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1
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¿Cómo se unen las cadenas de las Ig, tanto las cadenas pesadas entre si como las cadenas pesadas con las ligeras?

Por puentes disulfuro y uniones no covalentes

2
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¿Con qué se corresponden las regiones amino? ¿Y las regiones carboxilo?

Amino: Regiones variables

Carboxilo: Regiones constantes

3
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¿Cual es la función de las regiones variables?

La unión al antígeno

4
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¿Cual es la función de las regiones constantes?

Actividades biológicas y función efectora

5
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Ademas de NH3+ y COO-, ¿Qué otros residuos hay en los anticuerpos? ¿Donde?

Residuos glucídicos (CHO). En las cadenas pesadas.

6
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¿Qué se obtenía al digerir con papaína?

Fab: 2 fragmentos del mismo tamaño (45kDa) que tienen la cadena L y parte de la H.

Fc: 1 fragmento que son dos partes grandes (50kDa) de las cadenas H

7
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Al digerir con papaína, ¿Qué fragmentos podían unirse al antígeno?

Los fragmentos Fab

8
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¿Que se obtenía al digerir con pepsina? ¿Se podía unir al antígeno?

Un fragmento de 100kDa llamado F(ab’)2, con la cadena L y parte de la H que tiene los enlaces S.

Sí.

9
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¿Qué pasaba al digerir con β-mercaptoetanol?

Se obtenían 4 cadenas iguales dos a dos, es decir, las dos cadenas pesadas y las dos ligeras

10
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Partes de las cadenas ligeras

Región variable (N-terminal) y región constante (C-terminal)

11
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Subtipos de cadenas ligeras

Kappa (k) y wlambda (1,2,3,4)

12
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¿Qué región de las Ig determina el tipo de Ig?

La región constante de la cadena pesada

13
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Tipos de cadenas pesadas e Ig que forman

  • Cadena γ (γ1,γ2,γ3,γ4: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4)

  • Cadena α (α1,α2): IgA1, IgA2

  • Cadena δ: IgD

  • Cadena ε: IgE

  • Cadena μ: IgM

14
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¿Qué estructuras secundarias tienen las Ig?

Laminas beta paralelas

15
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¿Cómo se llaman las pequeñas secuencias, de unos 110aa, con un puente disulfuro intracatenario y con regiones asa (expuestas para participar en interacciones con una longitud de 60a que hay en las inmunoglobulinas?

Dominios de Ig

16
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¿Cuantos dominios de Ig hay en la cadena ligera? ¿Y en la pesada?

  • Ligeras: 2, uno en la región constante (C1) y otro en la región variable (V1).

  • Pesadas: 3-4 dominios CH(CH1,CH2, CH3, CH4) y un dominio VH.

<ul><li><p>Ligeras: 2, uno en la región constante (C<sub>1</sub>) y otro en la región variable (V<sub>1</sub>).</p></li><li><p>Pesadas: 3-4 dominios C<sub>H</sub>(C<sub>H1,</sub>C<sub>H2,</sub> C<sub>H3,</sub> C<sub>H4)</sub> y un dominio V<sub>H.</sub></p></li></ul><p></p>
17
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¿En qué IGs hay regiones bisagras?

IgA, IgD, IgG

18
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¿Cuál es la función de las regiones bisagras?

Aportan flexibilidad

19
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¿Las regiones bisagra son ricas en qué aa?

En Pro y Cys

20
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¿Son iguales los anticuerpos de membrana y los solubles?

No. Se diferencian en el extremo C terminal. En los solubles hay una cola hidrofílica pequeña y en los de membrana hay más regiones para facilitar el anclaje.

21
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Determinantes antigenicos distintos entre especies (IgG, IgA, IgM, IgE, IgD). ¿A qué determinanates antigenicos hace referencia esto?

Determinantes isotípicos