Amides, acides aminl, peptides et protéines.

Préparation des amides

acide + amine → amide + eau

Le O du OH ne réagit pas car l’amine rend l’autre O beaucoup plus En

Si on veut la réaction inverse. Hydrolyse des amides : amide + eau → acide + amine

Lactame

amide cyclique

composition d’un acide aminé

unité de base de la protéine

méthode de Fischer

Tous les acides aminés sont énatiomères L → gauche

chaine hydrophobe des aa

glycine, alanine, phénylalanine

Chaine hydrophile des aa

sérine, cystéine, tyrosine

Chaine acide des aa

acide aspartique, acide glutamique

Chaine basique

histidine et lysine

Propriétés des acides aminés et les zwitterions

Lorsque c’est chargé mais que la charge nette est = 0

1) Propriétés de sel

2)Amphotère, le domaine du zwitterion est entre les 2 pKa

3) Point isolélectrique

4) Pont disulfure, liaison covalente entre 2 cystéines (aa avec du soufre)

Point isoélectrique

Où toutes les molécules sont sous forme de zwitterion. pl = 1/2(pKa1 + pKa2)

C’est au point isoélectrique, que la solubilité baisse dans l’eau car les molécules se lient entre eux et minimisent les interactions avec l’eau.

On applique un courant qui fait bouger les molécules chargées, + la charge est importante + elle bouge rapidement

Structure primaire des protéines

aa N terminal porte le n1 et l’aa C terminal est le dernier

structure secondaire

en forme d’hélice alpha et feuillet B

structure tertiaire et quaternaire

Tertiaire :

-Forme de protéines allongées → insoluble dans l’eau.

-Forme de protéines globulaires → solubles dans l’eau

Quaternaire :

Ensemble de plusieurs protéines pour une fonction.