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Q : Quelles sont les deux sortes de catalyseurs biologiques ?
R : Les enzymes (protéines) et les ribozymes (ARN non codants).
Q : Quelle est la principale différence entre catalyseurs biologiques et non organiques ?
R : Les catalyseurs biologiques sont beaucoup plus spécifiques et efficaces.
Q : Comment s’appellent les réactifs d’une réaction enzymatique ?
R : Les substrats.
Q : Qu’est-ce qu’un site actif ?
R : Zone de l’enzyme où se fixent les substrats pour former un complexe enzyme-substrats.
Q : De quoi est formé le site actif ?
R : D’une dizaine d’acides aminés essentiels à la catalyse.
Q : Pourquoi une enzyme est-elle spécifique d’une seule réaction ?
R : À cause de la complémentarité de forme et chimique entre le site actif et le substrat.
Q : Quel est le modèle expliquant la spécificité enzyme-substrat ?
R : Le modèle de l’ajustement induit.
Q : Que se passe-t-il quand le substrat entre dans le site actif
R : L’enzyme change légèrement de forme pour s’ajuster au substrat.
Q : Comment les enzymes abaissent-elles l’énergie d’activation ?
R : En rapprochant les substrats et en les plaçant dans une position favorable.
Q : Quels types d’interactions unissent enzyme et substrat ?
R : Liaisons faibles : ponts hydrogène liaisons ioniques ou covalentes.
Q : Que provoque l’ajustement entre enzyme et substrat ?
R : Une tension sur les liaisons à rompre
Q : Qu’arrive-t-il au site actif après la réaction ?
R : Il retrouve sa forme initiale et libère les produits.
Q : Que signifie « saturation enzymatique » ?
R : Tous les sites actifs sont occupés par des substrats.
Q : Que représente la Vmax ?R : La vitesse maximale quand toutes les enzymes sont saturées.
Q : Que représente Km ?
R : La concentration en substrat nécessaire pour atteindre la moitié de la Vmax.
Q : Quels facteurs influencent la vitesse d’une réaction enzymatique ?
R : Quantité d’enzyme
Q : Comment la température influence-t-elle une enzyme ?
R : Elle augmente la vitesse jusqu’à une température optimale (~40°C).
Q : Que se passe-t-il au-delà de la température optimale ?
R : L’enzyme se dénature et devient inactive.
Q : Effet d’un pH extrême sur une enzyme ?
R : Dénaturation et perte d’activité.
Q : Quel est le pH optimal de la plupart des enzymes ?
R : Entre 6 et 9.
Q : Quelle enzyme agit à pH acide ?
R : La pepsine (enzyme gastrique).
Q : Que fait une forte concentration en sel ?
R : Elle interfère avec les liaisons ioniques de l’enzyme.
Q : Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique ?
R : Une molécule qui diminue l’activité d’une enzyme.
Q : Pourquoi les cellules utilisent-elles des inhibiteurs ?
R : Pour réguler ou bloquer temporairement certaines voies métaboliques.
Q : Qu’est-ce qu’une inhibition compétitive ?
R : L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat sur le site actif.
Q : Une inhibition compétitive peut-elle être levée ?
R : Oui
Q : Qu’est-ce qu’une inhibition non compétitive ?
R : L’inhibiteur se fixe ailleurs que sur le site actif et modifie la conformation de l’enzyme.
Q : Donne un exemple d’inhibiteur compétitif.
R : Le sarin.
Q : Donne un exemple d’inhibiteur non compétitif.
R : L’aspirine.
Q : Qu’est-ce qu’un cofacteur ?
R : Une molécule chimique qui aide une enzyme à catalyser une réaction.
Q : Quels types de cofacteurs existent ?
R : Les ions minéraux et les coenzymes.
Q : Qu’est-ce qu’une apoenzyme ?
R : Une enzyme qui nécessite une coenzyme pour être active.
Q : Que forme une apoenzyme avec sa coenzyme ?
R : Une holoenzyme.
Q : Quelle est la différence entre co-substrat et groupement prosthétique ?
R : Co-substrat = liaison temporaire ; groupement prosthétique = liaison permanente.
Q : Quel est le rôle des coenzymes ?
R : Transférer temporairement des électrons
Q : Quelle coenzyme intervient dans la transformation du lactate en pyruvate ?
R : Le NAD⁺.
Q : Que devient le NAD⁺ après avoir accepté un hydrogène ?
R : Il devient NADH.
Q : Que sont les ribozymes ?
R : Des ARN non codants capables de catalyser des réactions chimiques.
Q : Comment les ribozymes agissent-ils ?
R : En se repliant en structures tridimensionnelles qui abaissent l’énergie d’activation.
Q : Donne un exemple de rôle des ribozymes.
R : Formation du lien peptidique dans le ribosome ou élimination des introns par le spliceosome.