Le Proteine e gli Enzimi

Una raccolta di flashcard sui concetti fondamentali riguardanti la struttura degli amminoacidi, i livelli di organizzazione delle proteine, le proprietà degli enzimi e le fasi della sintesi proteica.

Amminoacidi

Le unità fondamentali o "mattoni" delle proteine, composte da un atomo di carbonio alfa legato a un gruppo amminico ($-NH_2$), un gruppo carbossilico ($-COOH$), un atomo di idrogeno e un gruppo variabile $R$.

Gruppo R

Chiamato anche catena laterale, è la parte variabile di un amminoacido che ne determina le proprietà chimiche, la polarità e il comportamento nel ripiegamento della proteina.

Amminoacidi apolari

Amminoacidi idrofobici con gruppi $R$ che non interagiscono facilmente con l’acqua e tendono a posizionarsi all’interno delle proteine globulari.

Amminoacidi essenziali

Amminoacidi che non possono essere prodotti dall'organismo in quantità sufficiente e devono essere obbligatoriamente introdotti attraverso l'alimentazione.

Zwitterione (Ione dipolare)

Forma dell'amminoacido in acqua in cui il gruppo carbossilico perde un protone ($-COO^-$) e il gruppo amminico ne acquista uno ($-NH_3^+$), rendendo la molecola internamente carica ma complessivamente neutra.

Anfotero

Sostanza che può comportarsi sia da acido sia da base a seconda del pH dell'ambiente circostante, come nel caso degli amminoacidi.

Punto isoelettrico

Il valore specifico di pH al quale un amminoacido presenta una carica complessiva nulla.

Legame peptidico

Legame covalente forte che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro tramite una reazione di condensazione con eliminazione di una molecola di $H_2O$.

Estremità N-terminale e C-terminale

Le due estremità di una catena polipeptidica; la prima presenta un gruppo amminico libero, la seconda un gruppo carbossilico libero.

Struttura primaria

La sequenza lineare degli amminoacidi disposti in una catena, determinata dalle istruzioni genetiche contenute nel DNA.

Struttura secondaria

Ripiegamento locale della catena in configurazioni regolari come l'alfa-elica o il beta-foglietto, stabilizzate da legami a idrogeno.

Struttura terziaria

Configurazione tridimensionale completa dell'intera catena polipeptidica, stabilizzata da legami a idrogeno, interazioni ioniche, forze di van der Waals e ponti disolfuro.

Ponti disolfuro

Legami covalenti tra atomi di zolfo di due amminoacidi di cisteina che conferiscono elevata stabilità alla struttura terziaria della proteina.

Struttura quaternaria

Livello di organizzazione presente solo nelle proteine formate dall'associazione di più catene polipeptidiche, chiamate subunità, come l'emoglobina.

Denaturazione

Processo di perdita della struttura tridimensionale (e della funzione) di una proteina dovuto a calore, variazioni di pH o sostanze chimiche, senza rompere la struttura primaria.

Enzimi

Proteine specializzate che agiscono come catalizzatori biologici, accelerando le reazioni chimiche vitali abbassando l’energia di attivazione.

Energia di attivazione

La spinta energetica iniziale necessaria per destabilizzare i legami dei reagenti e permettere l'inizio di una reazione chimica.

Sito attivo

Regione specifica dell'enzima dotata di una forma e proprietà chimiche uniche in cui si incastra il substrato per subire la trasformazione chimica.

Modello dell'adattamento indotto

Visione dinamica del legame enzima-substrato in cui il sito attivo non è rigido ma modifica la propria forma per avvolgere meglio il substrato durante l'interazione.

Inibizione competitiva

Tipo di inibizione in cui una molecola simile al substrato si lega al sito attivo, impedendo fisicamente l'accesso al vero reagente.

Sito allosterico

Punto dell'enzima, diverso dal sito attivo, a cui si legano molecole regolatrici (attivatori o inibitori) per modificarne la conformazione e l'attività.

Trascrizione

Fase della sintesi proteica nel nucleo in cui l'enzima RNA polimerasi copia una sequenza di DNA in una molecola di mRNA complementare.

Traduzione

Processo citoplasmatico nei ribosomi in cui la sequenza di nucleotidi dell'mRNA viene convertita in una sequenza di amminoacidi mediante l'ausilio del tRNA.

Codone

Gruppo di tre nucleotidi sull'mRNA che corrisponde a un amminoacido specifico o a un segnale di inizio/fine della traduzione.

Urea

Sostanza non tossica prodotta dalla conversione dell'azoto rimosso dagli amminoacidi, eliminata attraverso l'urina.