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35 fiches de vocabulaire couvrant les enzymes, processus et concepts majeurs du métabolisme des acides aminés, du catabolisme à la biosynthèse, en passant par le transport et l’élimination de l’azote.
Name | Mastery | Learn | Test | Matching | Spaced |
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Carboxypeptidase A
Exopeptidase agissant sur l’extrémité C-terminale des peptides, libérant tous les acides aminés sauf Arg, Lys et Pro.
Carboxypeptidase B
Exopeptidase C-terminale spécifique de l’Arginine et de la Lysine.
Carboxypeptidase C
Exopeptidase C-terminale sans spécificité : hydrolyse tous les acides aminés.
Carboxypeptidase Y
Exopeptidase C-terminale qui libère tous les résidus sauf la Glycine.
Leucine aminopeptidase
Exopeptidase N-terminale éliminant tous les acides aminés sauf la Proline.
Aminopeptidase
Exopeptidase N-terminale dépourvue de spécificité : enlève n’importe quel acide aminé.
Catabolisme des acides aminés
Dégradation irréversible des AA comprenant l’enlèvement du groupement aminé puis l’oxydation du squelette carboné pour fournir énergie ou précurseurs.
Anabolisme des acides aminés
Biosynthèse des AA à partir d’intermédiaires métaboliques pour former protéines ou molécules bioactives.
Transamination
Transfert réversible d’un groupe –NH2 d’un AA sur un acide α-cétonique, catalysé par les transaminases.
Désamination oxydative
Libération d’NH3 à partir du glutamate par la glutamate déshydrogénase, produisant l’α-cétoglutarate.
Désamination non oxydative
Perte d’NH3 sans oxydation, caractéristique de la sérine, cystéine et thréonine.
ALAT (TGP)
Alanine aminotransférase : transfère l’amine de l’alanine vers l’α-cétoglutarate pour former pyruvate et glutamate.
ASAT (TGO)
Aspartate aminotransférase : transfère l’amine de l’aspartate vers l’α-cétoglutarate pour former oxaloacétate et glutamate.
Glutamate déshydrogénase
Enzyme mitochondriale catalysant la désamination oxydative du glutamate en α-cétoglutarate + NH3.
Décarboxylation des AA
Réaction enzymatique libérant CO₂ et formant une amine biologique.
Acides aminés glucoformateurs
AA dont le squelette se transforme en intermédiaires du cycle de Krebs ou pyruvate, précurseurs de glucose.
Acides aminés cétogènes
AA dont le catabolisme aboutit à l’acétyl-CoA ou acétoacétyl-CoA, précurseurs des corps cétoniques.
Glutaminogenèse
Formation de glutamine à partir de glutamate dans les tissus périphériques via la glutamine synthétase.
Glutaminase
Enzyme rénale et hépatique hydrolysant la glutamine en glutamate et NH3.
Ammoniogénèse
Production rénale de NH4+ à partir du NH3 issu de la glutamine, permettant l’excrétion d’acide.
Cycle de l’urée (Uréogenèse)
Voie hépatique éliminant l’excès d’azote en transformant NH3 et CO2 en urée, consommant 3 ATP.
Carbamylphosphate synthétase I
Enzyme mitochondriale formant le carbamylphosphate à partir de NH4+, HCO3− et 2 ATP.
Ornithine transcarbamylase
Enzyme qui conjugue l’ornithine au carbamylphosphate pour produire la citrulline.
Argininosuccinate synthétase
Enzyme cytosolique condensant citrulline et aspartate en argininosuccinate (1 ATP consommé).
Argininosuccinate lyase
Scinde l’argininosuccinate en arginine et fumarate.
Arginase
Hydrolyse l’arginine en ornithine et urée dans la dernière étape du cycle de l’urée.
Acide α-cétonique
Squelette carboné obtenu après perte du groupe amine d’un AA ; n’est plus un acide aminé.
Transport de l’ammoniac
Assuré principalement par la glutamine (et l’alanine) qui véhicule l’azote des tissus vers foie et rein.
Acides aminés indispensables
AA que l’homme ne peut synthétiser : Lys, Met, Thr, Ile, Val, Leu, Phe, Trp.
Précurseur « α-cétoglutarate »
Intermédiaire fournissant le squelette de synthèse du glutamate, glutamine et proline.
Précurseur « Oxaloacétate »
Intermédiaire permettant la biosynthèse de l’aspartate et de l’asparagine.
Précurseur « 3-phosphoglycérate »
Donne naissance à la sérine puis à la glycine et à la cystéine.
Précurseur « Pyruvate »
Source du squelette carboné de l’alanine.
Précurseur « Phosphoénolpyruvate + érythrose-4-phosphate »
Couple métabolique conduisant à la formation de la tyrosine.