Enzimas | Parcial 3

Metabolismo

Conjunto de reacciones químicas del organismo

• Catabólicas

• Anabólicas

Anabolismo

Síntesis de moléculas complejas de compuestos simples

• Fotosíntesis

Catabolismo

Se libera energía por la ruptura de moléculas complejas a compuestos simples

• Respiración celular, digestión

Enzimas

Proteínas que actúan como reguladores químicos

• las células regulan reacciones químicas con ellas

Son Catalizadores

• Modifican la velocidad de reacciones sin consumirse en ellas

• Reduce la energía de activación de una reacción

Casi todas son proteínas

• Ribozimas son formadas por nucleótidos (ARN)

Son específicas (forma de sitio activo)

• Usualmente terminan en -asa

Ribozimas

Enzimas formadas por nucleótidos (ARN)

Sitio activo

Región de la enzima donde se adhiere el sustrato

Energía de activación

La energía química que requiere una reacción para tomar a cabo

• Reducida por enzimas

pepsina

Enzima digestiva que degrada proteínas en el estómago

• pH de 2

Tripsina

Enzima digestiva que degrada proteínas en el intestino delgado a pH neutro. Secretada por páncreas

Cofactor

Pueden formar enlaces fuertes o débiles con enzimas

• Fuerte irreversible debil reversible

Puede ser

• Molécula inorgánica o ion metálico

• Molécula orgánica → coenzima

Algunas enzimas necesitan de ambas

Iones metálicos

Cofactores

Iones de magnesio y calcio}

hierro, zinc, cobre, magnesio

Coenzima

No son polipéptidos (NO PROTEICOS)

• NADH, NADPH, FADH2

• ATP (fosfato)

• Coenzima A

Vitaminas

Apoenzima

Enzima que necesita de un cofactor para realizar su función

Holoenzima

Enzima formada por apoenzima con su cofactor.

Enzima completa y catabólicamente activa

factores enzimaticos

Las enzimas poseen máxima eficacia bajo ciertas condiciones

• pH ideal (muy acido o muy basico tmb desnaturaliza)

• Temperatura ideal (muy baja lento, muy alta desnaturaliza)

• Concentración de sustrato

• concentración de iones

• grupos fosfatos a amino acidos

• Inhibidores

Desnaturalizacion

Conformación molecular de una proteína se altera al romperse enlaces de hidrógeno

• destruye estructura terciaria y cuaternaria

IRREVERSIBLE

Inhibidor

efector que disminuye actividad enzimática

• Interaccion con sitio activo o alostérico

Puede ser reversible o irreversible

• reversible

  • enlaces quimicos debiles de inhibidor

  • puede ser competitiva o no competitiva

Competitiva

inhibidor une a sitio activo

no competitivo

un en sitio que no es el activo (sitio alosterico)

cambia forma de enzima

• alosterico puede ser activadora o inhibidora (mejor eficiencia o peor)

No impide union de sustrato

• Fármacos

irreversible

combina con grupo funcional de enzima fuertemente

desactiva o destruye enzima (permanente)

• metales pesados (Hg, Plomo)

• veneno

• medicamentos e insecticidas

• citocromo oxidasa