Struktur und Funktion von Enzymen 1

Diese Flashcards enthalten Schlüsselbegriffe und Definitionen aus dem Thema der Struktur und Funktion von Enzymen, die für das Verständnis von biochemischen Reaktionen wesentlich sind.

Enzym

Ein Protein, das biochemische Reaktionen katalysiert, indem es die Aktivierungsenergie senkt.

Aktives Zentrum

Der Teil eines Enzyms, wo das Substrat bindet und die Reaktion stattfindet.

Apoenzym

Der inaktive Teil eines Enzyms ohne seinen Cofaktor.

Cofaktor

Ein nicht-proteinischer Bestandteil, der für die Aktivität eines Enzyms notwendig ist.

Coenzym

Ein organischer Cofaktor, der lose an das Enzym gebunden ist.

Michaelis-Menten-Konstante (KM)

Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halbmaximal ist.

Wechselzahl (kcat)

Die maximale Anzahl der Substratmoleküle, die ein Enzym pro Zeiteinheit umsetzen kann.

Kompetitive Hemmung

Ein Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms.

Nicht-kompetitive Hemmung

Ein Inhibitor bindet an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum und beeinträchtigt die Enzymaktivität.

Irreversible Hemmung

Ein Inhibitor bindet dauerhaft an das Enzym, wodurch es inaktiviert wird.

Allosterische Enzyme

Enzyme, die mehrere Untereinheiten besitzen und deren Aktivität durch Effektoren an allosterischen Zentren reguliert wird.

Substratspezifität

Die Eigenschaft von Enzymen, nur spezifische Substrate zu binden.

Oxidoreduktasen

Enzymklasse, die Redoxreaktionen katalysiert.

Transferasen

Enzymklasse, die funktionelle Gruppen überträgt.

Hydrolasen

Enzymklasse, die Bindungen durch Hydrolyse spaltet.

Lyasen

Enzymklasse, die Doppelbindungen spaltet oder bildet.

Isomerasen

Enzymklasse, die Isomerisierungen katalysiert.

Ligasen

Enzymklasse, die Moleküle unter ATP-Verbrauch verknüpft.

Zellteilungsphasen

Die vier Hauptphasen der Mitose (Prophase, Metaphase, Anaphase, Telophase).