liga à apoenzima para formar uma enzima funcional.

Cofator

Grupo prostético de natureza inorgânica, como íons de cálcio, potássio, zinco ou manganês, necessário para a atividade enzimática.

Holoenzima

A enzima completa e funcional, formada pela união da apoenzima com sua respectiva coenzima ou cofator.

Inibição irreversível

Tipo de inibição em que um inibidor se liga fortemente ao sítio ativo (ex: ligação covalente), impedindo permanentemente a interação com o substrato, como o cianeto na citocromo-oxidase.

Inibição competitiva

Inibição reversível onde substâncias quimicamente semelhantes ao substrato competem pelo sítio ativo da enzima (ex: sulfa competindo com o PABA).

Sítio alostérico

Local na enzima, distinto do sítio ativo, que recebe reguladores que podem aumentar ou diminuir a atividade catalítica através de alterações estruturais.

Retroinibição (feedback)

Mecanismo em que uma molécula produzida no final de uma via enzimática atua como inibidor alostérico da primeira enzima dessa via.

Amplificação de sinal

Mecanismo em vias enzimáticas onde uma única molécula ativada desencadeia uma cascata de reações que resulta na produção de milhares de moléculas de produto final.