Notas detalladas: Aminoácidos, proteínas y enzimas

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1
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¿Cuál es la estructura básica de un aminoácido?
La estructura básica de un aminoácido incluye un carbono central (α), un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno (H) y una cadena lateral (R).
2
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¿Cuál es la estereoquímica predominante de los aminoácidos en las proteínas naturales?
Los aminoácidos de las proteínas en la naturaleza son predominantemente de la forma L.
3
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¿Qué es un zwitterión?
Un zwitterión es la forma en la que los aminoácidos tienen carga tanto positiva como negativa, pero una carga neta cero, debido a un grupo carboxilo desprotonado (-COO⁻) y un grupo amino protonado (-NH₃⁺).
4
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¿Cómo se calcula el punto isoeléctrico (pI) para un aminoácido sin cadena lateral ionizable?
Para un aminoácido sin cadena lateral ionizable, el pI se calcula como pI=pK_1+pK_22pI = \frac{pK\_1 + pK\_2}{2}.
5
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¿Qué tipo de aminoácidos tienden a situarse en el interior de las proteínas?
Los aminoácidos apolares (alifáticos) como Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina, tienden a situarse en el interior de las proteínas.
6
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¿Qué son los aminoácidos esenciales?
Los aminoácidos esenciales son aquellos que deben ser incorporados a través de la dieta, ya que el organismo no puede sintetizarlos. Ejemplos incluyen Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano y Valina.
7
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¿Qué tipo de enlace une a los aminoácidos para formar una cadena polipeptídica?
Los aminoácidos se unen mediante un enlace peptídico, que es un enlace covalente (amida) formado entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, liberando una molécula de agua (reacción de condensación).
8
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¿Cuáles son los cuatro niveles de organización de la estructura de las proteínas?
Los cuatro niveles son: estructura primaria (secuencia lineal de aminoácidos), estructura secundaria (arreglos locales como hélice α y lámina β), estructura terciaria (conformación tridimensional global) y estructura cuaternaria (arreglo de dos o más subunidades polipeptídicas).
9
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¿Qué es la desnaturalización de proteínas?
La desnaturalización de proteínas es la pérdida de su estructura tridimensional nativa, causada por factores como pH extremo, altas temperaturas, solventes orgánicos o detergentes. Puede ser reversible o irreversible.
10
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¿Cuáles son las principales diferencias funcionales entre la mioglobina y la hemoglobina?
La mioglobina se encarga del almacenamiento de oxígeno en el músculo y tiene una alta afinidad por O₂. La hemoglobina transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos y CO₂ de los tejidos a los pulmones, mostrando un transporte cooperativo.
11
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¿Qué efecto tiene el 2,3-Bisfosfoglicerato (2,3-BPG) en la hemoglobina?
El 2,3-BPG disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, facilitando su liberación en los tejidos, especialmente en condiciones de ejercicio o hipoxia.
12
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¿Cuál es la función principal de las enzimas?
Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación, sin consumirse en el proceso.
13
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¿Qué representa la constante de Michaelis-Menten ($K\_m$)?
La constante de Michaelis-Menten ($K\_m$) representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima ($V\_{\max}$). Un $K\_m$ menor indica una mayor afinidad de la enzima por el sustrato.