bio MOL chap 2.1 ADN: composition, strucutre et compactage

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1
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Noyau cellulaire = ?

Organite eucaryote
Matériel génétique
Réplication ADN
Transcription ARN

2
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Noyau : exceptions

Anucléées → hématies
Binucléées → hépatocytes, cell cancer
Plurinucléées → 2 origine :

  • syncytium

  • plasmodes (ex:ostéoclaste)

3
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Composition du noyau

Enveloppe nucléaire
Nucléoplasme
Chromatine
Nucléole
Matrice nucléaire

4
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Enveloppe nucléaire

2 membranes
Continuité RER
Pores nucléaires
Trafic nucléocytoplasmique

5
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Nucléoplasme

Milieu aqueux
Support structures
Transport molécules
Régulation réactions

6
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Chromatine = ADN + prot

ADN + protéines
États condensation

  • Euchromatine : centre, accessible, reserve enz

  • hétérochromatine : compacte, périphérique

chromosome = unté de la chromatine

7
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Nucléole

Transcription ARNr
Assemblage (biogenèse) ribosomes

8
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Matrice nucléaire

Réseau (fibre nucléaire) polymère lamines = filament intermédiaire type V
Soutien cell : noyau structure + envloppe
Organisation chromatine/chromosome/transcription/réplication

9
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Laminopathies

Mutation gène LMNA
Lamine A/C
Déformation noyau

progérine = forme tronqué lamine

10
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ADN composition

Polymère de nucléotides = Base azotée + Pentose + Phosphate
Support info génétique

<p>Polymère de nucléotides = Base azotée + Pentose + Phosphate<br>Support info génétique</p>
11
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Bases azotées

Puriques → A, G
Pyrimidiques → C, T (U ARN)

<p>Puriques → A, G<br />
Pyrimidiques → C, T (U ARN)</p>
12
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Pentose ADN

Désoxyribose
C2’ = H

<p>Désoxyribose<br />
C2’ = H</p>
13
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<p>Nucléoside vs Nucléotide</p>

Nucléoside vs Nucléotide

Base + pentose
Liaison N-glycosidique

vs

Nucléoside + phosphate
Liaison phosphoester

<p>Base + pentose<br>Liaison N-glycosidique</p><p class="has-focus">vs</p><p class="has-focus">Nucléoside + phosphate<br>Liaison phosphoester</p>
14
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Liaisons ADN

Phosphodiester 3’–5’ |e| nucléotide
Chaîne polynucléotidique

15
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Polarité ADN

Extrémité 5’ P
Extrémité 3’ OH
Lecture 5’ → 3’

16
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Tautomères des bases

isomère ≠ ds la position et liaison des atome (mm formule chimique)

Amino* / imino
Céto* / énol
pH dépendant : déplace H+ + 2ble liaison autre place

*mileu physio

<p class="has-focus">isomère ≠ ds la position et liaison des atome (mm formule chimique)</p><p>Amino* / imino<br>Céto* / énol<br>pH dépendant : déplace H<sup>+</sup> + 2ble liaison autre place</p><p class="has-focus">*mileu physio</p><p></p>
17
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Double hélice : propriétés

Antiparallèle
Complémentaire
Hélicoïdale

18
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Antiparallélisme

1 brin 5’→3’
1 brin 3’→5’

19
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Complémentarité

A = T (2 liaisons H)
G ≡ C (3 liaisons H)

20
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Forme B de l’ADN

configuration hélicoïdale

2ble Hélice droite
plan des base ⟂ axe hélice
Forme majoritaire

Grand sillon + Petit sillon

<p class="has-focus">configuration <em>hélicoïdale</em></p><p class="has-focus">2ble Hélice droite<br>plan des base ⟂ axe hélice<br>Forme majoritaire</p><p class="has-focus">Grand sillon + Petit sillon</p>
21
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Règles de Chargaff

Quantité de purines ≈ quantité de pyrimidines (A+G ≈ T+C)

22
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Conformations ADN

ADN B → majoritaire

  • ↓ {ionique} = condition intracell


ADN A → déshydratation

  • ↓ {eau} ↑{sel} ADN Z → pas gauche

  • ↑{sel} + alcool

  • in vivo qd cytosine méthylé

<p>ADN B → majoritaire</p><ul><li><p class="has-focus"> ↓ {ionique}  = condition intracell</p></li></ul><p class="has-focus"><br>ADN A → déshydratation</p><ul><li><p class="has-focus"> ↓ {eau}   ↑{sel}                                                                                                                                                                                             ADN Z → pas gauche</p></li><li><p class="has-focus">↑{sel} + alcool</p></li><li><p class="has-focus">in vivo qd cytosine méthylé</p></li></ul><p></p>
23
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Topoisomères

Même séquence
Topologie différente (3D globale )
Enlacements différents

étar relaché → + stable

état superenroulé → superhélice

  • superenroulement + : ds sens

  • superenroulement - : ds sens inverse

CSQ nbr enroulement ↓ , ↓ torsion, ↑accessibilité

<p>Même séquence<br>Topologie différente (3D globale )<br>Enlacements différents</p><p class="has-focus is-empty"><em>étar relaché → </em> + stable </p><p class="has-focus"><em>état superenroulé → </em>superhélice </p><ul><li><p class="has-focus">superenroulement + : ds sens </p></li><li><p class="has-focus">superenroulement - : ds sens inverse </p></li></ul><p class="has-focus">CSQ nbr enroulement  ↓ ,  ↓ torsion, ↑accessibilité </p><p></p>
24
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Topoisomérases : rôle + étape

enz controle structure topologique ADN : interchange les topoisomère ADN

Capables d'introduire ou d'éliminer des super-enroulements

IMPORTANT : réplication, réparation,transcription

  1. coupure ADN nv ester 1ε& sucre/PO4

  2. passage segm- ADN

  3. ligation

<p class="has-focus">enz controle structure topologique ADN : interchange les topoisomère ADN</p><p>Capables d'introduire ou d'éliminer des super-enroulements</p><p class="has-focus is-empty">IMPORTANT : réplication, réparation,transcription</p><p class="has-focus is-empty"></p><ol><li><p class="has-focus is-empty">coupure ADN nv ester 1ε&amp; sucre/PO4</p></li><li><p class="has-focus is-empty">passage segm- ADN</p></li><li><p class="has-focus is-empty">ligation</p></li></ol><p></p>
25
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Topo I vs Topo II

Topo I → 1 brin
Topo II → 2 brins + ATP

26
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Topo procaryotes

Type 1 : Topo I - III→ relâche ADN
Type 2 : Topo II/DNA gyrase - V→ introduit sous-enroulements

27
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Topo eucaryotes

Type 1 : topo I-III → relâche
Topo II → enlève supertours

28
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Topoisomérases : clinique

Inhibiteurs de la gyrase bactérienne: Antibiotiques

→ inhibe réplication


Inhibiteurs des topoisomérases humaines: Anticancéreux

→voir dias 32

29
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Propriété de ADN

  1. Dénaturation ADN

methode+facteur influence

Séparation brins : 2 simple // liaisons H

  • Température ↑

  • pH ↑

  • Agents chimiques

Température fusion :50 % ADN dénaturé

facteur influence dénaturation

• Température
• % de G≡C (plus stable que A=T)
• longueur de la chaine
• pH
• composition ionique de la solution

30
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Propriété de ADN

  1. Renaturation ADN

Refroidissement
Brins complémentaires
Processus réversible

31
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  1. Génome

  2. Chromosome

  3. gène

  4. Locus

  5. Allèle

  1. Total ADN organisme

  2. ADN condensé : 1 chromosome = 1 ADN

  3. Segment ADN qui transcrit ARNpm (→ protéine)

  4. Position gène sur chromosome

  5. Autre versions gène : Séquence nucléotide ≠

32
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Nucléosome

146 pb ADN
Octamère histones

<p>146 pb ADN<br>Octamère histones</p>
33
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Histones

H2A, H2B, H3, H4
H1 (liaison)

<p>H2A, H2B, H3, H4<br />
H1 (liaison)</p>
34
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Nucléofilament

Collier de perles
11 nm
Compaction ×6

<p>Collier de perles<br />
11 nm<br />
Compaction ×6</p>
35
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Fibre chromatinienne

30 nm
Solénoïde
Compaction ×40

<p>30 nm<br />
Solénoïde<br />
Compaction ×40</p>
36
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Boucles chromatine

300 nm
Fixées échafaudage
Compaction ×1000

<p>300 nm<br />
Fixées échafaudage<br />
Compaction ×1000</p>
37
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Rosettes chromosomiques

Superenroulement boucles
Chromatide
Compaction ×10 000

<p>Superenroulement boucles<br>Chromatide<br>Compaction ×10 000</p>
38
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résumer : compation de l’ADN

knowt flashcard image
39
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Chromatine : états

Euchromatine → ouverte “nucléofilament”
Hétérochromatine → fermée en périphérie “fibre chromatidienne”

  • conctitutif : tj inactive

  • facultatif : active ss condition

40
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Caryotype + carte génétique + formule chromosomique

Nombre chromosomes
Structure
Métaphase

+

représentation de la disposition des gènes ou des marqueurs sur un chromosome

+

Xp21

chromosome/bras/region/bande

<p>Nombre chromosomes<br>Structure<br>Métaphase</p><p class="has-focus">+</p><p>représentation de la disposition des gènes ou des marqueurs sur un chromosome</p><p class="has-focus">+</p><p class="has-focus">Xp21</p><p class="has-focus">chromosome/bras/region/bande</p>
41
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Autosomes / gonosomes

Autosomes → non sexuels
Gonosomes → X / Y

42
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Territoires chromosomiques

Position fixe noyau
interphase/metaphase

43
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Anomalies chromosomiques

nbre/structure des chromosome

44
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interaction ADN-Histone

  • nn spécifique : de seq ADN avc histone

  • nn covalente :

→ liaison ionique |e| chargz + (lys/ARG) et - (acide libre de gpm- PO4)

→ lien H ds Nter base azoté (Ser/Thr/Tyr)

  • nn polaire |e| chaine L histone et désoxyribose

45
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Régulation compaction ADN

organisation chromatine Dynamique : Ftranscription

  • ouvre fibre chromatidienne + déplace histone

modif post-trad des histone modif charge 2ter = structure

→ remodelage chromatine avc déplacement/remplacement histone influence accessibiliter


Réversible fin transcription

46
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Modifications histones

Acétylation
Méthylation
Phosphorylation
Ubiquitination

47
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  1. Acétylation histones

grpm- acétyle sur Nter d’un histone

enz : HAT / HDAC
Neutralise charge + Nter H

→ ↓ interaction
→Accessibilité ADN ↑

️ expression génétique

<p class="has-focus">grpm- acétyle sur Nter d’un histone</p><p>enz : HAT / HDAC<br>Neutralise charge + Nter H</p><p class="has-focus">→ ↓ interaction<br>→Accessibilité ADN ↑</p><p class="has-focus"><span data-name="sparkles" data-type="emoji">✨</span>️ expression génétique</p>
48
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  1. Méthylation histones

1-3 grpm- méhyl sur Lys/Arg de H

enz HMT / HDM

↑V H , charge
Activation ou répression : selon nbre/position

<p class="has-focus">1-3 grpm- méhyl sur Lys/Arg de H</p><p>enz HMT / HDM</p><p class="has-focus">↑V H , <s>charge</s><br>Activation ou répression : selon nbre/position<br></p>
49
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  1. Phosphorylation histones

+PO4 sur Ser/Thr

enz : Kinases + ATP >< phosphatase
ajout charge −


→ Chromatine relâchée

→Accessibilité ADN ↑

<p class="has-focus">+PO4 sur Ser/Thr</p><p>enz : Kinases + ATP &gt;&lt; phosphatase<br>ajout charge −</p><p class="has-focus"><br>→ Chromatine relâchée</p><p class="has-focus">→Accessibilité ADN ↑</p>
50
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  1. Ubiquitination histones

Mono → régulation
Poly → dégradation

lys

dynamique et reversible

<p>Mono → régulation<br>Poly → dégradation</p><p class="has-focus">lys</p><p class="has-focus">dynamique et reversible</p>
51
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Writers / Erasers / Readers

Les histones portent des marques

writers les posent

🧽 erasers les enlèvent

👀 readers les lisent

Bromodomaines
Chromodomaines

👉 Les readers décident si le gène sera lu ou bloqu

Ajout
Retrait
Lecture marques

<p class="has-focus">Les histones portent des marques</p><p><span data-name="writing_hand" data-type="emoji">✍</span> writers les posent</p><p><span data-name="sponge" data-type="emoji">🧽</span> erasers les enlèvent</p><p><span data-name="eyes" data-type="emoji">👀</span> readers les lisent</p><p class="has-focus">Bromodomaines<br>Chromodomaines</p><p><span data-name="point_right" data-type="emoji">👉</span> Les readers décident si le gène sera lu ou bloqu</p><p class="has-focus"></p><p class="has-focus"></p><p>Ajout<br>Retrait<br>Lecture marques</p>
52
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Remodelage chromatine

ATP-dépendant

changem- conform nv nucléosome

lie pas directement ADN
Déplacement histones
5 famille

<p>ATP-dépendant</p><p class="has-focus">changem- conform nv nucléosome</p><p class="has-focus">lie pas directement ADN<br>Déplacement histones<br>5 famille</p>
53
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résumer

<p></p>