Chemie Kl. Nr. 3

Aufbau einer Aminosäure

Zentrales α-C-Atom mit vier Gruppen: Aminogruppe (–NH₂), Carboxylgruppe (–COOH), Wasserstoff (–H) und Rest (–R).

Bedeutung von 'α' bei Aminosäuren

Die Aminogruppe sitzt am C-Atom direkt neben der Carboxylgruppe.

L-Form einer Aminosäure

In der Fischer-Projektion (COOH oben) steht die Aminogruppe links. Natürliche AS sind L-konfiguriert.

Zwitterion

AS-Teilchen mit gleichzeitig positiver (–NH₃⁺) und negativer (–COO⁻) Ladung, nach außen neutral.

Warum sind Aminosäuren Ampholyte?

Sie können als Säure (–NH₃⁺ gibt H⁺ ab) und als Base (–COO⁻ nimmt H⁺ auf) reagieren.

Aminosäure in saurer Lösung

Kation: –NH₃⁺ und –COOH (positiv), weil H⁺ aufgenommen wird.

Aminosäure in basischer Lösung

Anion: –NH₂ und –COO⁻ (negativ), weil H⁺ abgegeben wird.

Chirales C-Atom

C-Atom mit vier verschiedenen Substituenten; Bild und Spiegelbild sind nicht deckungsgleich.

Warum ist Glycin nicht chiral?

Sein Rest ist –H, dadurch hat das α-C zwei gleiche Gruppen (zwei H) – also keine vier verschiedenen.

Enantiomere

Bild und Spiegelbild eines chiralen Moleküls, die nicht deckungsgleich sind.

Hydrophober Rest

Rest nur aus C und H, keine Ladung; meidet Wasser. Beispiele: Alanin, Valin, Leucin.

Hydrophiler Rest

Rest mit O oder N (–OH/–NH); bildet H-Brücken, keine Gesamtladung. Beispiele: Serin, Tyrosin.

Saurer, negativ geladener Rest

Rest mit zusätzlicher Carboxylgruppe (–COO⁻). Beispiele: Asparaginsäure, Glutaminsäure.

Basischer, positiv geladener Rest

Rest mit zusätzlicher Aminogruppe (–NH₃⁺). Beispiele: Lysin, Arginin, Histidin.

Van-der-Waals-Kräfte

Schwache Wechselwirkung zwischen unpolaren Resten (z.B. Leucin···Isoleucin).

Wasserstoffbrücken zwischen Resten

Zwischen Resten mit –OH/–NH-Gruppen, z.B. Serin···Tyrosin.

Ionische Wechselwirkung

Zwischen entgegengesetzt geladenen Resten (+/–), z.B. Asp⁻···Lys⁺.

Dipol-Dipol-Wechselwirkung

Zwischen polaren Resten (unterschiedliche Elektronegativität).

Peptidbindung

Amidbindung –CO–NH– zwischen zwei Aminosäuren; entsteht durch Kondensation unter Wasserabspaltung.

Kondensationsreaktion (Aminosäuren)

–COOH + –NH₂ → –CO–NH– + H₂O.

Hydrolyse

Spaltung der Peptidbindung durch Reaktion mit Wasser (Umkehrung der Kondensation).

Peptidbindungen und Wasser bei n Aminosäuren

n–1 Peptidbindungen und (n–1) H₂O.

Disulfidbrücke

–S–S–-Bindung zwischen zwei Cystein-Resten durch Oxidation der –SH-Gruppen.

Reaktionstyp der Disulfidbrücken-Bildung

Oxidation (Elektronen werden abgegeben).

Cystin

Zwei über eine Disulfidbrücke verbundene Cysteine.

Dauerwelle (Chemie)

Disulfidbrücken im Keratin werden gespalten und neu geknüpft (dauerhafte Verformung).

Primärstruktur

Aminosäuresequenz: Reihenfolge der AS, verbunden durch Peptidbindungen.

Sekundärstruktur

Regelmäßige Muster (α-Helix, β-Faltblatt), stabilisiert durch H-Brücken zwischen den Peptidgruppen der Hauptkette.

Tertiärstruktur

Räumliche Gesamtfaltung einer Kette, stabilisiert durch Wechselwirkungen zwischen den Resten.

Quartärstruktur

Zusammenlagerung mehrerer Ketten/Untereinheiten und/oder mit Cofaktoren.

α-Helix

Schraubenförmig aufgewundene Kette; H-Brücken zwischen C=O und H–N der Hauptkette.

β-Faltblatt

Mehrere Kettenabschnitte nebeneinander wie ein gefaltetes Blatt; H-Brücken zwischen benachbarten Strängen.

Wo liegen die H-Brücken der Sekundärstruktur?

Zwischen den Peptidgruppen der Hauptkette – NICHT zwischen den Resten.

Cofaktor

Nicht-proteinischer Bestandteil, den manche Proteine zur Aktivität brauchen (prosthetische Gruppe = fest, Coenzym = ablösbar).

Biuret-Reaktion

Nachweis für Proteine/Peptidbindungen: Probe + Natronlauge + Kupfersulfat → Violettfärbung (positiv).

Globuläre Proteine

Kugelförmig, hydrophil, wasserlöslich; Funktion: Stoffwechsel, Transport, Abwehr (z.B. Enzyme).

Faserproteine (Skleroproteine)

Lang, faserförmig, hydrophob; Funktion: Struktur/Stabilität (z.B. Keratin).

Polyamid

Kunststoff mit vielen Amidgruppen (–CO–NH–); z.B. Nylon und Perlon.

Perlon (PA 6)

Aus einem Monomer (Caprolactam) durch Ringöffnungs-Polymerisation; keine Abspaltung.

Nylon (PA 6,6)

Aus zwei Monomeren (Diamin + Dicarbonsäuredichlorid) durch Polykondensation; Abspaltung von HCl.

Enzym

Biokatalysator (Protein): beschleunigt eine Reaktion (senkt die Aktivierungsenergie), ohne selbst verbraucht zu werden.

Substratspezifität

Ein Enzym setzt nur ein bestimmtes Substrat um.

Wirkungsspezifität

Ein Enzym katalysiert nur eine bestimmte Reaktion.

Aktives Zentrum

Stelle am Enzym, an der das Substrat bindet (Enzym-Substrat-Komplex, Schlüssel-Schloss-Prinzip).

Lactase

Enzym, das Lactose in Glucose und Galactose spaltet.