Biologie Vorbereitung Humanbiologie

Glycerin + 3 Fettsäuren = Fettmolekül

Aufbau von Fettsäuren

* ohne Doppelbindung
* eher ungesund
* mehr in Tierprodukten
* maximale Anzahl H-Atome

Gesättigte Fettsäuren

* mit Doppelbindung/en
* eher gesund
* mehr in pflanzlichen Produkten
* weniger H-Atome

Ungesättigte Fettsäuren

C6H12O6

Aufbau Kohlenhydrate

Zucker

Was sind Kohlenhydrate

Monosaccharide

Beispiel: Beta-Glukose

Einfachzucker

Disaccharide

Beispiel: Maltose, Laktose, Saccharose (Kristallzucker)

Zweifachzucker

Polysaccharide

Polymeer der Glukose

Stärke

* Je kürzer die Glukoseketten sind desto süsser sind sie
* Schokolade: Feuerwerk
* Banane: Lagerfeuer

Besser länger oder kürzer

Aminosäuren

Grundbaustein der Proteine

Aufbau der Aminosäuren

* AS1 + AS2 = Dipeptide
* Peptidbildung
* Polypeptide
* noch keine Funktion

Primärstruktur

* Reihenfolge der AS bestimmt Form
* Beta-Faltblatt: “Treppe”
* Alpha-Helix: “Schraube”
* noch keine Funktion

Sekundärstruktur

“Schraube”

Alpha-Helix

“Treppe”

Beta-Faltblatt

* 3D
* Funktion

Tertiärstruktur

* Proteine werden aufgemotzt
* Proteinkomplex

Quartärstruktur

* Protein geht kaputt
* Hitze, Säure, extreme Base, hochprozentiger Alkohol
* Primärstruktur muss erhalten bleiben, damit der Vorgang reversibel bleibt

Denaturierung

* Adenosintriphosphat
* Energiewährung des Körpers

ATP

Adenin (Base) + Ribose (KH)

$Adenosin$triphosphat

* Phosphatgruppen
* Energiereichenden Verbindungen in gelb

Adenosin$triphosphat$

Stärke + H2O —> Maltose ==Enzym==: Speichel (Alpha-Amylase)

Experiment 1 (Stärke/Speichel/Maltose)

2H2O2 —> 2H2O + O2 (Katalase)

Die Salzsäure senkt den ph-Wert soweit, bis die Enzyme denaturieren und kaputt gehen

Experiment 2 (Kartoffel/Wasserperoxid/Salzsäure)

* Biokatalysatoren
* ==Proteinanteil:== Apoenzym, ==Nichtproteinanteil:== Coenzym
* Sie setzten Stoffe um
* Ausgangsstoffe: Substrate

Enzyme

* organischer Stoff
* senken Aktivierungsenergie
* ermöglichen Leben bei Körpertemperatur

Biokatalysatoren

Reaktionsdiagramm

* Gleichgewichtsreaktionen
* Laufen nur in eine Richtung, da die Ausgangsstoffe entfernt werden
* Erst die Kopplung mehrerer, enzymatischer gesteuerter Reaktionen ermöglichen den Abbau organischer Stoffe in einfach organische Stoffe
* fliessender Übergang —> Gleichgewichtszustand wird nie zu 100% erreicht

Fliessgleichgewicht

* Substrat passt ins aktive Zentrum, wie ein Schlüssel ins Schloss
* Enzymsubstratkomplex: Das Substrat ist kurzzeitig im aktiven Zentrum

enzymatische Reaktionen

Name des Substrats + Wirkung + -ase

Benennung Enzyme

übertragen Atomgruppen von einem Molekül aufs Andere

Transferase

Redoxreaktionen

Beispiel: Glucoseoxidase

Oxidase

isomeres Molekül (z.B. Glucose) in Fructose

Isomerase

Enzyme katalysieren nur eine einzige Reaktion

substratspezifische Enzyme

Enzyme katalysieren nur eine chemische Gruppe

gruppenspezifisch

* die Reaktion läuft schneller ab
* 10°C Temperaturerhöhung —> Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit (RGT)
* Bei ca. 40°C gehen die Proteine kaputt

Einflussfaktor Temperatur

* räumlicher Bau hängt von den ionischen Gruppen der Aminosäuren ab
* Art und Anzahl der Ladung der Aminosäuren hängt vom ph- Wert der Umgebung ab
* Saure Umgebung: Die Base nimmt ein Proton auf, das Enzym kann das Dipeptid nicht mehr binden

Einflussfaktor ph-Wert

* bleiben in Nahrungskette
* Änderung der räumlichen Gestalt, da sie sich ans Protein binden
* Blei und Quecksilber verändern das Enzym irreversibel

Einflussfaktor Schwermetalle

* Stoffe die das aktive Zentrum besetzen könne

—> sie verdängen das Substrat
* Durch Erhöhung des Substratskonzentration kann die Hemmung wettgemacht werden

kompetitive Hemmung

* nobbt sich ans Enzym, aber nicht ins aktive Zentrum

—> es deformiert das aktive Zentrum
* Man kann es nicht mehr retten, auch nicht mit Substratkonzentration, da es nicht am gleichen Ort ist

allosterische Hemmung

* zerlegen Flecken in kleine Teile, damit sie “rausschwimmen”
* Wasser-/Energiesparend —> tiefere Temperatur
* nicht schädlich (alles in Natur vorhanden)
* Aber teuer

Enzyme im Waschmittel

* hydrophiler Kopf
* hydrophobe Schwänze

Phospholipide

* hydrophiler Kopf: Cholin, Phosphat, Glycerin
* hydrophobe Schwänze: 2 Fettsäure

Aufbau Phospholipide

hydrophiler Kopf ins Wasser hydrophobe Schwänze nach oben (Alle meine Entchen: Köpfchen ins Wasser, Schwänzchen in die Höh)

Oberflächenfilm

Fettsäuren nach innen, Kugel

Micelle(Querschnitt)

Biomembran

integrales Protein

Transmembran

pheripheres Protein

integrales Protein mit Tunnel (Kanal)

verändert Eigenschaften der Membran

* bei Kälte flüssiger
* In Wärme fester

Cholesterol

Fett mit CH-Kette

Glykodipid

Protein mi KH-Kette

Glykoprotein

Die Köpfe der Phospholipide sind negativ geladen und die Proteine positiv —> sie ziehen sich an

Warum halten Proteine im Fettmeer (Surfbretter)

Die Proteine werden von lipophilen Aminosäuren umgeben lipophil und lipophil zieht sich an

Warum halten Proteine im Fettmeer

(Integrale Proteine)