Proteine

Was ist eine Peptidbindung?

Bindung durch Kondensationsreaktion (Wasser entsteht); erfolgt zwischen Carboxygruppe der einen und Aminogruppe der anderen AS.

Dipeptid vs Protein

Dipeptid ab 2 Aminosaeuren; Protein ab 100 Aminosaeuren.

Oligopeptid vs Polypeptid

Oligopeptid 2-10 Aminosaeuren; Polypeptid 11-100 Aminosaeuren.

Primärstruktur

Beschreibt die Aminosaeurensequenz (Abfolge der AS).

Sekundärstruktur

Raeumliche Anordnung (Alpha-Helix und Beta-Faltblatt) durch Bindungen zwischen Aminoteil und Carboxyteil.

Tertiärstruktur

Gesamte dreidimensionale Struktur durch Wechselwirkungen zwischen den Resten.

Bindungsarten der Tertiärstruktur

Disulfidbruecken

Denaturierung

Zerstörung der räumlichen Struktur durch Hitze

L-Aminosaeure vs D-Aminosaeure

L-Aminosaeure Aminogruppe links; D-Aminosaeure Aminogruppe rechts.

Zwitterion

Zustand in dem die AS je eine positive und negative Ladung besitzt.

Isoelektrischer Punkt

pH-Wert bei dem die Konzentration an Zwitterionen am höchsten ist.

Elektrophorese

Methode zum Trennen von Aminosaeuren im elektrischen Feld.

Duennschichtchromatografie

Prozess zur Identifizierung von AS; Gemisch nimmt unpolarste AS am weitesten mit.

Polare vs unpolare AS

Polare AS haben hohe Elektronegativität im Rest; unpolare AS sind symmetrisch mit geringer EN.