proteinas 1/bioquimica

secuencia de una cadena de aa

estructura primaria

puentes de hidrogeno pliegan aa

estructura secundaria

plegamiento tridimensional de una proteina

estructura terciaria

proteinas compuestas por mas de una cadena de aa

estructura cuaternaria

¿Cómo se disponen los residuos hidrofóbicos e hidrofílicos en una proteína transmembranal?

en medios acuosos como el citosol, los residuos hidrofobicoz quedan hacia el interior y los hidrofilicos al exterior

que caracteristicas favorecen la termodinamica de un plegamiento

las carectiristicas del medio si es polar o no y las condiciones fisiologicas como el ph, temperatura

Alteración o desorganización de la conformación nativa de una proteína.

desnaturalizacion

en donde se destruyen In vivo, las proteínas que se desnaturalizan

son destruidas en los proteosomas.

Factores desnaturalizantes de las proteínas

• fisicos

• quimicos

• agrsion mecanica

que pasa si la desnaturalizacion es suaves

la proteina se vueleve a activar

que pasa si la desnaturalizacion es fuerte

la proteina se vuelve completamente inactiva

Es el grupo prostético (parte no proteica) presente en la Mb y la Hb.

grupo hemo

como se llama la parte organica del grupo hemo

protoporfirina

de los 15 isomeros que se pueden formar cual es el unocp que forma a hemo

protopotfina IX

a que atomos esta unido el hierro

a cuatro atomos de nitrogeno, a traves de cuatro enlaces de coordinacion

como se le llama los sitios en donde el atomo de hierro puede dormar dos enlaces adicionales, a uno y a otro lado del plano del hemo.

quinta y sexta posicion de coordinacion

cuales son los atomos que son los unicos que no son hidrofobicos de todos los aminoácidos que rodean al grupo hemo

las dos histidinas

que puede ser la sexta posicion

• vacia: desoximb o desxihb

• ocupada por O2: oximb o oxihb

• ocupada por agua: ferriMb o ferriHb o llamadas metahemoglobina o metamioglobina

quien esta unida a la quinta posicion de la cadena de coordincaio

residuo de histidina(f8) de la cadena polipeptidica

que condicion debe de tener el grupo hemo para que Mb y Hb unan CO2

el hierro debe de estar en esatdo ferrosos Fe+2

se encuentra en la sangre circulando en el interior de los glóbulos rojos o eritrocitos

Hemoglobina

se encuentra en el interior de los miocitos o células musculares.

mioglobina

caracterisiticas que comparte Hb y Mb

1. Son proteínas (codificadas por el DNA)

2. Tienen como grupo prostético al grupo hemo

3. Unen o fijan Oxígeno

que transporta la hemoglobina

• oxigeno

• dioxido de carbono

• iones de hidrogeno

es un almacén de oxígeno para el tejido muscular, muy importante cuando en éste, la pO2 cae considerablemente

mioglobina

cuantaos residuas de aa tienen las dos cadenas alfa de la hemoglobina

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cuantos residuos de aa tiene la cadena beta de la hemoglobina

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Es un modo de regulación de algunas enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación determinada (sitio alostérico), modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación, generalmente el sitio catalítico de la enzima

alosterismo

cuales son los cambios que presenta la estructura de la Hemoglobina cuando se oxigena

• T(tensa): menor afinidad por el sustrato

• R(relajada); mayor afinidad por el sustrato

que paasa cuando se pasa de e desoxiHb a oxiHb

se rompen al menos 8 puentes salinos:

Es cuando la unión de una molécula (por ejemplo, oxígeno) a un sitio de una proteína afecta la afinidad de esa proteína por las moléculas que se unen a otros sitios

efecto cooperativo

tiene un cavidad central grande, es basica, y tiene una baja afinidad por el oxigeno

conformacion T(desoxiHb)

tiene una cavidad central pequeña, es acida, y sui afinidad por el oxigeno es alta

conformacion R (oxiHb)

capacidad de responder a señales externas y modificar su función

alosterismo

que tipo de proteina es la hemoglobina

Una proteína alostérica

Importancia de la unión de H+ y CO2 a la Hb, cuando la sangre pasa por los tejidos

1. Se amortiguan los cambios de pH

2. Pueden ser transportados hacia el lugar donde podrán ser eliminados

3. Aumentan la capacidad de entrega de O2 de la Hemoglobina