UE2 – Protéines – Vocabulaire

Flashcards de vocabulaire couvrant les notions clés des protéines (structure, types, dénaturation, hémoglobine, collagène, etc.).

Protéines

Constituants essentiels des cellules vivantes; expression finale de l’ADN; assemblage d’acides aminés par des liaisons peptidiques.

Acides aminés (AA)

Unités qui forment les protéines; résidus reliés par des liaisons peptidiques; assemblés en chaîne polypeptidique.

Liaison peptidique

Liaison covalente entre le groupe carboxyle d’un AA et le groupe amine de l’AA suivant; libère une molécule d’eau.

Chaîne polypeptidique

Suite d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques; peut former une protéine; dipeptide si 2 AA.

Structure primaire

Enchaînement linéaire d’acides aminés dans la protéine.

Structure secondaire

Squelette peptidique formé par des hélices α et des feuillets β; domaines obtenus par repliement des segments.

Hélice α

Structure secondaire stabilisée par des liaisons hydrogène; peut être droite ou gauche; principalement le motif CO(i)–NH(i+4).

Feuillet β

Structure secondaire étirée; conformations parallèles ou antiparallèles.

Domaine

Blocs repliés qui constituent la structure tridimensionnelle d’une protéine; composent les unités de la structure tertiaire.

Structure tertiaire

Organisation tridimensionnelle des domaines; repliement dépendant de la séquence primaire; interactions non covalentes et ponts disulfures.

Liaisons non covalentes

Interactions ioniques, liaisons hydrogène et interactions hydrophobes qui stabilisent le repliement.

Pont disulfure

Liaison covalente entre cystéines; stabilise certaines structures protéiques.

Structure quaternaire

Association de plusieurs sous-unités protéiques par des liaisons faibles (parfois covalentes), ex. dimères.

Holoprotéine

Protéine composée uniquement d’acides aminés.

Hétéroprotéine

Protéine associée à un groupement prosthétique non protéique.

Groupement prosthétique

Partie non protéique pouvant être glucidique, lipidique ou pigmentaire; liaison covalente, ionique ou hydrogène possible.

Glycoprotéine

Hétéroprotéine dont le groupement prosthétique est glucidique.

Protéines fibreuses / fibrillaires

Protéines structurales telles que le collagène; formes allongées.

Protéines globulaires

Protéines solubles et sphériques, ex. l’hémoglobine.

Protéines membranaires

Protéines associées à la membrane cellulaire; fonctions variées.

Dénaturation

Modification de la conformation qui peut détruire la fonction; réversible ou irréversible.

Dénaturation réversible

Peut être renaturée; ex. urée 8M, guanidinium, β-mercaptoéthanol rompant des ponts disulfures.

Dénaturation irréversible

Chaleur, UV, acides/bases, solvants organiques, fortes agitation, détergents; perte de fonction durable.

Hémoglobine (Hb)

Métalloprotéine transportant l’O2 dans les globules rouges; 2 chaînes α et 2 chaînes β; peut transporter jusqu’à 4 O2; allostérique.

Allostérie

Modification de la conformation d’une protéine suite à la liaison d’un ligand; coopération entre sites de liaison.

Effet Bohr

Variation de l’affinité de Hb pour l’oxygène selon le pH et la PCO2: plus d’oxygène aux poumons (pH élevé, CO2 faible) et moins dans les tissus (pH baisse, CO2 augmente).

Formes liées à des ligands de Hb

Oxyhémoglobine (O2), carboxyhémoglobine (CO), carbhémoglobine (CO2).

Drépanocytose (anémie falciforme)

Mutation ponctuelle sur la sous-unitée bêta aboutissant à une Hb altérée et à des globules rouges falciformes.

Tropocollagène

Unité structurale élémentaire du collagène; triple hélice droite composée de trois hélices gauches; motif Gly-Pro-Hyp.

Collagène

Protéine fibreuse majeure; formée par le tropocollagène; rôle structural; glycine présente environ tous les 3 résidus.

Boucles et coudes

Boucles connectent hélices et feuillets; tours/coudes relient deux brins β dans un feuillet.