Biochimie des Protéines et des Acides Nucléiques - Acides Aminés

Flashcards de vocabulaire couvrant la classification, la structure, les propriétés physico-chimiques et les techniques d'analyse des acides aminés d'après le cours de Biochimie des Protéines (BPAN).

Acides aminés (AA)

Briques permettant l'assemblage des protéines, produites selon la séquence de l'ADN, assurant des fonctions de catalyse, de structure (cytosquelette, matrice extracellulaire) et de transport.

AA modifiés

Exemples incluant l'hydroxyproline, l'hydroxylysine et la phosphosérine.

Pyrrolysine

Acide aminé rare présent dans certains micro-organismes.

Ornithine

Dérivé de l'arginine chez les animaux, ne faisant pas partie de la composition des protéines mais intervenant dans le cycle de l'urée.

Dalton (Da)

Unité de masse moléculaire définie comme $1\,Da = 1/N_{Avogadro} = 1,66 \times 10^{-24}\,g$, soit $1/12$ de la masse d'un atome de carbone 12.

Glycine (Gly, G)

L'acide aminé le plus léger ($75\,Da$) avec $R = H$. C'est un neurotransmetteur et le seul acide aminé non chiral car il ne possède pas de carbone asymétrique.

Tryptophane (Trp, W)

L'acide aminé le plus lourd ($204\,Da$) et le plus rare des 20 acides aminés courants, possédant un cycle indole.

Masse moléculaire moyenne pondérée d'un AA

Valeur de $110\,Da$, tenant compte de la fréquence d'utilisation de chaque acide aminé dans les séquences protéiques.

Alanine (Ala, A)

Acide aminé à chaîne latérale aliphatique (groupement méthyle $-CH_3$), c'est le deuxième AA le plus fréquent après la leucine.

Valine (Val, V)

Acide aminé essentiel à chaîne latérale aliphatique (groupement isopropyle), devant son nom à la valériane.

Leucine (Leu, L)

L'acide aminé le plus fréquent, possédant un groupement isobutyle.

Isoleucine (Ile, I)

Acide aminé essentiel et isomère de la leucine, possédant un groupement butyle secondaire.

Sérine (Ser, S)

Acide aminé polaire possédant une fonction alcool primaire ($CH_2-OH$).

Thréonine (Thr, T)

Acide aminé essentiel polaire possédant une fonction alcool secondaire.

Cystéine (Cys, C)

Acide aminé possédant une fonction thiol ($-SH$), capable de former des ponts disulfures par oxydation.

Cystine

Molécule résultant de l'oxydation de deux molécules de cystéine liées par un pont disulfure.

Méthionine (Met, M)

Acide aminé essentiel possédant une fonction thioéther, il est l'AA N-terminal des protéines.

Lysine (Lys, K)

Acide aminé essentiel possédant une seconde fonction amine sur sa chaîne latérale polaire chargée.

Arginine (Arg, R)

Acide aminé possédant un groupement guanidinium. Il est considéré comme essentiel uniquement chez le nourrisson (semi-essentiel).

Acide aspartique (Asp, D)

Acide aminé à chaîne latérale acide possédant une seconde fonction acide carboxylique.

Acide glutamique (Glu, E)

Acide aminé à chaîne latérale acide découvert à l'origine par l'action de $H_2SO_4$ sur le gluten.

Asparagine (Asn, N)

Acide aminé polaire possédant une fonction amide, produit à partir de l'acide aspartique.

Glutamine (Gln, Q)

Acide aminé à fonction amide, indispensable dans le métabolisme des bases azotées.

Histidine (His, H)

Acide aminé possédant un cycle imidazole. Il est semi-essentiel (indispensable chez le nourrisson).

Proline (Pro, P)

Le seul acide aminé présentant une amine secondaire, son radical fait partie d'un cycle non aromatique. Elle structure la triple hélice de collagène.

Phénylalanine (Phe, F)

Acide aminé essentiel possédant un noyau aromatique (phényle).

Tyrosine (Tyr, Y)

Acide aminé polaire possédant un groupement phénol (phényle + alcool), découvert initialement dans la caséine du fromage.

Énantiomères

Deux formes moléculaires images l'une de l'autre dans un miroir et non superposables.

Configuration R ou S

Système de nomenclature de la configuration absolue basé sur l'ordre de priorité des atomes (numéro atomique) selon la projection de Newman.

Série L (laevus)

Série à laquelle appartiennent tous les acides aminés protéinogènes naturels, caractérisée par le groupe amine à gauche en représentation de Fischer.

Acides aminés essentiels

Liste de 9 AA (Phénylalanine, Leucine, Méthionine, Lysine, Isoleucine, Valine, Thréonine, Tryptophane, Histidine) devant être apportés par l'alimentation.

Zwitterion

Forme d'un acide aminé possédant à la fois une charge positive et une charge négative, rendant sa charge nette totale nulle.

Équation d'Henderson-Hasselbalch

Relation reliant le pH, le pKa et les concentrations des formes acide et base : $pH = pK_a + \log \frac{[A^-]}{[AH]}$.

Point isoélectrique (pI ou pHi)

pH pour lequel la charge nette totale d'un acide aminé est nulle.

Électrophorèse

Technique de séparation basée sur la migration de molécules chargées sous l'effet d'un champ électrique en fonction du pH et du pHi.

Ninhydrine

Réactif utilisé pour révéler les acides aminés, produisant une couleur pourpre (Ruhemann), sauf pour la proline qui devient jaune.

Chromatographie échangeuse d'ions

Méthode de séparation basée sur les charges électriques utilisant une phase stationnaire (billes de polymère) chargée.

Loi de Beer-Lambert

Règle de spectrophotométrie : $A = \epsilon \times l \times C$ où $A$ est l'absorbance, $\epsilon$ le coefficient d'extinction molaire, $l$ la largeur de la cuve et $C$ la concentration.

Sélénocystéine (Sec, U)

Acide aminé formé à partir de la sérine où le soufre est remplacé par du sélénium ($SeH$), codé par le codon UGA redéfini par une séquence SECIS.