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1
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Q : Quelles sont les deux sortes de catalyseurs biologiques ?

R : Les enzymes (protéines) et les ribozymes (ARN non codants).

2
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Q : Quelle est la principale différence entre catalyseurs biologiques et non organiques ?

R : Les catalyseurs biologiques sont beaucoup plus spécifiques et efficaces.

3
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Q : Comment s’appellent les réactifs d’une réaction enzymatique ?

R : Les substrats.

4
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Q : Qu’est-ce qu’un site actif ?

R : Zone de l’enzyme où se fixent les substrats pour former un complexe enzyme-substrats.

5
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Q : De quoi est formé le site actif ?

R : D’une dizaine d’acides aminés essentiels à la catalyse.

6
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Q : Pourquoi une enzyme est-elle spécifique d’une seule réaction ?

R : À cause de la complémentarité de forme et chimique entre le site actif et le substrat.

7
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Q : Quel est le modèle expliquant la spécificité enzyme-substrat ?

R : Le modèle de l’ajustement induit.

8
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Q : Que se passe-t-il quand le substrat entre dans le site actif

R : L’enzyme change légèrement de forme pour s’ajuster au substrat.

9
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Q : Comment les enzymes abaissent-elles l’énergie d’activation ?

R : En rapprochant les substrats et en les plaçant dans une position favorable.

10
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Q : Quels types d’interactions unissent enzyme et substrat ?

R : Liaisons faibles : ponts hydrogène liaisons ioniques ou covalentes.

11
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Q : Que provoque l’ajustement entre enzyme et substrat ?

R : Une tension sur les liaisons à rompre

12
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Q : Qu’arrive-t-il au site actif après la réaction ?

R : Il retrouve sa forme initiale et libère les produits.

13
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Q : Que signifie « saturation enzymatique » ?

R : Tous les sites actifs sont occupés par des substrats.

14
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Q : Que représente la Vmax ?R : La vitesse maximale quand toutes les enzymes sont saturées.

15
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Q : Que représente Km ?

R : La concentration en substrat nécessaire pour atteindre la moitié de la Vmax.

16
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Q : Quels facteurs influencent la vitesse d’une réaction enzymatique ?

R : Quantité d’enzyme

17
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Q : Comment la température influence-t-elle une enzyme ?

R : Elle augmente la vitesse jusqu’à une température optimale (~40°C).

18
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Q : Que se passe-t-il au-delà de la température optimale ?

R : L’enzyme se dénature et devient inactive.

19
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Q : Effet d’un pH extrême sur une enzyme ?

R : Dénaturation et perte d’activité.

20
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Q : Quel est le pH optimal de la plupart des enzymes ?

R : Entre 6 et 9.

21
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Q : Quelle enzyme agit à pH acide ?

R : La pepsine (enzyme gastrique).

22
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Q : Que fait une forte concentration en sel ?

R : Elle interfère avec les liaisons ioniques de l’enzyme.

23
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Q : Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique ?

R : Une molécule qui diminue l’activité d’une enzyme.

24
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Q : Pourquoi les cellules utilisent-elles des inhibiteurs ?

R : Pour réguler ou bloquer temporairement certaines voies métaboliques.

25
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Q : Qu’est-ce qu’une inhibition compétitive ?

R : L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat sur le site actif.

26
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Q : Une inhibition compétitive peut-elle être levée ?

R : Oui

27
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Q : Qu’est-ce qu’une inhibition non compétitive ?

R : L’inhibiteur se fixe ailleurs que sur le site actif et modifie la conformation de l’enzyme.

28
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Q : Donne un exemple d’inhibiteur compétitif.

R : Le sarin.

29
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Q : Donne un exemple d’inhibiteur non compétitif.

R : L’aspirine.

30
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Q : Qu’est-ce qu’un cofacteur ?

R : Une molécule chimique qui aide une enzyme à catalyser une réaction.

31
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Q : Quels types de cofacteurs existent ?

R : Les ions minéraux et les coenzymes.

32
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Q : Qu’est-ce qu’une apoenzyme ?

R : Une enzyme qui nécessite une coenzyme pour être active.

33
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Q : Que forme une apoenzyme avec sa coenzyme ?

R : Une holoenzyme.

34
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Q : Quelle est la différence entre co-substrat et groupement prosthétique ?

R : Co-substrat = liaison temporaire ; groupement prosthétique = liaison permanente.

35
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Q : Quel est le rôle des coenzymes ?

R : Transférer temporairement des électrons

36
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Q : Quelle coenzyme intervient dans la transformation du lactate en pyruvate ?

R : Le NAD⁺.

37
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Q : Que devient le NAD⁺ après avoir accepté un hydrogène ?

R : Il devient NADH.

38
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Q : Que sont les ribozymes ?

R : Des ARN non codants capables de catalyser des réactions chimiques.

39
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Q : Comment les ribozymes agissent-ils ?

R : En se repliant en structures tridimensionnelles qui abaissent l’énergie d’activation.

40
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Q : Donne un exemple de rôle des ribozymes.

R : Formation du lien peptidique dans le ribosome ou élimination des introns par le spliceosome.