UE2 Molécules du vivant - Acides aminés et protéines

Flashcards de vocabulaire et notions clés sur la structure, la classification et la réactivité des acides aminés et des protéines.

Acides aminés

Éléments de base des protéines constitués d'un carbone $\alpha$ tétraédrique lié à un groupement carboxylique ($-\text{COOH}$), une amine ($-\text{NH}_2$), un atome d'hydrogène et une chaîne latérale variable ($\text{R}$).

Carbone $\alpha$ asymétrique

Carbone tétraédrique lié à 4 substituants différents. Il est présent chez tous les acides aminés naturels à l'exception de la glycine.

Glycine

Le plus simple des acides aminés (symbole Gly, G), apolaire et hydrophobe, et le seul ne possédant pas de carbone $\alpha$ asymétrique.

Série L

Stéréoisomérie des acides aminés caractérisée par un carbone $\alpha$ en conformation S. Tous les acides aminés naturels des protéines appartiennent à la série L.

Zwitterion

Ion dipolaire représentant l'état naturel d'un acide aminé à pH neutre ($\text{pH} = \text{pHi}$), dont la charge globale est nulle.

pHi (ou pI)

Valeur de pH pour laquelle la charge globale d'un acide aminé est nulle. À $\text{pH} < \text{pHi}$, l'acide aminé est un cation ; à $\text{pH} > \text{pHi}$, il est un anion.

Acide aminé essentiel

Acide aminé qui ne peut pas être synthétisé par l'organisme humain et doit obligatoirement être apporté par l'alimentation.

Proline

Acide $\alpha$-iminé contenant un hétérocycle pyrrole (symbole Pro, P), apolaire, conférant une rigidité particulière à la séquence des protéines.

Cystéine

Acide aminé soufré (symbole Cys, C), polaire non ionisable, jouant un rôle clé dans la stabilisation de la structure tertiaire des protéines.

Méthionine

Acide aminé soufré apolaire (symbole Met, M), constituant le premier acide aminé incorporé lors de la synthèse des protéines.

Acides aminés aromatiques

Acides aminés possédant un noyau aromatique (Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane) absorbant la lumière dans l'ultraviolet à des longueurs d'onde de $260\text{--}280\,\text{nm}$.

Liaison peptidique

Liaison reliant le groupement carboxylique $\text{COOH}-\alpha$ d'un acide aminé au groupement amine $\text{NH}_2-\alpha$ de l'acide aminé suivant pour former le squelette de la structure primaire des protéines.

Décarboxylation

Réaction chimique due au groupement carboxylique ($-\text{COOH}$), catalysée par des décarboxylases, comme la transformation de la L-histidine en histamine.

Désamination

Processus en deux étapes libérant le groupement amine sous forme d'ammoniac ($\text{NH}_3$), faisant intervenir la glutaminase puis la glutamate déshydrogénase.

Transamination

Transfert du groupement $\text{NH}_2$ d'un acide aminé sur un $\alpha$-cétoacide, nécessitant le phosphate de pyridoxal et une transaminase spécifique (telle que ALAT).

N-glycosylation

Modification post-traductionnelle consistant en l'addition covalente de motifs glucidiques sur le groupement $\text{NH}_2$ des résidus asparagine.

O-glycosylation

Modification post-traductionnelle consistant en l'addition covalente de motifs glucidiques sur le groupement $\text{OH}$ des résidus sérine et thréonine.

Phosphorylation

Modification post-traductionnelle réversible régulant l'activité enzymatique par ajout de phosphate sur la fonction $\text{OH}$ des résidus sérine, thréonine et tyrosine.

Acétylation

Modification post-traductionnelle s'effectuant sur le groupement $\text{NH}_2$ des résidus lysine.

Caractère amphotère

Propriété d'un acide aminé d'agir à la fois comme un acide et une base en raison des deux fonctions ionisables portées par le carbone $\alpha$.