UE2- Protéines

Flashcards détaillant la structure, les rôles, la classification et la dénaturation des protéines basées sur le cours d'UE2.

Pourquoi les protéines sont-elles considérées comme l'expression finale de l'ADN ?

Parce que l'ADN code l'information et la protéine est celle qui agit pour exécuter des actions au sein de la cellule.

Quels sont les différents rôles que peut remplir une protéine ?

Catalyseur biologique (enzyme), transport de molécules ($O_2$ par l'hémoglobine $Hb$), soutien et structure (collagène), contractile/moteur (myosine), reconnaissance (anticorps/immunoglobulines), stockage (myoglobine), et contrôle de la différenciation et croissance cellulaire.

Comment est définie la structure primaire d'une protéine ?

Il s'agit de l'enchaînement linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

Qu'est-ce qui caractérise la structure secondaire d'une protéine ?

C'est la conformation régulière du squelette peptidique par la création d'hélices $\alpha$ et de feuillets $\beta$.

Quelle est la différence entre la structure tertiaire et quaternaire ?

La structure tertiaire est l'organisation tridimensionnelle des domaines, tandis que la structure quaternaire est l'association de plusieurs sous-unités protéiques (structures tertiaires) par des liaisons faibles ou covalentes.

Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?

Une liaison covalente qui relie la fonction acide carboxylique ($-COOH$) portée par le carbone $\alpha$ d'un acide aminé et la fonction amine primaire ($-NH_2$) portée par le carbone $\alpha$ de l'acide aminé suivant.

Quelle molécule est libérée lors de la formation d'une liaison peptidique ?

Une molécule d'eau.

Quelle est la différence entre le squelette polypeptidique et les chaînes latérales ?

Le squelette polypeptidique est axial et non spécifique à une protéine, tandis que les chaînes latérales déterminent les propriétés physico-chimiques et sont spécifiques à chaque protéine.

Comment classifie-t-on les chaînes selon le nombre d'acides aminés ?

De $1$ à $10$ ou $20$ AA : oligopeptide/peptide ; jusqu'à $50$ ou $100$ AA : polypeptide ; plus de $100$ AA : protéine.

Quels sont les $6$ atomes coplanaires qui délimitent l'unité peptidique ?

Les atomes $C$, $O$, $N$, $H$ et les deux $C\alpha$.

Quelles sont les deux configurations possibles de la liaison peptidique selon l'angle de torsion oméga $\Omega$ ?

La configuration cis ($0^\circ$) et la configuration trans ($180^\circ$).

Qu'appelle-t-on un « résidu » dans une chaîne polypeptidique ?

C'est le nom donné à un acide aminé lorsqu'il est intégré dans une chaîne.

Quels sont les trois axes de rotation possibles dans une chaîne polypeptidique et leurs angles associés ?

L'axe $C-N$ (angle $\Omega$), l'axe $C\alpha-N$ (angle $\phi$) et l'axe $C\alpha-C$ (angle $\psi$).

Comment les hélices $\alpha$ sont-elles stabilisées ?

Par des liaisons hydrogène parallèles à l'axe de l'hélice, établies entre le groupement $CO$ d'un résidu $i$ et le groupement $NH$ d'un résidu $i+4$.

Quelle est la structure spécifique du collagène ?

C'est une triple hélice droite composée de trois hélices gauches, où près d'un résidu sur trois est une Glycine.

Quelle est la composition du motif de répétition du tropocollagène ?

Il est formé par la répétition du motif à $3$ acides aminés : Gly-Pro-Hyp.

Quelle est la différence entre une boucle et un coude (tour) ?

Les boucles sont composées de plus de quatre acides aminés et connectent divers éléments secondaires ; les coudes (ou tours) comportent $2$ à $4$ acides aminés et relient deux brins $\beta$ antiparallèles dans un même feuillet.

Quelles sont les liaisons non covalentes qui maintiennent la structure tertiaire ?

Les liaisons ioniques (électrostatiques), les liaisons hydrogène et les liaisons hydrophobes (les plus importantes).

Quelle est la différence entre une holoprotéine et une hétéroprotéine ?

Une holoprotéine est composée uniquement d'acides aminés, alors qu'une hétéroprotéine contient aussi un groupement prosthétique (partie non protéique).

Quelles sont les causes de dénaturation réversible d'une protéine ?

L'urée à une concentration de $8\,M$ (rompt les liaisons hydrogène et interactions hydrophobes), le chlorure de guanidinium et le $\beta$-mercaptoéthanol (rompt les ponts disulfures).

Citez des exemples de causes de dénaturation irréversible.

La chaleur, les UV, les acides, les bases, les solvants organiques, les fortes agitations, les grandes dilutions et les détergents anioniques.

Quels procédés sont utilisés pour la détection des protéines ?

La mesure de l'absorption dans les UV, l'utilisation de colorants, les anticorps spécifiques ou le dosage de substrats/produits de réactions enzymatiques.

Comment définit-on l'hémoglobine sur le plan structural et fonctionnel ?

C'est une métalloprotéine qui transporte l'$O_2$ à l'intérieur des globules rouges chez les mammifères.