Untitled

Proteine

Molecole con dimensioni e pesi variabili, il cui peso può essere espresso in Dalton, U.M.A o grammo/mole.

Proteine Monomeriche

Costituite da una singola catena peptidica.

Proteine Multimeriche

Costituite da più subunità proteiche.

Proteine Oligomeriche

Proteine formate da un esiguo numero di catene polipeptidiche.

Proteine Semplici

Formate solo dalla frazione amminoacidica.

Proteine Coniugate

Costituite anche da molecole diverse dagli amminoacidi.

Gruppo Prostetico

Porzione di diversa natura presente nelle proteine coniugate.

Proteine Fibrose

Proteine con funzione strutturale, organizzate in lunghe fibrille o foglietti.

Proteine Globulari

Proteine con struttura sferica, solubili in acqua e con funzioni diverse.

Mioglobina ed Emoglobina

Esempi di proteine globulari appartenenti alla famiglia delle emoproteine.

Emoglobina

Proteina tetramerica presente nei globuli rossi, lega l'ossigeno in maniera reversibile, ha una curva sigmoidale di saturazione, e può legare varie molecole come CO2, CO, NO, BPH e protoni H+.

Mioglobina

Proteina monomerica utilizzata principalmente a livello muscolare, lega l'ossigeno in maniera iperbolica, e funge da magazzino dell'ossigeno.

Gruppo Eme

Protoporfirina contenente un anello tetrapirrolico con un atomo di ferro al centro, che lega l'ossigeno in emoglobina e mioglobina.

Ferro 2+

Atomo di ferro con stato di ossidazione +2, essenziale per legare l'ossigeno nel gruppo eme di emoglobina e mioglobina.

Struttura secondaria ad Alfa Elica

Presente nelle subunità di emoglobina e mioglobina, contribuisce alla conformazione tridimensionale delle proteine.

Curva di saturazione

Grafico che mostra il livello di saturazione delle proteine con l'ossigeno in funzione della pressione parziale di ossigeno, con una curva sigmoidale per l'emoglobina e iperbolica per la mioglobina.

Istidina Prossimale e Distale

Residui di istidina che interagiscono con il gruppo eme e l'ossigeno nell'emoglobina, contribuendo alla stabilità del legame.

Tasca idrofobica

Zona della proteina dove si lega l'ossigeno, caratterizzata da catene laterali non polari come Val-E11 e Phe-cd1 che contribuiscono alla stabilità del legame.

P50

Valore di pressione parziale di ossigeno in corrispondenza del quale la proteina è semi-satura, rappresentando la metà della saturazione massimale.

Affinità

Indica la forza del legame tra una proteina e il suo ligando, come l'ossigeno, maggiore se il valore di P50 è basso.

P50

Rappresenta la pressione parziale di ossigeno a cui la proteina è satura al 50%, con valori più bassi indicativi di maggiore affinità.

Curva di Dissociazione

Descrive la relazione tra la saturazione di una proteina (come l'emoglobina) con il suo ligando (ossigeno) e la pressione parziale di ossigeno.

Cooperatività Positiva

Fenomeno in cui il legame di un ligando (ossigeno) a una subunità di una proteina (emoglobina) facilita il legame successivo, aumentando l'affinità complessiva.

Cambi conformazionali dell'emoglobina

Si riferiscono ai cambiamenti nella struttura della proteina che influenzano la sua affinità per l'ossigeno, come tra gli stati T (teso) e R (rilasciato).

Emoglobina Fetale

Tipo di emoglobina presente nel feto, caratterizzata da una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina adulta.

Effetto Bohr

Descrive come il pH e la concentrazione di CO2 influenzano l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, con un pH basso e CO2 che favoriscono il rilascio di ossigeno.

Bisfosfoglicerato (BPG)

Molecola che regola l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, favorizzando il rilascio di ossigeno nei tessuti in condizioni di ipossia.

Anemia Falciforme

Malattia genetica caratterizzata dalla sostituzione di un residuo di glutammato con una valina nelle catene beta dell'emoglobina, causando la formazione di emoglobina anormale.

Anemia a Cellule Falciformi

Patologia incompatibile con la vita nello stato di Omozigosi a causa della formazione di fibrille di Emoglobina S che impediscono il corretto trasporto di ossigeno e provocano dolori intensi.

Struttura Primaria

Sequenza lineare e ordinata degli amminoacidi che costituiscono una proteina, determinando le altre strutture (secondaria, terziaria, quaternaria) e fornendo informazioni cruciali sulla proteina.

Struttura Secondaria

Conformazione locale di parti di un polipeptide, considerando le relazioni a breve raggio tra gli amminoacidi e includendo tipologie come l'alfa elica e la conformazione beta.

Struttura Terziaria

Organizzazione strutturale tridimensionale di una proteina, considerando la disposizione degli atomi nello spazio e distinguendo tra proteine fibrose e globulari.

Struttura Quaternaria

Livello strutturale presente solo nelle proteine multimeriche formate da almeno due subunità, come le proteine oligomeriche.