Chapter 6
ΔG
= free energy change of a reaction =
= Δ in free energy between products and reactants
ΔG0
= standard free energy change of a reaction
= intrinsieke energie van de reactanten = measure of “useful” energy (capable of doing work)
relatie tussen ΔG0 en ΔG? CHECK
ΔG = ΔG0 +RT ln[P]/[R]
wat verteld ΔG ons?
of de reactie spontaan zal gebeuren.
ΔG=-ve → spontaneous reaction
hoe kun je bepalen in welke richting een reactie zal verlopen? CHECK
door middel van de evenwichtsconstante K.
kleine K = reactie loopt naar links
K=0 = reactie in evenwicht
grote K = reactie loopt naar rechts
how can a ΔG=+ve reaction still occur?
koppelen met een reactie die wel ΔG=-ve is
ATP gebruiken
what are enzymes?
enzymes are powerful and highly specific biological catalysts
many enzymes need __ for activity
cofactors
cofactors
kleine molecules, stevig gebonden aan het actieve centrum en zijn essentiël voor de katalyserende functie van het enzym.
2 categories of cofactors
1) metals
2) coenzymes (= small organic molecules derived from vitamins)
coenzymes
= small organic molecules derived from vitamins
can be loosely or tightly bound (= prosthetic group) to enzyme
apoenzyme
enzyme wo its cofactor
holoenzyme
enzyme w its cofactor = complete catalytically active enzyme
6 classes of enzy,es
1) oxido-reductasen
2) transferasen
3) hydrolasen
4) lyasen
5) isomerasen
6) ligasen
oxido-reductasen
catalyze redox reactions (transfer e- between molecules)
transferasen
functional group transfer tussen moleculen
hydrolasen
splitsing door additie van water
lyasen
additie aan/vorming van dubbele binding
isomerasen
intramoleculaire omzettingen
ligasen
join 2 molecules in a reaction powered by ATP hydrolysis
wat is de rol van vitamines en metalen in de katalyse door enzymen?
zij werken als cofactors. door te binden aan het actieve centrum word een apoenzym een holoenzym en dus katalytisch actief
effect of enzymes on reaction equilibria
none. they do not alter the reaction equilibria, only increase reaction rates
transition state
state that S goes through before becoming P.
its the least stable, least common and highest energy form
activation energy
difference in free energy between transition state and substrate
how do enzymes facilitate the formation of the transition state?
Ea = Δ in free energy between transition state and S
enzymes lower the Ea → more S molecules can reach transition state
endergonic
if ΔG=+ve and therefore Emput is needed