Biochimie UE1 - Structures, Protéines et Métabolisme Cellulaire

Flashcards de vocabulaire fondées rigoureusement sur le cours de Biochimie UE1 (structure des acides nucléiques, protéines, méthodes d'étude, transporteurs d'oxygène, contraction musculaire et métabolisme énergétique).

Base purique

Base azotée formée de 2 cycles (un cycle de 6 atomes et un cycle de 5 atomes partageant 2 carbones communs), représentée par l'Adénine (A) et la Guanine (G).

Base pyrimidique

Base azotée formée d'un seul cycle de 6 atomes (4 carbones et 2 azotes en position méta), représentée par la Cytosine (C), l'Uracile (U) et la Thymine (T).

Liaison N-osidique

Liaison covalente reliant le carbone $1'$ du sucre à l'azote 9 d'une base purique ou à l'azote 1 d'une base pyrimidique.

Nucléoside

Assemblage moléculaire composé d'une base azotée liée à un pentose (ribose ou désoxyribose) par une liaison N-osidique.

Nucléotide

Assemblage moléculaire constitué d'un nucléoside lié à au moins un groupement phosphate par une liaison phosphoester sur le carbone $5'$ du sucre.

Pont phosphodiester

Liaison covalente reliant les unités nucléotidiques dans un acide nucléique entre le groupement $3'\text{-OH}$ d'un sucre et le groupement $5'\text{-OH}$ du sucre adjacent.

Transition

Substitution génomique remplaçant une base pyrimidique par une autre base pyrimidique, ou une base purique par une autre base purique.

Transversion

Substitution génomique remplaçant une base purique par une base pyrimidique, ou inversement.

Acide aminé essentiel

Acide aminé non synthétisé par l'organisme qui doit être apporté par l'alimentation, comprenant la Histidine, Leucine, Thréonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Méthionine et Isoleucine.

Point isoélectrique ($pI$)

Valeur de $pH$ pour laquelle une molécule (acide aminé ou protéine) possède un nombre égal de charges positives et négatives, rendant sa charge globale nulle.

Liaison peptidique

Liaison amide covalente, plane, rigide et polaire formée par condensation entre le groupe $\alpha\text{-carboxyle}$ d'un acide aminé et le groupe $\alpha\text{-aminé}$ de l'acide aminé suivant.

Structure primaire

Séquence linéaire des acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques, entièrement codée par le gène.

Hélice $\alpha$

Structure secondaire très organisée et stable, enroulée le plus souvent à droite, stabilisée par des liaisons hydrogène entre le $CO$ d'une liaison peptidique et le $NH$ situé 4 résidus plus loin.

Feuillet $\beta$

Structure secondaire linéaire conférant de la rigidité aux protéines, formée de segments peptidiques parallèles ou antiparallèles reliés par des liaisons hydrogène.

Trypsine

Enzyme réalisant un clivage spécifique de la liaison peptidique du côté carboxylique des résidus Lysine et Arginine.

Centrifugation différentielle

Technique d'isolement des organites cellulaires à partir d'un homogénat par centrifugations successives de durées et de vitesses croissantes.

Chromatographie de filtration sur gel

Technique de séparation des protéines à l'état natif selon leur taille (poids moléculaire en $Da$) au moyen de billes poreuses.

SDS-PAGE

Électrophorèse monodimensionnelle dénaturante sur gel de polyacrylamide séparant les protéines traitées au SDS (chargées négativement) exclusivement selon leur taille.

Électrofocalisation

Première étape de l'électrophorèse bidimensionnelle séparant les protéines à l'état natif selon leur charge ($pI$) le long d'un gradient de $pH$.

Hème

Groupement prosthétique non protéique, plan et polaire, formé d'un tétrapyrrole liant un ion fer ferreux $Fe^{2+}$ par 6 liaisons de coordination.

Myoglobine

Protéine monomérique musculaire de 153 résidus contenant un hème, caractérisée par une très forte affinité pour l'oxygène ($p_{50} = 3\text{ à }5\,mmHg$) et assurant le stockage de l'oxygène.

Hémoglobine

Protéine tétramérique allostérique des globules rouges responsable du transport de l'oxygène, composée de 4 sous-unités possédant chacune un hème ($p_{50} = 26\,mmHg$).

Effet Bohr

Diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène provoquée par une augmentation du $CO_2$ ou une baisse du $pH$ (hausse des ions $H^+$), favorisant la libération d'oxygène dans les tissus.

Sarcomère

Unité anatomique et fonctionnelle de la myofibrille délimitée par les lignes Z, constituée de filaments fins d'actine et de filaments épais de myosine.

Glycolyse

Voie métabolique exclusivement cytosolique et anaérobie qui transforme une molécule de glucose en 2 molécules de pyruvate au cours de 10 étapes.

Cycle de Krebs

Voie métabolique aérobie intra-mitochondriale située dans la matrice, constituée de 8 étapes oxydant l'acétyl-CoA en $CO_2$ avec production de $3\,NADH,H^+$, $1\,FADH_2$ et $1\,GTP$.

Force protomotrice

Force générée par le gradient électrochimique de charges et de $pH$ créé par le pompage des protons vers l'espace intermembranaire par les complexes I, III et IV de la chaîne respiratoire.

Fission mitochondriale

Processus de fragmentation d'une mitochondrie initié par l'oligomérisation de la protéine $Drp1$ et le recrutement de $Dyn-2$ pour former deux mitochondries filles.

Mitofusines

Petites protéines G transmembranaires de la membrane externe mitochondriale s'associant en dimères (cis/trans) pour permettre la fusion des membranes externes.