enzymy 3 poprawa baza 2

enzymy glikolizy

• glukokinaza

• fosfofruktokinaza 1

• kinaza pirogronianowa

• karboksylaza pirogronianowa

• karboksykinaza fosfoenolopirogronianowa

enzymy glukoneogenezy

• fruktozo-1,6-bisfosfataza

• glukozo-6-fosfataza

• dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa

glukokinaza induktor i represor

I - insulina

R - glukagon

fosfofruktokinaza 1 induktor i represor

I - insulina

R - glukagon

kinaza pirogronianowa induktor i represor

I - insulina

R - glukagon

karboksylaza pirogronianowa induktor i represor

I - glukokortykoidy, glukagon, adrenalina

R - insulina

karboksykinaza fosfoenolopirogronianowa induktor i represor

I - glukokortykoidy, glukagon, adrenalina

R - insulina

fruktozo-1,6- bisfosfataza induktor i represor

I - brak

R - insulina

dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa induktor i represor

I - insulina

R - szlak pentozofosforanowy

fosforylacja

dołączanie reszty fosforanowej przez specyficzne enzymy -kinazy.Estryfikacja kwasem ortofosforanowym grupy-OH reszt seryny,treoniny i tyrozyny.Dawca reszty fosforanowej jest ATP.

defosforylacja

aktywacja lub inaktywacji białka przez usunięcie reszty fosforanowej przez specyficzne enzymy-fosfatazy

Opisz wzorem matematycznym i przedstaw graficznie kinetykę enzymów allosterycznych i wyjaśnij jaki wpływ na nią ma zjawisko kooperatywności oraz aktywatory i inhibitory allosteryczne

Kooperatywność odzwierciedla sigmoidalny charakter krzywej zależności V od S w obecności inhibitorów allosterycznych. Pod wpływem przyłączonych efektorów dodatnich, centrum katalityczne otwiera się i powinowactwo enzymu do substratu wzrasta, a sigmoidalność kinetyki zmniejsza się, przesuwając krzywą sigmoidalną w lewo. Zanik zjawiska kooperatywności i wzrost szybkości reakcji przy niskich [S].

Pod wpływem efektorów ujemnych przyłączonych do centrum allosterycznego, centrum katalityczne

zamyka się i powinowactwo do substratu maleje - rośnie sigmoidalność, przesuwają krzywą w prawo.

aktywator

zmienia strukturę przestrzenną centrum aktywnego w taki sposób, który ułatwia wiązanie substratów

induktor

o substrat lub związek podobny strukturalnie do substratu, który aktywuje transkrypcję genów kodujących enzym

Co to jest efektor homotropowy i jak wpływa na aktywność enzymów

Jest to związek, który oprócz funkcji substratu, funkcjonuje jako pozytywny (dodatni) efektor, zwiększający katalityczne właściwości innych miejsc wiązania substratu - kooperatywność miejsc wiązania substratu.

Co to jest kalmodulina i jaką pełni rolę w regulacji aktywności enzymów

Jest to białko modulatorowe, ulega aktywacji poprzez przyłączenie czterech jonów wapnia (Ca2+ ), co powoduje zmianę jej konformacji. W takiej formie stymuluje działanie wielu enzymów (np. dehydrogenazy chinianowej i kinazy II, która następnie fosforyluje wiele różnych białek), pomp błonowo-jonowych i innych białek

Szybkość reakcji enzymatycznej wyraża się przez

liczbę moli substratu przetworzonego przez dany enzym w jednostce czasu.

inhibitor akompetycyjny

wiąże się z kompleksem E-S podczas gdy niekompetycyjny może wiązać się z wolnym enzymem i kompleksem E-S.

Wartość współczynnika Hilla zależy od

liczby i typu interakcji między miejscami aktywnymi.

Równanie Michaelisa-Menten wyraża wzór:

V=Vmax x [S]/Km + [S]

Induktor to

substrat lub związek podobny strukturalnie do substratu, który aktywuje transkrypcje genów kodujących enzym

Podaj dwa przykłady enzymów i ich induktorów -

fosfofruktokinaza-1 i insulina; fruktozo-1,6-bisfosfataza i glukagon.

Kinaza fosforylazy glikogenowej jest aktywna przez

przyłączenie aktywowanej Ca2+ kalmoduliny?

Na czym polega zjawisko kooperatywności

każdy kolejny związany substrat zmniejsza powinowactwo innych miejsc aktywnych względem substratu.

lub je zwiększa kiedy kooperatywność nie jest ujemna

Model sekwencyjny zakłada, że

przejście jednej formy T w formę R nie powoduje przejścia od razu wszystkich form T w R, może przejść kilka ale nie musi.

wzór na V0

Vmax * S / Km + S

Prawdziwe są zdania: - inhibitor allosteryczny

Inhibitor allosteryczny zmniejsza szybkość maksymalną reakcji enzymatycznej.

Inhibitory niekompetycyjne nie wpływają na stałą Michaelisa reakcji enzymatycznej.

Prawdziwe są zdania: - enzymy regulatorowe

Enzymami regulatorowymi nazywamy wyłącznie enzymy allosteryczne.

Efektory allosteryczne utrwalają właściwą dla działania katalitycznego konformację cząsteczki enzymu.

. Prawdziwe są zdania: - aktywatory allosteryczne

1. Przyłączenie efektora allosterycznego do enzymu wywołuje zmiany jego struktury drugo- i trzeciorzędowej.

3. Aktywatory allosteryczne przesuwają krzywą zależności nasycenia enzymu substratem od (S) w lewo.

Przebieg inhibicji kompetycyjnej można przedstawić ogólnym wzorem:

E + S + I <-> EI + S

Wskaż zmiany zachodzące podczas hamowania kompetycyjnego

wzrost Km, spadek powinowactwa, Vmax=const

B) Inhibitor kompetycyjny zmniejsza szybkość reakcji poprzez zmniejszenie liczby cząsteczek enzymu związanych z substratem

Zaznacz zdanie fałszywe, dotyczące modyfikacji kowalencyjnych:

C) Modyfikacje kowalencyjne enzymów to proces przebiegający przy udziale energii z hydrolizy ATP

izoenzymy

I. katalizują te same reakcje, ale różnią się masą cząsteczkową, ładunkiem i stałą Michaelisa

III. są białkami oligomerycznymi

IV. ich oznaczanie można stosować w diagnostyce chorób np. w zawale mięśnia sercowego

V. są odmiennymi formami tej samej aktywności katalitycznej

aktywacja zymogenów

odgrywa istotną rolę w procesach trawienia i krzepnięcia krwi. (także w apoptozie)

inhibicja kompetycyjna

miejsce wiązania inhibitora - centrum aktywne

Vmax - bez zmian

Km/K0,5 - wzrasta

powinowactwo enzymu do substratu - maleje

kształt krzywej - hiperboliczny

inhibicja niekompetycyjna

miejsce wiązania inhibitora - poza centrum aktywnym, również z kompleksem ES

Vmax - maleje

Km/K0,5 - bez zmian

powinowactwo enzymu do substratu - bez zmian

kształt krzywej - hiperboliczny

inhibicja akompetycyjna

miejsce wiązania inhibitora - tylko z kompleksem ES

Vmax - maleje

Km/K0,5 - maleje

powinowactwo enzymu do substratu - wzrasta, stabilizacja kompleksu ES

kształt krzywej - hiperboliczny

inhibicja allosteryczna

miejsce wiązania inhibitora - miejsce allosteryczne

Vmax - maleje

Km/K0,5 - zazwyczaj wzrasta

powinowactwo enzymu do substratu - zazwyczaj maleje (forma T stabilizowana)

kształt krzywej - sigmoidalny

Podczas modyfikacji kowalencyjnej białek enzymatycznych zachodzą reakcje:

B) Na skutek przyłączenia grupy fosforanowej białko przyjmuje dwa dodatkowe ładunki ujemne, przez co może tworzyć wiązania jonowe i powoduje zmianę jego powinowactwa do substratu.

Regulacja działania enzymu poprzez kontrolę zawartości białka w komórce:

C) Dotyczy przykładu oddziaływania cholesterolu na reduktazę HMG-CoA.

cAMP

A) aktywuje kinazę białkową A

Efektory homotropowe to:

A) substraty, pełniące funkcję dodatnich efektorów zwiększających katalityczne właściwości innych miejsc wiązania substratu.

Wskaż zdanie prawdziwe dotyczące enzymów allosterycznych:

A) Aktywator allosteryczny przesuwa równowagę T→ R w kierunku R i zwiększa zdolność wiązania substratu do enzymu.

Do środowiska reakcji katalizowanej przez enzym allosteryczny o stałej allosterycznej L=300 dodano pewnej substancji i zaobserwowano obniżenie wartości L. Substancja ta jest:

E) żadna prawidłowa LUB AKTYWATOREM (jedno pytanie dwa zestawy odp)

L = T/R spadek to jakby mniej T więcej R czyli aktywacja

W przypadku karbamoilotransferazy asparaginowej stwierdzono, że:

wszystkie prawidłowe

Model jednoprzejściowy oddziaływań allosterycznych zakłada, że:

I. Związanie substratu do jednej z podjednostek zwiększa prawdopodobieństwo że obie podjednostki przejdą z formy T do R.

III. Białko może występować w jednej z dwóch konformacji R i T.

Wskaż zdanie fałszywe: - wartość progowa

D) Po przekroczeniu wartości progowej stężenia enzymu jego aktywność rośnie bardzo szybko.

powinno być substratu

Kinetyka reakcji enzymatycznych opisuje zależność (jakich parametrów od siebie? Jest funkcją czego od czego?)

szybkością reakcji enzymatycznej a stężeniem substratu i zgodnie z teorią Michaelisa-Menten może być opisana następującym wzorem matematycznym: V0 = (Vmax x S) / (KM + S)

Model sekwencyjny zakłada, że

podjednostki enzymu przechodzą sekwencyjne zmiany strukturalne, powstanie jednego kompleksu centrum aktywne-substrat wpływa strukturalnie na inne miejsca aktywne w białku bez konieczności zmiany konformacji całego enzymu.

Prawdziwe są zdania: - inhibitor allosteryczny

3.Inibitor allosteryczny zmniejsza szybkość maksymalną reakcji enzymatycznej.

Przebieg inhibicji akompetycyjnej przedstawia równanie:

ES + I ←→ ESI

co to są izoenzymy i jakimi charakteryzują się cechami?

homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję ale różnią się sekwencją aminokwasową, wykazują zazwyczaj odrębne właściwości kinetyczne tj. km i vmax, oraz inne właściwości regulacyjne

co to jest efektor homotropowy i jak wpływa na aktywności enzymów

związek, który oprócz funkcji substratu funkcjonuje jako pozytywny efektor, zwiększający katalityczne właściwości innych miejsc wiązania substratu- kooperatywność miejsc wiązania substratu

2. wskaż prawdziwe zdanie- odp 2 i 3

inhibitor allosteryczny zmniejsza szybkość maksymalna reakcji enzymatycznej inhibitory niekompetycyjne nie wpływają na stałą michaelisa reakcji enzymatycznych

prawdziwe są zdania odp 2 i 3

enzymami regulatorowymi nazywamy wyłącznie enzymy allosteryczne

efektory allosteryczne utrwalają właściwą dla działania katalitycznego konformację cząsteczki enzymu

prawdziwe są zdania odp 1 i 3

przyłączenie efektora allosterycznego do enzymu wywołuje zmiany jego struktury drugo- i trzeciorzędowej

aktywatory allosteryczne przesuwają krzywą zależności nasycenia enzymu substratem [s] w lewo

Prawdziwe są zdania: odp 2 i 3

inhibitory mieszanego typu obniżają szybkość maksymalną reakcji enzymatycznych i zmniejszają powinowactwo enzymu do substratu

inhibitor allosteryczny zmniejsza szybkość maksymalną reakcji enzymatycznej

do środowiska reakcji katalizowanej przez enzym allosteryczny o stałej allosterycznej L=300 dodano pewnej substancji i zaobserwowano obniżenie wartości L = substancja ta jest

aktywatorem lub żadna prawidłowa jedno pytanie dwa zestawy odp

wskaż zdanie prawdziwe dotyczące enzymów allosterycznych

aktywator allosteryczny przesuwa równowagę T->R w kierunku R i zwiększa zdolność wiązania substratu do enzymu

wskaż zdanie prawdziwe-

WSZYSTKIE SĄ PRAWDZIWE

aktywacja zymogenów odgrywa znaczącą rolę w procesach trawienia i krzepnięcia krwi,

do zymogenów zaliczamy trypsynogen, chymotrypsynogen, proelastazę, prokarboksypeptydaze;

autokataliza to proces aktywowania trypsynogenu przez trypsynę;

trypsyna jest aktywatorem innych zymogenów; chymotrypsynogeny, proelastazy -

podczas modyfikacji kowalencyjnej białek enzymatycznych zachodzą reakcje:

na skutek przyłączenia grupy fosforanowej białko przyjmuje dwa dodatkowe ładunki ujemne, przez co może tworzyć wiązania jonowe i powoduje zmianę jego powinowactwa do substratu

regulacja działania enzymu poprzez kontrolę zawartości białka w komórce:

dotyczy przykładu oddziaływania cholesterolu na reduktazę HMG-CoA;

dotyczyoddziaływania hemu na syntazę kwasu δ-aminolewulinianowego -

C I D PRAWIDŁOWE lub z samym cholesterolem-pytanie z różnym zestawem odp

wyjaśnij dlaczego małe stężenie adrenaliny może wywołać silną odpowiedź biochemiczną wewnątrz komórki mięśniowej

wzmocnieniem sygnału (ang. signal amplification).

Dzieje się to dzięki kaskadzie enzymatycznej. Proces ten przypomina efekt domina lub kuli śnieżnej: pojedyncza cząsteczka adrenaliny wiążąca się z receptorem na powierzchni komórki uruchamia lawinę reakcji, w której każdy kolejny etap angażuje coraz większą liczbę cząsteczek.

Model jednoprzejściowy oddziaływań allosterycznych zakłada, że

związanie substratu do jednej z podjednostek zwiększa prawdopodobieństwo że obie podjednostki przejdą z formy T do R; białko może występować w jednej z dwóch konformacji R i T

kinaza fosforylazy glikogenowej jest aktywna przez

przyłączenie aktywowanej ca2+ kalmoduliny

model trzypunktowego dołączenia dotyczy

połączenia E-S i głosi, że enzymy reagują tylko z jedną odmianą stereoizomeryczną danego substratu, połączenie enzymu z substratem musi zachodzić w co najmniej 3 miejscach, nawet symetryczna cząsteczka staje sie asymetryczną dla centrum aktywnego, możliwe jest tylko jedno ‘właściwe’ położenie substratu

stężenie formy T enzymu allosterycznego o stałej L=2x10^2 wynosi 0,1M w jakim stężeniu występuje forma R tego enzymu?

[R] = \frac{0,1\,M}{200}

[R] = 0,0005\,M

Odpowiedź: z R=T/L

Stężenie formy R tego enzymu wynosi 0,0005M

ogólna strategia działania enzymów jako biokatalizatorów polega na …

obniżeniu energii aktywacji reakcji chemicznej.

jedna z ogólnych teorii dotyczących katalizy enzymatycznej teoria wiązania wodorowe o niskiej barierze, która głosi, że

obecne w miejscu katalitycznym grupy o ładunku ujemnym, będące akceptorem protonów, związane są z odpowiednim rozmieszczeniem

Stała Michaelisa:

2.jest miarą powinowactwa enzymu do substratu,

3. niska, wskazuje na duże powinowactwo enzymu do substratu.

Prawdziwe są zdania dotyczące udziału jonów metali w katalizie enzymatycznej:

1. W wyniku utworzenia wiązania koordynacyjnego mogą ułatwiać powstanie nukleolu, takiego jak jon wodorotlenowy.

2. Mogą działać jak elektrol, stabilizujący ładunki ujemne przejściowej formy pośredniej reakcji.

3. Mogą tworzyć mostek pomiędzy enzymem i substratem, który zwiększa energię wiązania i utrzymuje odpowiednią konformację substratu podczas reakcji katalitycznej.

Dla małych stężeń substratu ( [S]<< Km) w równaniu Michaelisa-Menten zależność szybkości reakcji do stężenia substratu jest:

liniowa

Prawdziwe są zdania: Miarą szybkości reakcji enzymatycznej może być:

1. zmiana stężenia substratu w jednostce czasu (d[S]/dt),

2. zmiana stężenia produktu reakcji w jednostce czasu (d[P]/dt),

3. zmiana stężenia jednej z form koenzymu w jednostce czasu.

Prawdziwe są zdania: Efekt allosteryczny:

1. polega na zmianie konformacji cząsteczki białka,

3. zazwyczaj występuje w białkach zbudowanych z kilku łańcuchów polipeptydowych.

co pobudza adrenalina

pobudza działanie:

• karboksylaza pirogronianowa

• karboksykinaza fosfoenolopirogronianowa

• fruktozo-1,6-bisfosfataza

• glukozo-6-fosfataza czyli enzymy glukoneogenezy do tworzenia glukozy do pracy mięśni w sytuacjach zagrożenia

zmiany zachodzące podczas hamowania kompetycyjnego

liczba obrotów enzymów ulega zmniejszeniu

Przebieg inhibicji kompetycyjnej można przedstawić ogólnym równaniem:

d. E + S + I →EI + S

Jeśli prosta opisująca kinetykę reakcji enzymatycznej na wykresie Lineweavera-Burka przecina oś odciętych w punkcie o wartości -10, a oś rzędnych w punkcie 5 to wartości Km i Vmax wynoszą:

Km = 0,1; Vmax =0,2

Prawdziwe są zdania: tylko 3

Inhibitor niekompetycyjny nie zmienia stałej Michaelisa.

Prawdziwe są zdania:

Do swojego działania chymotrypsyna wykorzystuje katalizę kowalencyjną, podczas której silny nukleol atakuje niereaktywny atom węgla grupy karbonylowej substratu.

Chymotrypsyna, jest proteazą serynową katalizującą w jelicie cienkim hydrolizę ulokowanego w głębi łańcucha białkowego wiązania peptydowego, utworzonego przez grupę karboksylową aromatycznych aminokwasów, tj. tyrozyny, tryptofanu i fenyloalaniny oraz dużych reszt hydrofobowych, tj. metioniny i leucyny.

Mechanizm katalizy enzymatycznej lizozymu jest również zgodna z hipotezą elektrostatycznej stabilizacji stanu wzbudzonego

prawda

Prawdziwe są zdania: - 1,2,3

1. Równanie Hilla określa sigmoidalną kinetykę nasycenia enzymu allosterycznego.

2. Współczynniki Hilla jest parametrem empirycznym, którego wartość zależy od liczby i typu interakcji między miejscami aktywnymi.

3. Przy większej wartości współczynnika Hilla kooperatywność jest silniejsza, a kinetyki nasycenia enzymu są bardziej „sigmoidalne

Dla reakcji enzymatyczne zachodzącej w obecności pewnego inhibitora wykres Lineweavera–Burka był równoległy do wykresu Lineweavera–Burka opisującego kinetykę dla reakcji bez tego inhibitora. Inhibitor ten był typu:

akompetycyjnego

Prawdziwe są zdania:

1. Kompleks wieloenzymowy to układ kilku białek enzymatycznych o różnych aktywnościach katalitycznych połączone niekowalencyjnie, a enzym wielofunkcyjny to jeden łańcuch polipeptydowy posiadający co najmniej dwie różne aktywności katalityczne i dwa miejsca aktywne

2. Kompleksem wieloenzymowym jest enzym o przeciwstawnych aktywnościach, tj. fosfofruktokinazy-2 i fruktozo2,6-bisfosfatazy.