ek enzim kinetigi

Michaelis-Menten modelinin reaksiyon hızı (V0) için kabul ettiği en temel ürün varsayımı nedir?

Ürün konsantrasyonunun reaksiyonun başında çok düşük (sıfıra yakın) olduğu ve ürünün geriye dönüp tekrar ES kompleksi oluşturmadığı varsayılır.

Michaelis-Menten kinetiğinde ES (Enzim-Substrat) kompleksi ile ilgili yapılan "Kararlı Durum" (Steady-state) varsayımı nedir?

ES kompleksinin oluşma hızı ile yıkılma (ürüne veya geri substrata dönüşme) hızının birbirine eşit olduğu ve ES konsantrasyonunun sabit kaldığı varsayılır.

Allosterik enzimlerin standart enzimlerden yapısal olarak en büyük 3 farkı nedir?

Genelde daha büyük ve komplekstirler, birden fazla polipeptid zincirinden (alt birim) oluşurlar ve aktif bölge dışında bir veya daha fazla düzenleyici (allosterik) bölgeye sahiptirler.

Allosterik regülasyonda Pozitif Efektör (Aktivatör) ve Negatif Efektör (İnhibitör) ne işe yarar?

Pozitif efektör allosterik bölgeye bağlanarak enzimin substrata ilgisini ve aktivitesini artırır; negatif efektör ise bağlandığında aktif bölgenin şeklini değiştirerek aktiviteyi azaltır.

Allosterik enzimlerde "Homotropik" ve "Heterotropik" modülatör arasındaki fark nedir?

Substratın kendisi aynı zamanda düzenleyici bir sinyal gibi davranıyorsa homotropik; substrattan farklı bir molekül (örneğin son ürün) allosterik bölgeye bağlanıyorsa heterotropik modülatördür.

Kovalent modifikasyonda fosforilasyon ve defosforilasyon işlemlerini sırasıyla hangi enzim sınıfları gerçekleştirir?

Fosforilasyonu (fosfat eklemeyi) Protein Kinazlar gerçekleştirirken; defosforilasyonu (fosfat koparmayı) Protein Fosfatazlar gerçekleştirir.