biokimya enzim kinetigi 4

Başlangıç hızı (V0) ölçülürken ortamdaki ürün miktarı (P) neden sıfıra yakın kabul edilir?

Reaksiyonun henüz çok başında olunduğu ve oluşan ürünün tersine reaksiyon başlatacak kadar birikmediği andır.

Ortamda substrat miktarı sonsuz bile olsa reaksiyon hızının Vmax değerini aşamamasının sebebi nedir?

Ortamdaki tüm enzimlerin aktif bölgelerinin substrat ile tamamen dolmuş (doymuş) olmasıdır.

Bir enzimin Km değerinin düşük veya düşük olması biyolojik olarak ne anlama gelir?

Düşük Km, enzimin substratına ilgisinin (afinitesinin) yüksek olduğunu; yüksek Km ise ilginin düşük olduğunu ve enzimin substratı zor bağladığını gösterir.

Turn-over sayısı (kcat) bir enzimin hangi özelliğini gösterir?

Tamamen substrata doymuş tek bir enzimin, bir saniyede en fazla kaç tane substrat molekülünü ürüne dönüştürebildiğini (katalitik kapasitesini) gösterir.

Bir enzimin kinetik olarak "mükemmel enzim" sayılması ne demektir?

Katalitik etkinliğinin (kcat/Km oranı) difüzyon limitine ulaşmış olmasıdır. Enzim substratla karşılaştığı anda vakit kaybetmeden onu ürüne dönüştürür.

Michaelis-Menten grafiği ile Lineweaver-Burk grafiğinin çizim mantığı arasındaki fark nedir?

Michaelis-Menten grafiği hiperbolik bir eğri çizerek doyma noktasını gösterir; Lineweaver-Burk grafiği ise değerleri daha net okuyabilmek için bu eğrinin tersini alarak doğrusal bir çizgiye dönüştürür.

Michaelis-Menten denkleminin varsayımlarına uyan enzimler ile Allosterik enzimlerin grafik eğrileri nasıldır?

Standart enzimler hiperbolik eğri çizerken, allosterik enzimler sigmoidal (S-şeklinde) eğri çizer.

Yüksek sıcaklık ve ekstrem pH değerleri enzim aktivitesini neden tamamen sıfırlar?

Enzimler protein yapıda olduğu için yüksek sıcaklık ve yanlış pH, üç boyutlu yapıyı bir arada tutan bağları kopararak enzimi denatüre eder.

Reaksiyon zamanı ilerledikçe (inkübasyon süresi uzadıkça) ürün oluşum hızının azalma nedenleri nelerdir?

Substratın tükenmeye başlaması, oluşan ürünlerin enzimi inhibe etmesi veya enzimin zamanla inaktive olmasıdır.

Kompetitif (Yarışmalı) inhibisyonda inhibitör nereye bağlanır ve parametreler (Vmax ve Km) nasıl etkilenir?

İnhibitör direkt enzimin aktif bölgesine bağlanır. Vmax değişmez (çok fazla substrat eklenerek aşılabilir), Km artar.

Nonkompetitif (Yarışmasız) inhibisyonda inhibitör nereye bağlanır ve parametreler (Vmax ve Km) nasıl etkilenir?

İnhibitör aktif bölge dışında allosterik bir yere bağlanır. Vmax azalır (substrat eklemek etkiyi geri çeviremez), Km değişmez.

Ankompetitif inhibisyonda inhibitör nereye bağlanır ve parametreler (Vmax ve Km) nasıl etkilenir?

İnhibitör serbest enzime bağlanamaz; sadece enzim substrata bağlandıktan sonra oluşan Enzim-Substrat (ES) kompleksine bağlanır. Vmax azalır, Km azalır.

Slaytta geçen Kompetitif (Yarışmalı) inhibitör ilaç ve madde örnekleri nelerdir?

Statinler (HMG-CoA redüktazı baskılar), Metotreksat (Dihidrofolat redüktazı baskılar), Etanol (Metanol zehirlenmesinde Alkol Dehidrogenaz için yarışır) ve Malonik Asit (Suksinat dehidrojenazı baskılar).

Slaytta geçen Geri Dönüşümsüz (Kovalent/Irreversible) inhibitör ilaç ve madde örnekleri nelerdir?

Aspirin (Siklooksijenaz/COX enzimi), Organofosfatlar/Sinir gazları (Asetilkolinesteraz) ve Penisilin (Bakteriyel Transpeptidaz/PBP).

Allosteric regülasyonda "Feed-back (Geri Beslemeli) İnhibisyon" mantığı nedir?

Bir metabolik yolağın en sonunda üretilen son ürünün, yolağın en başındaki allosterik enzime bağlanarak kendi üretimini durdurması veya baskılamasıdır (Örn: Glikolizde PFK-1 enziminin ATP ile baskılanması).

Fosforilasyon (Kovalent modifikasyon) işlemi her enzimi aktive mi eder? Sözel kuralı nedir?

Hayır. Genellikle biyosentez (yapım) enzimleri fosfatlanınca inaktif olur; yıkım (parçalama) enzimleri ise fosfatlanınca aktif olur.

Fosforilasyonla İNAKTİF olan ve AKTİF olan enzim örnekleri nelerdir?

İnaktif olanlar (Yapım): Glikojen sentetaz, Asetil CoA karboksilaz, HMG CoA redüktaz. Aktif olanlar (Yıkım): Glikojen fosforilaz, Lipaz, Sitrat liyaz.

Zamana göre kıyaslandığında; Enzim sentezinin indüklenmesi/baskılanması (genetik kontrol) ile Allosterik/Kovalent kontrollerin hız farkı nedir?

Allosterik ve kovalent modifikasyonlar hemen veya dakikalar içinde reaksiyon verirken; enzim sentezinin değiştirilmesi transkripsiyon düzeyinde olduğundan saatler veya günler sürer (En yavaşıdır).

Zimojen aktivasyonu nedir ve slayttaki en net örneği hangisidir?

Enzimin sentezlendiğinde inaktif olması, hidrolitik bir kesimle (peptid bağlarının koparılmasıyla) kalıcı olarak aktif hale gelmesidir. Örn: Sindirim enzimleri (Kimotripsinojenin kimotripsine dönüşmesi).