protéines

Unité de base de la prot

A.A

transcription VS traduction

• transcription: tu pars d une molecule d’ad, pour en faire une molecule d ‘ARN (ARNm=seul codant)=>NOYAU

• Traduction: ARNm traduit en protéine=>CYTOPLAMSE

A.A. sont reliés entre eux par

liaisons peptidiques

Forme de la protéine lui donne…

Sa fonction biologique

Deux types de liaisons chimiques

• forte: covalente

• Faible: covalente

Liaison forte

Peptidique

Liaisons faibles (non covalentes)

• hydrophobe

• Ionique

• Hydrogene

• Vand der waals

Liaisons hydrophobes

• -10kJ/mol

• La plus forte des liasons faibles→plus c est (-) → plus c est fort

Liaisons ioniques

• interactions entre charges opposées

• -4Kj/mol

Liaison hydrogène

• hydrogene n aime pas les electrons (mm s’il y en a qui gravite autour de lui) et veut les donner

• H20= strcture cohésive → intéragit bcp avec elle mm

• O et N tres électronégatif

• -1kJ/mol

Electronegatif

Aime les electrons

Electronegatif

Aime les electrons

Strcture de l acide aminé

• 1 atome d ‘hydrogene

• Fonction acide carboxylique COOH

• Fonction amine primaire alpha -NH2 et EVENTUELLEMENT secondaire alpha NH

• chaine latérale / radical→ spécifique à l’A.A → masse dépend de la chaine latérale

Répartition des 22 A.A.

• 21 A.A standard

• 1 A.A. rare

Masse dépend de …

La chaine larerale

Peotéionogène

Je retrouve la protéine dans cet acide aminé

Pka

Valeur de pka ou j ai autant d acide que de bases

A REVOIR

Le ph de la solution donnera…

La charge de la molécule

Charge des pka détermine …

Le ph

Par quoi veut on dire par activité optique

A.A. peut dévier la lumière polarisée grâce à un carbone asymétrique (4 groupement différents)

Caractéristiques du carbone asymétrique

• IL FAUT QU IL Y AIT 4 GRPT DIFFÉRENTS

• Molecule chirales: non superposanle à son image dans un miroir

Caractéristique de la Glycine

Elle n a pas de carbone asymétrique car sa chaine latérale a deja un H en plus de son grpt H

Chaque A.A. A combien d ‘énantiomères?

2

La série d’A.A dépend de la position de l’amine

REVOIR

Chaque acide aminé possède au moinss

2 couples acido-basiques

• COOH/COO-

• NH3+/NH2

Les acides aminés sont des espèces

Amphotères

Deux types de acides aminés

• A.A. portéinogènes: 21

• A.A. Non protéinogènes (300+)

Acides aminés protéinogènes

Quel est l acide aminé protéinogène très rare?

Sélénocystéine

Dans quoi sont impliqués les acides aminéss non protéinogènes

Dans le métabolisme intermédiaire

Combien d ‘avides aminé sont indipensables

9/21

• histidine

• Leucine

• Thréonine

• Lysone

• Tryptophane

• Phénylalanine

• Valine

• Méthyonine

• Isoleucine

PHRASE MÉMO: hystérique, le très lyrique tristan fait vachement méditer iseult

Que feut dire acide aminé indispensable

Ceux que la celulle ne peut pas fabriquer → apporté par l’alimentation

Les 11 acides aminés sur 21 non indispensables sont synthétisables via …

Trois voies métaboliques: glycolyse, krebs, voie des pentoses phosphates

à noter que plaire et apolaire dans ces défintions sont en lien avec la biochimie et non la chimie

/

Polaire:

• hydrophile

• Différence d ‘électronégativité importante (h20)

Apolaire

• Peu de différence d ‘lectronégativité (ch3)

• Hydrophobe

Acides aminés hydrophobes

Acides aminés hydrophiles

Les acides aminés amphipathiques

bases pour le phi

Phi

Valeur du ph où 100%

Conformation TRANS des A.A.

• R1 et R2 sont sur deux étages différents

• Angle omega= 180°

Configuration CIS des A.A.

• R1 et R2 sont sur les memes etages

• Angle omega= 0°

Angle phi

Autour de la liaison entre le carbone alpha et l’azote amidique (C alpha-NH)

angle psi

Autour de la liaison entre le carbone alpha et le groupe carbonyle (C alpha -CO)

Pourquoi existe-t-il qu’un nombre de conformations possibles?

A cause de l’encombrement stérique crée par les chaines latérales R des A.A

4 niveaux structurels de la protéines et caractéristiques « simples »

• primaire: séquence A.A constiuant la protéine

• Secondaire: repliement local des A.A. en structures régulières périodiques ou non

• Tertiaire: organisationstable dans l’espace des A.A. → 1er niveau où on va savoir la fonction de la protéine

• Quaternaire: assemblage des sous unités d’une protéine multimérique

Strcture primaire

• séquence d’a.a. Déterminée par des gènes

• Conduit à une strcutre tridimensionelle donnée

Structure secondaire : hélice alpha R

• la plus fréquente

• Régulière et périodique

• De pas droit car elle tourne en montant vers la droite

• Le pas mesure 5.4 Å (1 angström= 10ˆ-10 m)

• Le pas mesure 3.6 A.A. (= 13 atomes sur la chaine ppale)

• Pour un 1 a.a. Au sein d’un tour d’hélice = 1.5 Å

• Stabilisée par liaisons hydrogène (faible) se formant entre l’oxygène du C=O d’un a.a. « N » et l ‘hydrogène du NH de l’a.a. un tour plus loin (n+4)→ donc si n=1 il intéragit avec le 5eme a.a.

• Liaisons H stabilisent toutes les structures secondaires

• Chaines latérales orientées vers l’extérieur

Résidu= ?

A.a.

Résidus favorables à une hélice alpha

• volumineux

• Apolaires

• Peu polaires

Résidus défavorables à une hélice alpha

• a.a. substitués en beta (Val, Ile, Thr) qui emcombrement stérique

• A.a. Acides ou basiques voisins ayant charges identiques (ex: lys-lys)

• Une suite de sérinew formant liaison hydrogene avec l’eau

• Présence de proline empeche formation hélice alpha (formation de coude)+ proline n a pas de groupement amine participant aux liaisons hydrogenes

• Répétition a.a. Avec petits radicaux compacts (gly, ala) tend à former plutot des feuillets beta

Hélice gauche du collagène (alpha L)

• contient hydroxyproline et 5-hydroxylysine

• Hélice gauche (psi et phi=60°)

• 3,3 résidus par tour

• 1 gly tous les 3 résidus

• Pas de l’hélice = 9,6 Å

• Proline confère une rigidité 

• Ho-Lys peut etre glycolysée

• 3 hélices gauches => superhélice droite => tropocollagène => fibres ou réseaux de collagène

Comment on arrive à la superhélice droite?

• il y a pas de liasons hydrogène en simple hélice car trop étiré donc pour stabiliser la strcture il y a 3 hélices G→ pas de liasons H intra cependant il y en a inter → forme superhélice Droite (tropocollagène

Feuillets beta plissés

• brin beta élément