Enzymy jako katalizatory biologiczne

Białka globularne- wymagają lub nie...

czynnika niebiałkowego (kofaktora)

Apoenzym

część białkowa enzymu

apoenzym+ kofaktor

holoezym

Kofaktor

Może nim być jon metalu (np. Zn2+, Mg2+, Mn2+, K+) lub związek organiczny o niewielkich rozmiarach cząsteczki, który wiąże się z enzymem trwale (nazywany jest wtedy grupą prostetyczną) lub nietrwale (nazywany jest koenzymem).

miejsce aktywne enzymu

część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej (specjalna kieszonka)

co tworzy miejsce aktywne

hydrofobowe środowisko+układ przestrzenny reszt aminokwasowych z polarnymi grupami(Ser, tys, glu, Lys) (wiąże i katalizuje substrat)

jak powstaje kompleks enzym-substrat

1. Zbliżenie, ustawienie substratu

2. Hydrofobowe centrum aktywne (wzmocnione oddziaływanie)

3. Wywoływanie naprężeń i odkształceń w substracie

UZYSKANIE STABILNEGO STANU PRZEJŚCIOWEGO

Co robi enzym?

obniża energię aktywacji (przyśpiesza min 10'6-10'12razy) anhydraza węglanowa 10'7

swoistość substratowa

dany enzym wiąże się wyłącznie z określonym substratem lub substratami

swoistość katalizowanej reakcji

pojedynczy enzym katalizuje zestaw reakcji jednego typu

oksyreduktazy

katalizują reakcje utleniania i redukcji

oksyreduktazy- podklasy

dehydrogenazy reduktazy peroksydazy (hemoproteiny) oksygenazy katalaza (hemoproteiny)

transferazy

przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny

transferazy podklasy

kinazy aminotransferazy (koenzym-plp)

hydrolazy

hydroliza (rozkład związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody)

liazy

rozrywanie wiązań bez udział wody, tworzenie wiązań podwójnych przez dodawanie/usuwanie grup funkcyjnych

liazy- podklasy

dekarpoksylazy fumarazy

izomerazy podklasy

mutazy (z wyjątkami)

izomerazy

przenoszenie grup funkcyjnych w obrębie cząsteczki

ligazy

synteza nowych związków sprzężona z odłączeniem 1 grupy fosforanowej

ligazy podklasy

syntetazy, karboksylazy

translokazy

katalizują ruch jonów i cząsteczek przez błony lub ich rozdział wewnątrz błon

Tiamina

B1- koenzym difosfotiamina (DPT)

ryboflawina

witamina B2, prekursor: FMN, FAD

Niacyna (pp)

B3, prekursor NAD+ i NADP+

kwas pantotenowy

witamina B5, koenzym A

Pirydoksyna

witamina B6, PLP

Biotyna

H, biocyna

Kwas foliowy

THF

Cyjanokobalamina

witamina B12, metylko- i adenylko- blamina

Tiamina- choroba

beriberi

Niacyna- choroba

pellagra

kwas foliowy- choroba

anemia megablrastyczna

Cyjanokobalamina- choroba

anemia złośliwa

szybkość początkowa zależy od

początkowego stężenia substratu stężenia enzymu (szybkość reakcji katalizowanej jest do niego wprost proporcjonalna

temperatura optymalna

40 stopni Celsjusza, potem nie rośnie

optymalne pH

indywidualne, zależne od grupy

Model Michaelisa-Menten

Specyficzny kompleks E-S jest koniecznym etapem pośrednim procesu katalitycznego

Stała Michaelisa

To wartość stężenia substartu dla której szybkość reakcji jest równa połowie szybkości maksymalnej miara powinowactwa enzymu do substratu

Kcat

krzywa katalityczna jak szybko enzym tworzy produkt wysoka=duża wydajność katalizy

Km

wskazuje jak silnie enzym wiąże substrat wysokie=słabe wiązanie=słabe powinowactwo

V max

zależy od Kcat wysokie=szybka kataliza

Kcat/Km

miara sprawności katalizy

modyfikacja kowalencyjna

fosforylacja, inhibitory

inhibitory odwracalne

cząsteczki, które łączą się z enzymem nietrwale, przez co blokują jego aktywność tylko do momentu dysocjacji kompleksu EI

inhibitory odwracalne- rodzaje

kompetencyjne i niekompetencyjne

hamowanie kompetencje

inhibitor mniejsza szybkość przez co zmniejsza ilość cząsteczek enzymu wiążących substrat ibuprofen, statyny, sulfeniloamid

hamowanie niekompetycyjne

zmniejsza ilość obrotów

malonian

inhibitor kompetycyjny dehydrogenazy bursztynianowej

ametopteryna

substrat i inhibitor reduktazy dehydrofolianowej

Aminotransferaza alaninowa ALT

wątroba, żółtaczka, zapalenie wątroby

Aminotransferaza asparaginianowa AST

zapalenie wątroby

wyrażanie katalitycznej aktywności enzymów

U i Katal

U

1mikromol substratu 30 stopni celcjusza minuta optymalne pH wysycenie substratem

Katal

mol substratu 30 stopni c 1 sekunda war. opt