Biochimie : Enzymes et catalyse enzymatique

Ce jeu de flashcards couvre les principes de la catalyse enzymatique, la cinétique de Michaelis-Menten, les modes d'inhibition et les mécanismes de régulation tels que l'allostérie.

Énergie d'activation ($\Delta G_A$)

Énergie libre qui doit être absorbée par les réactifs pour que leurs liaisons soient brisées et qu'ils atteignent un état de transition instable.

État de transition

Configuration moléculaire intermédiaire instable entre les substrats et les produits dans laquelle les liaisons sont plus fragiles.

Postulat de Linus Pauling (1948)

Théorie selon laquelle les enzymes sont structurellement complémentaires de l'état de transition, diminuant ainsi l'énergie d'activation et augmentant la vitesse de réaction.

Site actif

Sillon à la surface ou en profondeur de l'enzyme constitué de groupements d'acides aminés positionnés spatialement pour fixer le substrat et catalyser la réaction.

Adaptation induite (Modèle 2)

Modèle de reconnaissance où l'enzyme se modifie légèrement lors de l'établissement des premières liaisons avec le substrat pour optimiser les interactions.

pH optimum

Valeur de pH pour laquelle l'activité enzymatique est maximale, propre à chaque enzyme (ex: $2$ pour la pepsine, $6$ pour la trypsine).

Loi d'Arrhenius

Décrit l'influence de la température sur la vitesse des réactions ; une augmentation de $10\,^{\circ}C$ peut multiplier la vitesse par $10$ avant la dénaturation de l'enzyme.

Cofacteur

Petites molécules additionnelles ou ions métalliques indispensables au déroulement de la réaction, souvent issus de vitamines.

Cinétique de Michaelis et Menten

Modèle décrivant l'évolution de la vitesse initiale d'une réaction enzymatique en fonction de la concentration en substrat, représenté par une hyperbole.

Constante de Michaelis ($K_M$)

Paramètre cinétique exprimé en concentration ($mol\cdot l^{-1}$) correspondant à la concentration de substrat pour laquelle $V = \frac{V_{max}}{2}$. Elle représente l'inverse de l'affinité.

Vitesse maximale ($V_{max}$)

Vitesse de formation du produit atteinte lorsque l'enzyme est totalement saturée en substrat ($V_{max} = k_{cat} \times [ET]$).

Turn over ($k_{cat}$)

Fréquence à laquelle l'enzyme effectue l'acte catalytique par seconde lorsqu'elle est saturée par le substrat, exprimée en $s^{-1}$.

Représentation en double inverse

Graphique de $\frac{1}{V}$ en fonction de $\frac{1}{[S]}$ permettant de calculer précisément $V_{max}$ (intersection ordonnées) et $K_M$ (intersection abscisses à $\frac{-1}{K_M}$).

Unité enzymatique (U.I)

Quantité d'enzyme qui produit la transformation d'une micromole de substrat par minute ($\mu mol\cdot min^{-1}$) à $25\,^{\circ}C$.

Isoenzyme

Formes différentes d'une enzyme catalysant la même réaction mais possédant des séquences d'acides aminés et des paramètres ($K_M$, $V_{max}$, régulation) différents selon les tissus.

Inhibition compétitive

Inhibition réversible où un analogue structurel du substrat se fixe sur le site actif, augmentant le $K_M$ apparent sans modifier $V_{max}$. L'effet est levé par excès de substrat.

Inhibition non compétitive

Inhibition réversible où l'inhibiteur se fixe sur un site différent du site actif, diminuant la $V_{max}$ (et $k_{cat}$) sans modifier le $K_M$. Ne peut être levée par le substrat.

Allostérie

Mode de régulation concernant les enzymes multimériques où la fixation d'un ligand sur un site régulateur modifie la conformation et l'activité de l'enzyme (courbe sigmoïde).

Forme T (Tense) et Forme R (Relapse)

États conformationnels des enzymes allostériques ; l'état T est contraint avec une faible affinité, l'état R est relâché avec une forte affinité.

Glycogène phosphorylase

Enzyme clé de la libération du glucose, régulée par modification post-traductionnelle (formes a active et b inactive) et par des effecteurs allostériques ($AMP$, $ATP$).

Katal (kat)

Unité officielle du Système International représentant la quantité d'enzyme catalysant la transformation de $1\,mole$ de substrat par seconde.