2_5.2 Enzymatik

Was passiert, wenn Enzyme oder Proteine Oligomere bilden?

• Manche Enzyme/Proteine bilden Oligomere (Komplexe aus mehreren Untereinheiten)

• Diese Untereinheiten wechselwirken miteinander

• Substrat- oder Ligandenbindung an eine Untereinheit → kann benachbarte Untereinheit mitaktivieren

• Beispiel: Kooperativität von Hämoglobin

Was ist eine allosterische Bindungsstelle bei Enzymen?

• Enzyme besitzen zusätzlich zur Substratbindungsstelle eine allosterische Bindungsstelle

• Dort kann ein Agonist binden

• Die Bindung beeinflusst die Affinität und Aktivität des Enzyms

Hemmungsart	Bindungsort des Inhibitors	Beeinflussung durch Erhöhung der Substratkonzentration
Kompetitive Hemmung	Inhibitor ______ mit dem Substrat um die ______	Hemmung lässt sich ______
Nicht-kompetitive Hemmung	Inhibitor bindet an eine ______ ______ des Enzyms	Hemmung lässt sich ______
Unkompetitive Hemmung	Inhibitor bindet nur, nachdem das Substrat hat ______ ______	Hemmung lässt sich ______

Hemmungsart	Bindungsort des Inhibitors	Beeinflussung durch Erhöhung der Substratkonzentration
Kompetitive Hemmung	Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um die Bindungsstelle	Hemmung lässt sich zurückdrängen
Nicht-kompetitive Hemmung	Inhibitor bindet an eine andere Bindungsstelle des Enzyms	Hemmung lässt sich nicht zurückdrängen
Unkompetitive Hemmung	Inhibitor bindet nur, nachdem das Substrat bereits gebunden hat	Hemmung lässt sich nicht zurückdrängen

Bsp reversibler Inhibitoren

Faktoren, die die katalytische Aktivität von Enzymen beeinflussen

• pH-Wert

• Temperatur

Warum wird die katalytische Aktivität von Enzymen vom pH-Wert beeinflusst?

− generelle Veränderungen der Proteinstruktur, Denaturierung

− Veränderungen der Konformation im katalytischen Zentrum

→ Ladungszustand saurer/basischer Aminosäureketten

pH-Optima von Enzymen

• im Bereich 4,5 bis 8,0

• jedes Enzym hat einen optimalen pH-Bereich

• Bsp: Chymotrypsin pH 7.8, Pepsin pH 2.0

Wie die Temperatur die katalytische Aktivität von Enzymen beeinflusst? Geben einen Bsp

Beispiele Reaktionen zum Einsatz von Enzymen in der Lebensmittelanalytik

Beispiele zum Einsatz von Enzymen in der Lebensmitteltechnologie

Welche Enzyme werden verwendet, um Fleisch künstlich zart zu machen?

Wie werden die Enzyme angewendet?

• Zartmacher (tenderizer)

• pflanzlicher Enzympräparate (Papain, Bromelain und Ficin)

⇒ verbessert die Qualität von minderwertigeren Fleischstücken

• Enzyme entweder auf die Fleischstücke gegeben oder vor der Schlachtung dem lebenden Tier injiziert

Auswirkungen von Papain, Bromelain und Ficin auf das Fleisch

• greifen Bindegewebe an (Kollagen, Elastin),

• Überdosierung: Zersetzung von Actin

Was hydrolysieren Lipasen?

hydrolysieren Triglyceride an der Öl-Wasser-Grenzfläche einer Emulsion.

Was passiert bei Lebensmittelverderb durch Lipasen?

Freisetzung freier Fettsäuren → Aromadefekte

Welche erwünschten Effekte haben Lipasen in Lebensmitteln?

− Bildung typischer Aromanoten in Käse

(Bildung geringer Konzentrationen an C4 bis C8 Fettsäuren aus Milchfett)

− Brotbacken (Getreidelipasen)

 Bildung von Mono- und Diglyceriden

 Brot ist stabiler gegen Altbackenwerden

 gleichmäßigere Porenstruktur der Krume

Was sind Amylasen? Wie wird es in LM verwendet?

• Amylasen: stärkeabbauenden Enzymen

• beim Bierbauen

=> geschrotetes Malz wird mit Brauwasser angeteigt; teilweiser Abbau der Polymere durch Enzyme des Malz

Welche Amylaseaktivitäten sind während der Keimung im Rahmen der Malzbereitung besonders hoch?

hohe α- und β-Amylaseaktivitäten