Biochimica e Biologia Molecolare - Amminoacidi, Proteine, Enzimi e Acidi Nucleici

Flashcard vocabolario basate sulle lezioni di biochimica riguardanti il dogma centrale, amminoacidi, proteine, enzimologia, bioenergetica e metabolismo degli acidi nucleici.

Dogma Centrale della Biologia

Teoria secondo cui il flusso dell'informazione genetica procede dal DNA all'RNA messaggero e da questo alle proteine, sebbene esistano eccezioni (come la retrotrascrizione virale).

Amminoacidi in forma zwitterionica

Stato in cui l'amminoacido in soluzione fisiologica presenta il gruppo amminico protonato e il gruppo carbossilico deprotonato, agendo come uno ione dipolare.

Glicina

L'unico amminoacido achirale (non otticamente attivo) con catena laterale costituita da un atomo di idrogeno ({H}), caratterizzato da un ingombro sterico minimo.

Punto Isoelettrico ($pI$)

Il valore di $pH$ al quale la carica netta di una molecola (come un amminoacido o una proteina) è uguale a zero.

Legame Peptidico

Legame ammidico covalente formato per condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico del successivo, con eliminazione di una molecola di $H_{2}O$.

Risonanza del Legame Peptidico

Fenomeno per cui il legame $C-N$ possiede un parziale carattere di doppio legame, rendendolo planare e rigido.

Proteomica

Studio dinamico del proteoma, inteso come l'insieme completo delle proteine espresse e modificate in un sistema biologico in un determinato momento.

SDS-PAGE

Elettroforesi su gel di poliacrilammide in presenza di sodio dodecil solfato ($SDS$), che separa le proteine denaturate esclusivamente in base al loro peso molecolare.

Spettrometria di Massa ($MS$)

Tecnica che funge da bilancia molecolare per identificare proteine e peptidi misurando il rapporto massa/carica ($m/z$) degli ioni in fase gassosa.

Tripsina

Enzima proteolitico utilizzato in proteomica che taglia la catena polipeptidica specificamente dopo i residui basici di lisina ($Lys$) e arginina ($Arg$).

Struttura Secondaria

Conformazione locale della catena polipeptidica stabilizzata da legami a idrogeno tra l'ossigeno carbonilico e l'idrogeno ammidico del backbone (es. $\alpha$-elica e foglietto $\beta$).

Chaperoni Molecolari

Proteine specializzate che assistono altre proteine nel raggiungimento del corretto ripiegamento (folding) funzionale, prevenendo aggregazioni patologiche.

Prioni

Particelle proteiche infettive (prive di acidi nucleici) capaci di indurre il misfolding di proteine sane (come la $PrP^{c}$ in $PrP^{Sc}$), portando a malattie neurodegenerative come la BSE.

Tioflavina T

Colorante fluorescente con elevata affinità per le strutture a foglietto $\beta$, utilizzato per identificare depositi di amiloide.

Effetto Bohr

Fenomeno per cui l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno ($O_{2}$) diminuisce all'aumentare della concentrazione di $CO_{2}$ e protoni ($H^{+}$), facilitando il rilascio di ossigeno nei tessuti acidi.

$2,3$-bisfosfoglicerato ($2,3$-BPG)

Modulatore allosterico eterotropico che stabilizza la forma T (tesa) dell'emoglobina, riducendo l'affinità per l'$O_{2}$ e favorendone il distacco.

Anemia Falciforme ($HbS$)

Patologia genetica causata dalla sostituzione dell'acido glutammico con la valina in posizione 6 della catena $\beta$ dell'emoglobina, provocando aggregazione fibrosa.

Costante di Michaelis-Menten ($K_{m}$)

Concentrazione di substrato alla quale la velocità iniziale della reazione enzimatica è pari alla metà della velocità massima ($V_{max}/2$); è un indice dell'efficienza enzimatica.

Inibitore Competitivo

Molecola strutturalmente simile al substrato che compete per il sito attivo dell'enzima, causando un aumento della $K_{m}$ apparente senza variare la $V_{max}$.

Zimogeni

Precursori inattivi di enzimi che richiedono un taglio proteolitico specifico per diventare biologicamente attivi (es. tripsinogeno).

Energia Libera di Gibbs (G)

Funzione di stato definita come $\Delta G = \Delta H - T \Delta S$. Se $\Delta G < 0$, la reazione è spontanea (esoergonica).

$Na^{+}K^{+}$ ATPasi

Trasportatore attivo primario (pompa di tipo P) che espelle $3\,Na^{+}$ e immette $2\,K^{+}$ contro gradiente, consumando una molecola di $ATP$.

Legame $\beta$-N-Glicosidico

Legame covalente che unisce il carbonio $1'$ dello zucchero all'azoto 9 delle purine o all'azoto 1 delle pirimidine nei nucleosidi.

Istoni

Proteine basiche (H1, H2A, H2B, H3, H4) ricche di lisina e arginina attorno alle quali si avvolge il DNA per formare i nucleosomi.

Replicazione Semi-conservativa

Meccanismo di duplicazione del DNA in cui ogni nuova molecola è composta da un filamento parentale (stampo) e un filamento neosintetizzato.

Frammenti di Okazaki

Brevi tratti di DNA sintetizzati in modo discontinuo sul filamento lento (lagging strand) in direzione $5' \rightarrow 3'$.

Telomerasi

Ribonucleoproteina con attività di trascrittasi inversa (TERT) che allunga le estremità dei cromosomi eucariotici utilizzando un proprio stampo di RNA.

TATA Box

Sequenza consenso ricca di adenina e timina situata nel promotore degli eucarioti (circa a $-30$), riconosciuta dalla proteina TBP per l'inizio della trascrizione.

Splicing

Processo di maturazione del pre-mRNA che consiste nell'escissione delle sequenze non codificanti (introni) e nella saldatura delle sequenze codificanti (esoni).

Codice Genetico Degenerato

Caratteristica per cui più codoni (triplette di nucleotidi) possono codificare per lo stesso amminoacido, riducendo l'effetto di eventuali mutazioni.

Base Oscillante (Wobble)

Flessibilità nell'appaiamento tra la terza base del codone (sull'mRNA) e la prima base dell'anticodone (sul tRNA).

MicroRNA (miRNA)

Piccoli RNA non codificanti ($19-22$ nucleotidi) che regolano l'espressione genica post-trascrizionale legandosi all'mRNA target, causandone il silenziamento o la degradazione.