FOLDING PROTEINE

Struttura nativa

La conformazione che consente alla proteina di svolgere correttamente la propria funzione, ottenuta dopo il processo di ripiegamento.

Folding

Processo spontaneo di ripiegamento delle proteine che procede per tentativi ed errori.

Paradosso di Levinthal

Se fosse necessario provare tutte le alternative possibili, il tempo per il ripiegamento delle proteine sarebbe superiore a quello dell’intera vita del pianeta Terra.

Conservazione degli elementi parzialmente corretti

Caratteristica essenziale del processo di ripiegamento che permette la formazione di segmenti con conformazioni corrette.

Denaturazione

Processo che porta dalla struttura nativa alla forma denaturata attraverso cambiamenti di temperatura, pH o agenti chimici.

Denaturazione/rinaturazione

Processo reversibile solo per proteine semplici, che richiede la denaturazione seguita dalla rinaturazione delle proteine.

Tecniche di monitoraggio

Stop-flow, dicroismo circolare e spettroscopia a fluorescenza per seguire il processo di ripiegamento delle proteine.

Effetti dei residui

I diversi aminoacidi influenzano la strutturazione delle proteine in base alle proprie caratteristiche.

Modelli di ripiegamento

Spontaneo, gerarchico, nucleazione, collasso idrofobico e sistema multimodale.

Assistenti al folding

Isomerasi, chaperone molecolari e chaperonine che aiutano nel processo di ripiegamento delle proteine.