Aminoácidos 1.2

PRIMER PACIAL- SEGUNDO TEMA

¿Qué son los aminoácidos?

Son las unidades básicas (bloques de construcción) que se unen para formar péptidos y proteínas.

¿Qué son las proteínas?

Son macromoléculas abundantes formadas por cadenas de aminoácidos plegadas. Realizan casi todas las funciones del organismo.

¿Cómo se forma una proteína?

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas (péptidos); cuando estas cadenas se pliegan y adquieren una forma tridimensional, se convierten en proteínas

¿Cuántos aminoácidos existen y cuántos son relevantes para la síntesis de proteínas humanas?

Existen más de 300 en la naturaleza, pero solo 20 aminoácidos son codificados genéticamente para formar proteínas humanas (aminoácidos proteicos).

¿Cuál es la estructura general de un aminoácido?

Un carbono central (α) unido a:

1. Un grupo amino (−NH2​)

2. Un grupo carboxilo (−COOH)

3. Un átomo de hidrógeno (−H)

4. Una cadena lateral variable (Grupo R)

¿Qué parte del aminoácido varía entre uno y otro?

La cadena lateral o Grupo R. Determina las propiedades químicas y la identidad de cada aminoácido.

¿Qué es un enlace peptídico?

Es el enlace covalente que une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro contiguo.

¿Cuáles son las características de los aminoácidos polares sin carga?

Tienen distribución desigual de cargas pero su carga neta es cero a pH neutro. Son solubles en agua (hidrófilos) y no ganan/pierden protones fácilmente a pH fisiológico.

¿Qué aminoácidos pertenecen al grupo polar sin carga?

Serina, Treonina, Tirosina, Cisteína, Glutamina y Asparagina.

¿Qué aminoácidos polares tienen un grupo hidroxilo (−OH) en su cadena lateral y para qué sirve?

Serina, Treonina y Tirosina. Les permite formar puentes de hidrógeno y participar en procesos como la fosforilación.

¿Qué grupo químico relevante tiene la Cisteína en su cadena lateral?

Un grupo sulfhidrilo (−SH).

¿Qué es un enlace disulfuro y qué aminoácido lo forma?

Es un enlace covalente (−S−S−) entre dos grupos sulfhidrilo de dos Cisteínas (formando Cistina).

¿Cuál es la importancia del enlace disulfuro en la albúmina?

Otorga la estabilidad estructural necesaria a la albúmina para mantenerse en circulación y resistir la desnaturalización.

¿Qué caracteriza a los aminoácidos no polares?

Su cadena lateral es lipofílica/oleosa (hidrófoba). No tienen carga, no ganan ni pierden protones y no interactúan favorablemente con el agua.

¿Cómo se comportan los aminoácidos no polares en una proteína soluble en ambiente acuoso?

Se empaquetan hacia el interior de la proteína (efecto hidrófobo) para "huir" del agua y mantener la estructura tridimensional.

¿Qué ocurre a nivel molecular en la drepanocitosis (anemia de células falciformes)?

Ocurre una mutación donde el glutamato (polar con carga ácida) es reemplazado por valina (no polar/hidrófobo) en la cadena de la hemoglobina.

¿Qué consecuencia tiene el cambio de glutamato por valina en la drepanocitosis?

La valina genera un parche hidrófobo anormal que hace que la hemoglobina se agregue, deforme el glóbulo rojo y pierda su función normal.

¿Qué es un aminoácido esencial?

¿Qué es un aminoácido esencial?

¿Cuáles son los 9 aminoácidos esenciales?

1. Triptófano

2. Treonina

3. Valina

4. Lisina

5. Leucina

6. Metionina

7. Histidina

8. Fenilalanina

9. Isoleucina

¿Qué carga tienen los aminoácidos ácidos a pH fisiológico?

Carga negativa, porque su cadena lateral pierde un protón (COO−).

¿Cuáles son los aminoácidos con cadena lateral ácida?

Aspartato (ácido aspártico) y Glutamato (ácido glutámico).

¿Qué carga tienen los aminoácidos básicos a pH fisiológico?

Carga positiva, porque su cadena lateral acepta protones.

¿Cuáles son los aminoácidos con cadena lateral básica?

Histidina, Lisina y Arginina.

¿Por qué la Histidina es importante como amortiguador (buffer)?

Es débilmente básica; su pKa​ está cercano al pH fisiológico (≈6.0). Esto le permite captar o liberar protones ante variaciones del pH, ayudando a neutralizar cambios bruscos para mantener la homeostasis.

¿Qué son los isómeros ópticos o enantiómeros?

Son moléculas que tienen la misma fórmula química y estructura de enlaces, pero son imágenes especulares no superponibles entre sí (como la mano izquierda y la derecha). como espejo

¿Cuáles son las dos configuraciones ópticas de los aminoácidos?

• L (levógiro / izquierda)

• D (dextrógiro / derecha)

¿Qué configuración isomérica (L o D) predomina en las proteínas humanas?

La forma L (los aminoácidos que forman las proteínas humanas son casi exclusivamente L-aminoácidos).