CLASE 34 BIOCA

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1
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¿Qué son las proteínas?
Son macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que forman cadenas polipeptídicas.
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¿Cuál es la unidad básica de las proteínas?
El aminoácido.
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¿Cómo se unen los aminoácidos para formar proteínas?
Mediante enlaces peptídicos entre el grupo amino y el grupo carboxilo.
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¿Por qué las proteínas se pliegan sobre sí mismas?
Para alcanzar una conformación más estable y funcional.
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¿Qué es la configuración nativa de una proteína?
Es la estructura tridimensional estable que adopta una proteína al plegarse sobre sí misma.
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¿Qué grupos funcionales posee un aminoácido?
Grupo amino, grupo carboxilo y una cadena lateral R.
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¿Qué diferencia a los 20 aminoácidos?
La naturaleza de su cadena lateral R.
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¿Cuáles son los niveles estructurales de las proteínas?
Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
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¿Cuáles son las principales funciones de las proteínas?
Catalítica, de reserva, transportadora, energética, estructural, defensa y reguladora.
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¿Cuáles son los dos orígenes de las proteínas?
Exógena y Endógena
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¿Por qué son importantes las proteínas en la dieta?
Porque aportan aminoácidos esenciales que el organismo no puede sintetizar.
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¿Qué son los aminoácidos esenciales?
Son aquellos que deben obtenerse de la dieta porque el cuerpo no los produce.
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¿Cuáles son los aminoácidos esenciales en el adulto?
Valina, fenilalanina, leucina, triptófano, isoleucina, treonina, lisina y metionina.
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¿Cuáles son los aminoácidos esenciales durante la infancia?
Histidina y Arginina
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¿Cuál es el destino principal de los aminoácidos absorbidos?
La síntesis de proteínas corporales.
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¿Cómo pueden utilizarse los esqueletos carbonados de los aminoácidos?
Pueden oxidarse para producir energía.
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¿Cómo participan los aminoácidos en la biosíntesis de metabolitos nitrogenados?
Sus átomos de C y N se usan para sintetizar nucleótidos y otras aminas biológicas.
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Ejemplo de compuesto no nitrogenado que se puede sintetizar a partir de aminoacidos
La glucosa
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¿En qué consiste la digestión de proteínas?
En su degradaciòn en polipéptidos, tripéptidos, dipéptidos y finalmente aminoácidos
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¿Mediante qué proceso se degradan las proteínas?
Hidrólisis
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¿Cuál es el producto final de la digestión proteica?
Los aminoácidos.
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¿Qué debe ocurrir con las proteínas para que puedan ser absorbidas?
Deben ser transformadas en aminoácidos por acciòn enzimatica
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¿Qué tipo de enzimas participan en la digestión de proteínas?
Las hidrolasas
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¿Qué son las hidrolasas?
Son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces peptídicos mediante hidrólisis
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¿Dónde se producen las enzimas proteolíticas?
En el estómago, páncreas e intestino.
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¿En que forma se producen inicialmente las enzimas proteolíticas?
En zimógenos
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¿Qué es un zimógeno?
Es una enzima proteolítica sintetizada en forma inactiva.
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¿Por cual proceso deben pasar los zimógenos para ser activados?
Por una activaciòn proteolítica
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¿Qué es la activación proteolítica?
Es el proceso mediante el cual un zimógeno se convierte en enzima activa al romperse un fragmento peptídico.
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¿De qué manera se clasifican las enzimas proteolíticas?
De acuerdo a la ubicaciòn del enlace peptídico que se rompe
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¿Qué enzimas rompen enlaces peptídicos internos de la cadena polipeptídica?
Endopeptidasas
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¿Qué enzimas rompen enlaces peptídicos en los extremos de las cadenas?
Exopeptidasas
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Ejemplos de endopeptidasas
Pepsina, Tripsina, Quimiotripsina, Elastasa
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¿Cómo se clasifican las exopeptidasas?
En aminopeptidasas y carboxipeptidasas
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¿Qué función tienen las aminopeptidasas?
Rompen enlaces N - terminales
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¿Qué función tienen las carboxipeptidasas?
Rompen enlaces C - terminales
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¿Qué hidrolasas se encuentran en la fase gástrica de la digestión?
Pepsina
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¿Qué hidrolasas se encuentran en la fase del lumen intestinal?
Tripsina, quimiotripsina, elastasa, carboxipeptidasa A y B
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¿Que hidrolasas se encuentran en la fase del borde en cepillo?
Peptidasas de borde en cepillo
40
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¿Que hidrolasas se encuentran en la fase intestinal intracelular?
Proteasas citosolicas
41
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¿Por qué la digestión química de proteínas NO comienza en la boca?
Porque la saliva carece de enzimas proteolíticas.
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¿Dónde comienza realmente la digestión química de las proteínas?
En el estómago.
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¿Qué hormona se libera cuando las proteínas llegan al estómago?
La gastrina.
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¿Qué efecto tiene la gastrina?
Estimula la secreción de HCl por las células parietales.
45
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¿Qué zimógeno se produce en el estómago?
El pepsinógeno.
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¿Qué enzima activa se forma a partir del pepsinógeno?
La pepsina.
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¿Cómo ocurre la activación del pepsinógeno?
Por autoactivación en medio ácido y por acción del HCl.
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¿Cuál es el pH óptimo de la pepsina?
Entre 1 y 2.
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¿Qué funciones cumple el medio ácido del estómago en la digestión proteica?
Desnaturaliza proteínas, activa el pepsinógeno y desencadena la secreción de secretina en el duodeno.
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¿Qué hormona se libera en el duodeno debido a la acidez gástrica?
La secretina.
51
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¿Qué efecto tiene la secretina?
Estimula la secreción de bicarbonato pancreático para neutralizar la acidez.
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¿Qué ocurre cuando el contenido gástrico llega al intestino?
Se estimula la secreción de bicarbonato pancreático y de enzimas pancreáticas en forma de zimógenos, además de la activación en cascada por la enteropeptidasa.
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¿Qué estimula la secretina a nivel pancreático?
La secreción de bicarbonato para neutralizar la acidez gástrica.
54
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¿Qué estimula la colecistocinina?
La producción y liberación de enzimas pancreáticas en forma de zimógenos.
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¿Qué enzima inicia la activación de los zimógenos pancreáticos?
La enteropeptidasa.
56
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¿De que forma se activan los zimogenos pancreaticos?
En forma de cascada
57
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¿Cómo inicia la activación en cascada de los zimógenos pancreáticos?
La enteropeptidasa convierte tripsinógeno en tripsina
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¿Qué zimógeno es activado por la enteropeptidasa?
El tripsinógeno.
59
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¿Qué enzima activa se forma a partir del tripsinógeno?
La tripsina.
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¿Qué enzimas se producen en el enterocito?
Las aminopeptidasas
61
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¿Cómo se clasifican las aminopeptidasas?
Dipeptidasas y tripeptidasas
62
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¿Qué función tienen las aminopeptidasas?
Degradan péptidos pequeños liberando aminoácidos libres.
63
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¿Qué tipos de aminopeptidasas existen?
Las del borde en cepillo y las intracelulares.
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¿Por cuáles tipos de transporte ingresan los aminoácidos al enterocito?
Mediante cotransporte activo secundario y difusión facilitada.
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¿Por qué el intestino del neonato puede absorber IgA intacta?
Porque su mucosa intestinal permite el paso de inmunoglobulinas sin degradarlas.
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¿Qué tipo de inmunidad proporciona el calostro?
Inmunidad pasiva, al transferir anticuerpos maternos al recién nacido.
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¿Por qué la insulina no puede administrarse por vía oral?
Porque es una proteína que sería degradada por las enzimas digestivas antes de llegar a la sangre.
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¿Qué capacidad tiene el intestino adulto para absorber proteínas intactas?
Solo puede absorber trazas mínimas de proteínas intactas.
69
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¿Por qué algunas proteínas intactas pueden actuar como antígenos?
Porque al no degradarse completamente, son reconocidas por el sistema inmune como extrañas.
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¿Cuáles son las proteínas principales del gluten?
Gliadina y glutenina.
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¿Cuál de ellas se relaciona con la intolerancia al gluten?
La gliadina.
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¿Por qué la gliadina resiste la hidrólisis?
Porque tiene alto contenido de prolina y glutamina.
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¿Qué inhibidor contiene el gluten?
Un inhibidor de la amilasa y la tripsina.
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¿Qué consecuencias provoca el inhibidor del gluten?
Además de ser un inhibidor de enzimas, recluta citocinas pro-inflamatorias que genera daño en la mucosa intestinal.
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¿Cuál es el tratamiento principal para los trastornos relacionados con el gluten?
Eliminar el gluten de la dieta.
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¿Qué es la enfermedad de Hartnup?
Es un defecto genético en el transporte de aminoácidos neutros y aromáticos en intestino y riñón.
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¿Cuáles son las manifestaciones clínicas de la enfermedad de Hartnup?
Alteraciones del sistema nervioso central, exantema, talla baja, cefalea y deficiencia de niacina.
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¿Qué es la cistinuria?
Es un defecto genético en el transporte de cisteína y aminoácidos básicos.
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¿Cuál es la complicación clínica más importante de la cistinuria?
La formación de cálculos renales.