Enzymes

Quelles sont les deux spécificités de réaction des enzymes concernant les acides aminés ?

La décarboxylase (dégradation de l'alpha-COOH) et la désaminase (hydrolyse de l'alpha-NH3+).

Équation et quelle courbe ?

MM

Équation et quelle courbe ? Il

Eadie H

Équation et quelle courbe ?

LB

Dans quel milieu se déroulent les réactions enzymatiques et quel est le facteur d'augmentation de la vitesse ?

En solution aqueuse ; la vitesse augmente d'un facteur 10 puissance 7 à 10 puissance 11.

Toutes les enzymes sont-elles de nature protéique ?

Non, il existe des ARN catalytiques appelés ribozymes.

Quelle condition de structure est indispensable pour qu'il y ait catalyse ?

La conservation de la conformation native de l'enzyme.

Quelle est la différence de composition entre une holoprotéine et une hétéroprotéine enzymatique ?

L'holoprotéine est entièrement protéique, l'hétéroprotéine possède une apoenzyme et un cofacteur.

Quelles sont les caractéristiques de l'apoenzyme ?

C'est la partie protéique, thermolabile, qui donne la spécificité.

Quelles sont les caractéristiques du cofacteur ?

C'est la partie non protéique, thermostable, qui réalise la catalyse et n'est pas spécifique.

C'est quoi une oxydoréductase ?

Elle catalyse le transfert d'électrons lors de réactions d'oxydation ou de réduction.

C'est quoi une transférase ?

Elle catalyse le transfert de groupements chimiques.

C'est quoi une hydrolase ?

Elle catalyse la rupture d'une liaison covalente à l'aide d'une molécule d'eau.

C'est quoi une lyase ?

Elle catalyse la réaction d'une liaison covalente sans molécule d'eau.

C'est quoi une isomérase ?

Elle catalyse la réaction réversible de modification de l'arrangement des atomes.

C'est quoi une ligase ?

Elle catalyse la réaction irréversible de formation d'une liaison covalente entre deux molécules en présence d'ATP.

Quels sont les trois états de la catalyse et leurs niveaux d'énergie libre ?

Initial, Transition (NRJ supérieure à l'initial) et Final (NRJ inférieure à l'initial).

Quel est le rôle précis de l'enzyme sur la barrière énergétique ?

Elle provoque l'abaissement de l'énergie d'activation sans modifier l'équilibre.

Quel type de liaisons se forme entre l'enzyme et son substrat ?

Des liaisons faibles.

Quels paramètres sont suivis en cinétique enzymatique ?

La variation de la quantité de produits ou du substrat.

Quelles sont les deux étapes de la catalyse enzymatique ?

Formation du complexe ES (rapide et réversible) puis libération de E + P (limitante et irréversible).

Que se passe-t-il durant la phase 1 de la courbe de cinétique en hyperbole ?

La vitesse initiale est constante et les produits formés sont inférieurs à 10 % du substrat initial (S0).

Quelle est la formule de la vitesse initiale (Vi) en phase 1 ?

Vi = Pente x dP / dt.

Que se passe-t-il durant les phases 2 et 3 de la courbe de cinétique ?

Phase 2 : diminution de la vitesse. Phase 3 : vitesse nulle (l'équilibre est atteint).

Que signifie l'état stationnaire pour le complexe ES ?

La concentration du complexe ES est quasi constante.

Quelle condition de concentration est nécessaire pour la courbe de saturation ?

La concentration en substrat S0 doit être toujours très supérieure à celle de l'enzyme E0.

Quelle est la formule de la vitesse maximale (Vmax) ?

Vmax = k2 x E0.

Quelle est la formule de la constante de Michaelis (Km) ?

Km = (k-1 + k2) / k1.

De quels facteurs dépend la grandeur expérimentale Km ?

De la structure du substrat, du pH, de la température et de la force ionique.

Quelle est l'équation de Michaelis-Menten ?

Vi = (Vmax x S0) / (S0 + Km).

Que vaut Vi si S0 est très supérieur à 20 fois le Km ?

Vi = Vmax.

Que vaut Vi si S0 est égal au Km ?

Vi = Vmax / 2.

Qu'est-ce que la constante catalytique (kcat) ?

Elle correspond à la constante de vitesse d'ordre 1 : kcat = Vmax / E.

Quelle est l'unité de kcat et sa définition ?

Exprimée en seconde -1, c'est le nombre de molécules de S converties en P par une seule molécule d'enzyme en une seconde.

À quoi correspond l'efficacité catalytique ?

Au rapport kcat / Km.

Comment varie l'efficacité catalytique avec l'affinité ?

Plus l'affinité est grande (Km faible) et plus c'est rapide, plus l'efficacité est grande.

Qu'est-ce que le site actif ?

Une petite région qui se lie au substrat ou à un coenzyme.

Quelles sont les caractéristiques physiques du site actif ?

Résidus non polaires, absence d'eau et micro-environnement particulier.

Qu'est-ce qu'un résidu catalytique ?

Un acide aminé qui participe directement à la catalyse (peut être éloigné dans la structure primaire).

Qu'est-ce qu'une triade catalytique ?

L'association de trois résidus éloignés qui forment un ensemble pour une catalyse plus efficace.