La relation structure-fonction des biomolécules

Flashcards de vocabulaire sur la relation structure-fonction des biomolécules (protéines, lipides, glucides) d'après le cours de l'Université de La Réunion.

Acides aminés protéinogènes

Monomères des peptides et protéines, au nombre de 20 chez l'Homme, caractérisés par une fonction amine, une fonction carboxyle et un radical $R$ spécifique conférant des propriétés particulières.

Acides aminés essentiels

Ensemble des 9 acides aminés que l'organisme humain ne sait pas synthétiser et doit puiser dans l'alimentation : l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine.

Liaison peptidique

Liaison covalente formée par une réaction de condensation entre la fonction carboxyle d'un acide aminé et la fonction amine d'un autre acide aminé, libérant une molécule d'eau.

Structure primaire d'une protéine

Enchaînement linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, lu de l'extrémité N-terminale (N-ter) vers l'extrémité C-terminale (C-ter).

Structure secondaire d'une protéine

Repliement local, régulier et périodique de la chaîne polypeptidique, formant principalement des hélices alpha ou des feuillets bêta.

Structure tertiaire d'une protéine

Conformation tridimensionnelle globale d'une chaîne polypeptidique, stabilisée par des interactions non covalentes entre chaînes latérales (ioniques, hydrogène, hydrophobes) ou des ponts disulfures covalents.

Structure quaternaire d'une protéine

Organisation spatiale résultant de l'association de plusieurs sous-unités polypeptidiques liées ensemble par des liaisons covalentes ou non covalentes.

Protéines fibreuses

Protéines allongées, insolubles et résistantes à la protéolyse, au sein desquelles les structures secondaires sont dominantes, jouant un rôle de soutien et de structuration (ex. le collagène).

Protéines globulaires

Protéines compactes et sphéroïdes, solubles en milieu aqueux, remplissant des fonctions biologiques variées comme le transport, la catalyse enzymatique ou la régulation (ex. la myoglobine, l'hémoglobine).

Collagène

Protéine fibreuse la plus abondante du règne animal (25% des protéines chez les mammifères), sécrétée par les fibroblastes sous forme de triple hélice de tropocollagène pour structurer le tissu conjonctif.

Ostéogenèse imparfaite

Maladie génétique (« maladie des os de verre ») liée à un défaut d'élaboration des fibres de collagène I, caractérisée par une extrême fragilité osseuse et des fractures multiples.

Syndrome d'Ehlers-Danlos

Pathologie liée à un déficit de collagène III fonctionnel, se traduisant par une hyper-élasticité cutanée, une hyper-laxité articulaire et une fragilité vasculaire.

Myoglobine

Protéine globulaire monomérique de $17\,kDa$ présente dans les cellules musculaires, assurant le stockage et le transport interne de l'oxygène grâce à son noyau hème réducteur.

Hème

Groupement prosthétique non protéique de nature organique renfermant un atome de fer, capable de fixer réversiblement une molécule de dioxygène dans la myoglobine ou l'hémoglobine.

Apoenzyme

Partie purement protéique d'une enzyme, catalytiquement inactive tant qu'elle n'est pas associée à son cofacteur ou coenzyme requis.

Holoenzyme

Complexe enzymatique complet et catalytiquement actif, formé par la réunion de l'apoenzyme protéique et de son cofacteur ou coenzyme.

Hémoglobine (HbA)

Protéine globulaire hétéro-tétramérique ($\alpha_2\beta_2$) contenue dans les globules rouges, responsable du transport du dioxygène des poumons vers les tissus et du dioxyde de carbone vers les poumons.

Effet Bohr

Diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène sous l'effet d'une augmentation de l'acidité locale liée au $CO_2$, facilitant la libération de l'oxygène dans les tissus actifs.

Forme T (de l'hémoglobine)

Conformation « tendue » et désoxygénée de l'hémoglobine, caractérisée par une faible affinité pour le dioxygène qu'elle tend à libérer.

Forme R (de l'hémoglobine)

Conformation « relâchée » et oxygénée de l'hémoglobine, possédant une forte affinité pour le dioxygène qu'elle tend à fixer.

Drépanocytose

Hémoglobinopathie héréditaire provoquée par la substitution d'un acide aminé dans la chaîne $\beta$ (forme HbS), entraînant la polymérisation de l'hémoglobine et la déformation des hématies en faucille.

Protéines transmembranaires

Protéines intégrées à la membrane plasmique qui traversent la bicouche lipidique une ou plusieurs fois au moyen de domaines en hélices alpha ou feuillets bêta.

Pompe Sodium-Potassium ($Na^+/K^+$-ATPase)

Protéine transmembranaire électrogénique effectuant un transport actif primaire qui expulse $3\,Na^+$ et fait entrer $2\,K^+$ contre leurs gradients grâce à l'hydrolyse d'ATP.

Récepteurs à activité Tyrosine kinase (RTK)

Récepteurs membranaires dont le domaine intracellulaire catalyse la phosphorylation de résidus tyrosine sur des protéines cibles après dimérisation indutie par le ligand.

Récepteurs couplés aux protéines G (RCPG)

Grande famille de récepteurs à 7 domaines transmembranaires qui activent une protéine G sous-membranaire lors de la fixation de leur ligand pour transmettre un signal intracellulaire.

Molécules amphiphiles

Molécules possédant simultanément une partie polaire hydrophile et une longue chaîne apolaire hydrophobe, leur conférant des propriétés d'auto-assemblage en milieu aqueux.

Acides gras saturés

Acides gras dépourvus de double liaison dans leur chaîne aliphatique, formant de longues structures rectilignes à température de fusion élevée, solides à température ambiante.

Acides gras insaturés

Acides gras comportant une ou plusieurs doubles liaisons ($C=C$) introduisant des coudes dans la chaîne carbonée, ce qui abaisse leur température de fusion et les rend liquides à température ambiante.

Eicosanoïdes

Médiateurs lipidiques légers dérivant d'acides gras polyinsaturés à 20 carbones (comme l'acide arachidonique), comprenant les prostaglandines régulatrices de la douleur, de la fièvre et de l'inflammation.

Triglycérides

Triesters d'acides gras et de glycérol constituant la forme principale de stockage énergétique neutre et hydrophobe dans le tissu adipeux des animaux et les graines d'oléagineux.

Glycérophospholipides

Lipides membranaires amphiphiles constitués d'un squelette glycérol estérifié par deux acides gras (queues hydrophobes) et un groupement phosphate lié à un alcool ou aminoalcool (tête polaire).

Liposomes

Vésicules sphériques artificielles formées d'une bicouche phospholipidique refermée sur une cavité aqueuse, employées pour encapsuler et vectoriser des médicaments ou des vaccins à ARN messager.

Aldoses

Oses (monosaccharides) dérivant du D-glycéraldéhyde, caractérisés par une fonction aldéhyde en position terminale (ex. le D-glucose, le D-ribose).

Cétoses

Oses (monosaccharides) dérivant de la dihydroxyacétone, caractérisés par une fonction cétone en position non terminale (ex. le D-fructose).

Cellulose

Polymère linéaire de résidus glucose unis par des liaisons $\beta(1 \rightarrow 4)$, constituant la molécule organique la plus abondante sur Terre et formant l'ossature rigide de la paroi pecto-cellulosique des végétaux.

Amidon

Polysaccharide de réserve énergétique des végétaux, composé d'amylose linéaire et d'amylopectine ramifiée liées par des liaisons $\alpha(1 \rightarrow 4)$ et $\alpha(1 \rightarrow 6)$, facilement dégradable par l'amylase.

Glycogène

Polysaccharide très ramifié constitué de glucoses reliés en $\alpha(1 \rightarrow 4)$ et $\alpha(1 \rightarrow 6)$, servant de réserve glucidique rapidement mobilisable dans le foie et les muscles squelettiques.

Cellulase

Enzyme spécifique capable de rompre les liaisons $|-osidiques $\beta(1 \rightarrow 4)$ de la cellulose, produite par des bactéries symbiotiques du système digestif des herbivores ruminants.

Glycosaminoglycanes (GAG)

Polysaccharides de la matrice extracellulaire animale formés de répétitions de disaccharides contenant un sucre aminé, capables de retenir l'eau et de former un gel résistant aux compressions.

Acide hyaluronique

Glycosaminoglycane hautement polymérisé présent dans le liquide synovial, le cartilage et la cornée, conférant une importante viscosité et une résistance aux forces mécaniques.

Glycoprotéines

Protéines membranaires ou solubles associées à de courtes chaînes oligosaccharidiques (oligosides), jouant un rôle clé dans les processus de reconnaissance intercellulaire.

Protéoglycanes

Macromolécules de la matrice extracellulaire composées d'un cœur protéique auquel sont fixées de nombreuses chaînes de glycosaminoglycanes, représentant jusqu'à 95% de la masse glucidique globale.

Antigènes du système ABO

Motifs oligosaccharidiques exposés à la surface des hématies, dont la spécificité structurale (A, B, O) est régie par des glycosyltransférases déterminées génétiquement.