Proteiner og enzymer

Hva er et protein, og hvilke funksjoner har proteiner i cellen?

Lineære heteropolymerer av αaminosyrer; funksjoner inkluderer katalyse, transport, struktur, bevegelse, signalering og immunforsvar. Funksjon er bestemt av struktur.

Hvor mange aminosyrer finnes, og hvordan klassifiseres de?

20 vanlige aminosyrer, klassifisert i 5 grupper etter R-gruppens egenskaper (upolare alifatiske, aromatiske, polare uladede, positivt ladede, negativt ladede.) Kun L-formen finnes i proteiner.

Hvordan kobles aminosyrer sammen?

Ved kondensasjon mellom karboksylgruppen til én og aminogruppen til neste, under dannelse av en peptidbinding og tap av et vannmolekyl.

Hva er de fire nivåene av proteinstruktur?

Primær (sekvens), sekundær (α-heliks, β-flak), tertiær (3D-folding av én kjede), kvaternær (sammensetning av flere subenheter).

Hva stabiliserer tertiærstrukturen?

Hydrofob effekt, hydrogenbindinger, van der Waals, elektrostatiske interaksjoner/saltbroer og disulfidbroer.

Hva er et enzym, og hvordan virker det?

En biokatalysator (oftest et protein) som øker reaksjonshastigheten ved å senke aktiveringsenergien gjennom stabilisering av overgangstilstanden. Påvirker ikke likevekten, forbrukes ikke.

Hva er aktivt sete, og hva bestemmer spesifisiteten?

Den katalytiske lommen i enzymet. Spesifisiteten bestemmes av at aktivt sete er kjemisk og geometrisk komplementært til overgangstilstanden for én bestemt reaksjon.

Hvordan klassifiseres enzymer?

I seks EC-klasser etter reaksjonstype. Oksidoreduktaser, transferaser, hydrolaser, lyaser, isomeraser, ligaser. Hvert enzym får et fire-sifret EC-nummer.

Hvordan påvirker pH og temperatur enzymaktivitet?

Begge har et optimum. Over optimal temperatur denaturerer enzymet. pH endrer ioniseringen av sidekjeder og kan forstyrre aktivt sete eller hele strukturen.

Nevn to kofaktorer.

Metallioner og organiske kofaktor

Forskjell på kompetitiv og ikke-kompetitiv inhibering?

Kompetitiv inhibitor binder i aktivt sete og kan utkonkurreres med høy [S] (V uendret, K øker). Ikke-kompetitiv binder på allosterisk sete, endrer enzymets form og kan ikke utkonkurreres med substrat (V synker).

Hva er allosterisk regulering?

Binding av en regulator til et sete annet enn aktivt sete, som endrer konformasjonen til aktivt sete – kan aktivere eller hemme enzymet, ofte i feedback-løkker.

Hvorfor er enzymer viktige i bioteknologi?

Fordi de er selektive (gir kun L-aminosyrer), effektive og kan virke under milde betingelser. Brukes i mat,vaskemidler, medisin, aminosyreproduksjon, biodrivstoff og plastresirkulering.