Aminokwasy, peptydy, białka

Aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi

AWLIFTMPG
- alanina
- walina
- leucyna
- izoleucyna
- fenyloalanina
- tryptofan
- metionina
- prolina
- glicyna - wyjątek, nie ma łańcucha bocznego

Aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi definicja

- zawierają łańcuchy boczne bez grup funkcyjnych (wyj. glicyna)
- hydrofobowe

Aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku

STTCASG
- seryna
- treonina
- tyrozyna
- cysteina
- asparagina
- glutamina

Aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku definicja

grupy -OH, -SH oraz -NH2 cechują się niesymetrycznym (polarnym) rozmieszczeniem ładunków elektrycznych, jednak w fizjologicznym pH nie dysocjują i wykazują zerowy ładunek elektryczny

grupa NH2 w glutaminie i asparaginie

- nie wiąże protonu
- w przedziale fizjologicznym nie jest nośnikiem ładunku elektrycznego

grupy -OH reszt seryny, treoniny i tyrozyczny

mogą być miejscem wiązania fosforanu, a także uczestniczyć w tworzeniu wiązań wodorowych

grupy -SH cysteiny

zawarte w łańcuchach bocznych, są ważnym elementem składowym miejsc aktywnych wielu enzymów

Miejsce wiązania składników cukrowych na aminokwasach z łańcuchami polarnymi bez ładunku

- grupa amidowa asparaginy
- grupy hydroksylowe seryny i treoniny

Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi

- kwas asparaginowy
- kwas glutaminowy

Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi definicja

Łańcuchy boczne tych aminokwasów zawierają grupy karboksylowe. W obojętnym pH ulegają pełnej dysocjacji i stają sięnośnikami ładunku ujemnego.

Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi

LAH
- lizyna
- arginina
- histydyna

Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi definicja

Ich łańcuchy boczne zawierają grupy wiążące protony
- grupa E-aminowa lizyny
- grupa guanidynowa argininy
- pierścień imidazolowy histydyny

Aminokwasy egzogenne

aminokwasy, które nie są syntezowane w organizmie ludzkim a ich obecność i odpowiednie stężenie w białkach spożywczych decyduje o wartości spożywczej
- Wal
- Leu
- Ile
- Liz
- Met
- Thr
- Phe
- Trp

Aminokwasy endogenne

aminokwasy syntetyzowane w organizmie ludzkim
- Gly
- Ala
- Tyr
- Asp
- Glu
- Gln
- Pro
- Cys
- Arg
- His

Aminokwasy proteogenne

Aminokwasy dla których w kodzie genetycznym są zawarte kodony

Aminokwasy glikogenne

ich metabolizm prowadzi do wytwarzania glukozy

Aminokwasy ketogenne

Ich metabolizm prowadzi do wytwarzania związków ketonowych

Właściwości optyczne aminokwasów

Enancjomery
- aminokwasy to związki optycznie czynne
- ich roztwory skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego

Węgiel alfa każdego aminokwasu (podaj też wyjątek)

Węgiel alfa każdego aminokwasu jest węglem asymetrycznym - wiąże cztery różne podstawniki
wyjątek: GLICYNA - nie zawiera węgla asymetrycznego -> optycznie nieczynna

W jakiej formie występują niemal wszystkie naturalne aminokwasy?

w formie L (inna to D)

Jaki charakter nadaje aminokwasowi grupa aminowa

zasadowy - wiąże proton przechodząc w kation

Jaki charakter nadaje aminokwasowi grupa karboksylowa

kwasowy - dysocjuje uwalniając proton i przechodząc w anion

Pochodne aminokwasów białkowych powstające przez modyfikację po procesie translacji

- kwas gamma-karboksyglutaminowy (białko osocza krzepnięcie)
- Hydroksylizyna (kolagen)
- hydroksyprolina (kolagen, elastyna)
- pirydynolina, deoksypirydynolina (kolagen)
- 1-metylhistydyna, 3-metylhistydyna (białka mięśni)

Aminokwasy wolne

Nie występujące w białach
- ornityna i cytrulina
- homoseryna i homocysteina
- Beta-alanina
- kwas gamma-aminomasłowy
- tyroksyna i trójjodotyrodonina
- tauryna

homocysteina

- aminokwas wolny
- bierze udział w metabolizmie aminokwasów i witamin

Homoseryna

wolny aminokwas
- bierze udział w metabolizmie aminokwasów

Tyroksyna (T3, T4)

wolny aminokwas, hormon tarczycy

Kwas gamma-aminomasłowy

- inaczej GABA
- Wolny aminokwas
- mózg i inne tkanki
- neurotransmiter

Ornityna

- wolny aminokwas
- bierze udział w syntezie argininy

Wiązanie peptydowe

Węgiel grupy alfa-karboksylowej wiąże się z azotem grupy alfa-aminowej pojedynczym wiązaniem

Peptydy biologicznie czynne

Insulina

- hormon polipeptydowy
- powstaje w komórkach beta wyspek langerhansa w trzustce
- bodziec - podwyższony poziom glukozy we krwi
- rola: obniża poziom cukru we krwi, zwiększa przepuszczalność BK dla glukozy, lipidów i K+
- wpływa na aktywację syntazy glikogenowej
- stymuluje syntezę glikogenu
- hamuje lipolizę i niektóre enzymy biorące udział w glukoneogenezie

Glukagon

- jednołańcuchowy polipeptyd
- 29 aminokwasów
- powstaje w komórkach alfa wysepek Langerhansa
- antagonista insuliny
- stymuluje glikogenolizę i glukoneogenezę - podwyższa poziom cukru we krwi
- właściwości lipolityczne
- bodziec przekazywany poprzez cyklazę adenylanową

Glutation biosynteza i funkcje

katalizowana przez synterazę glumatylocysteinową i glutationową
- chroni lipidy przed samoiutlenieniem
- aktywator określonych enzymów
- występuje w formie utlenionej i zredukowanej

Kalikreina i bradykinina

Peptydy, które:
- rozszerzają naczynia krwionośne
- kurczą mięśnie gładkie przewodu pokarmowego

Angiotensynogen

Peptyd, który zamienia się w Angiotensynę I a ta w Angiotensynę II
- kurczy m. gładkie naczyń krwionośnych
- podnosi ciśnienie krwi
- zwiększa siłę skurcuz m. sercowego
- nasila aktywność AUN (współczulnego)
- reguluje wydzielanie hormonów

Enkefaliny i endorfiny

Pentapeptydy występujące w mózgu wykazujące silne działanie przeciwbólowe

Oksytocyna i wazopresyna

Nanopeptydy wytwarzane przez tylny płat przysadki
- oksytocyna - pobudza czynność skurczową macicy podczas porodu
- wazopresyna - pobudza resorpcję wody w kanalikach nerkowych, kurczy naczynia krwionośne, podnosi ciśnienie krwi

izomeryczne postacie wiązania peptydowego

dwie rezonujące struktury pozostające we wzajemnej równowadze - wiązanie C-N przechodzi w C=N tak jak C=O przechodzi w C-O
- wiązanie peptydowe jest sztywne i ma cechy wiązania podwójnego o konfiguracji trans

Peptydy jako struktury nierozgałezione

Posiadają dwa charakterystyczne końce:
- koniec N - aminokwas z wolną grupą alfa-aminową
- koniec C - aminokwas z wolną grupą alfa-karboksylową

Peptyd cykliczny

Kiedy grupa końcowa aminokwasu C-końcowego wchodzi w reakcję z grupą aminową aminokwasu N-Końcowego

nazewnictwo peptydów

1) nazwa reszty aminokwasu N-końcowego
2) nazwy kolejnych reszt aminokwasowych
3) Nazwa aminokwasu C-końcowego w jej oryginalnym brzmieniu

Nazwij tetrapeptyd o sekwencji aminokwasowej Arg-Lys-Val-Leu

Arginylolizylowaliloleucyna

Glutation

Tripeptyd składający się z trzech reszt aminokwasowych
- glutaminian - aminokwas N-końcowy
- cysteina
- glicyna

Wiązanie pomiędzy glutaminianem a cysteiną w glutationie

nietypowe - nie uczestniczy w nim grupa alfa-karboksylowa glutaminianu, lecz jego grupa y-karboksylowa.

Glutation zredukowany

Posiada wolną grupę sulfhydrylową (-SH)

Glutation utleniony

Powstaje przez odłączenia pary atomów od grup -SH dwóch cząsteczek glutationu zredukowanego (powstanie mostka disulfidowego/disiarczkowego)

Białko

Produkt zawierający ponad 100 reszt aminokwasowych i wykazujący masę cząsteczkową powyżej 10 kDa

Struktura pierwszorzędowa białka

sekwencja, czyli kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym
- zakodowana w DNA
- określa strukturę trzeciorzędową

Liczba możliwych kombinacji aminokwasów w białkach

- w większości białek występuje 20 aminokwasów w różnych kombinacjach
- przy długości łańcucha odpowiadającej 100 resztom aminokwasowym liczba możliwych kombinacji wynosi 20^100

Co determinuje sekwencje aminokwasową w białku

genetyka

Białka homologiczne

białka wykazujące duże podobieństwo sekwencji aminokwasowej, które zwykle pełnią podobne funkcje
np. trypsyna i chymotrypsyna - enzymy proteolityczne
łańcuchy alfa i łańcuchy beta hemoglobiny i mioglobiny - wiążą tlen cząsteczkowy

Struktura drugorzędowa białek

sposób przestrzennego rozmieszczenia łańcucha polipeptydowego
- helisa alfa
- harmonijka beta

helisa alfa

- najczęściej spotykana
- na jeden skręt helisy alfa przypada 3,6 reszt aminokwasowych
- na zewnątrz sterczą łańcuchy boczne (R)
- wiązanie wodorowe powstaje pomięzy atomem wodoru w grupie N-H a tlenem grupy C=O należącej do czwartego z kolei aminokwasu

Helisa w białkach zbudowanych z L-aminokwasów jest....

prawoskrętna

Jakie aminokwasy nie mogą wytwarzać helisy alfa

- aminokwasy o łańcuchach polarnym obdarzonych ładunkiem elektrycznym
- aminokwasy o łańcuchach rozgałęzionych
- iminokwasy: proliny i hydroksyproliny

Harmonijka Beta

- struktura pofałdowanej kartki
- wiązanie peptydowe jest tak skonstruowane, że atomy grup C=O i N-H oraz dwa sąsiednie atomy węgla tworzą jedną płaszczyznę
- wiązania wodorowe powstają pomiędzy grupami C=O i N-H sąsiednich łańcuchów i są usytuowane poprzecznie do ich długiej osi

Jakie aminokwasy występują w miejscach zagięcia B-harmonijki

Pro, Gly i aa złańcuchami bocznymi obdarzonymi ładunkiem

Jaka struktura białka tworzy się gdy opuszcza ono rybosom

drugorzędowa

Struktura trzeciorzędowa białek

określa sposób wtórnego, trójwymiarowego pofałdowania cząsteczki białka z zachowaniem elementów struktury drugorzędowej.

Co determinuje sposób przestrzennego upakowania cząsteczki białka w strukturze trzeciorzędowej

Struktura pierwszorzędowa

Co jest odpowiedzialne za szybkie przybieranie przez peptydy struktury trzeciorzędowej?

Białkowa izomeraza disulfidowa
chaperony (biała opiekuńcze)

Domena białkowa

wydzielony, zwarty fragment struktury trzeciorzędowej, pełniący w białku określoną funkcję

Polipeptydy zawierające ponad 200 reszt aminokwasowych na ogół tworzą ile domen

conajmniej 2

Struktura czwartorzędowa biała

Określa oddziaływanie pomiędzy poszczególnymi łańcuchami polipeptydowymi w wielołańcuchowym białku
- skład podjednostkowy i wzajemny układ przestrzenny podjednostek w obrębie jednej cząsteczki białkowej
- tylko w niektórych białakch

Białka oligomeryczne

białka o wysokiej masie cząsteczkowej, które składająsięz dwóch lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych (monomerów), zwanych podjednostkami.

Cechy charakterystyczne struktury trzeciorzędowej

- giętkość łańcucha w punktach niestabilności
- tworzenie wiązań niekowalencyjnych - mostki solne, oddziaływanie hydrofobowe
- tworzenie mostków disulfidowych pomiędzy resztami Cys
- Domeny białkowe

Heterooligomery

Białka z różnych podjednostek np. hemoglobina

Homooligomery

Białka z identycznych podjednostek np. enzym jabłczanowy

Jaką strukturę stabilizują wiązania peptydowe

Pierwszorzędową

Jaką strukturę stabilizują wiązania wodorowe

drugorzędową

Jaką strukturę stabilizują wiązania hydrofobowe

Pomiędzy niepolarnymi grupami łańcuchów bocznych aminokwasów - struktura trzecio- i czwartorzędowa białek

Jaką strukturę stabilizują wiązania dwusiarczkowe

trzeciorzędową (kowalencyjne)

Inhibitory biosyntezy białka w komórkach eukariotycznych ważne!!!

- toksyna błonicza
- rycyna
- cykloheksimid
- puromycyna

Rycyna

Toksyczne białko (enzym) produkowane przez rącznika
Wykazuje aktywność N-glikozydazy katalizującej hydrolizę adeniny 28S rRNA

Toksyna błonicza

enzym produkowany przez patogen powodujący błonnicę, wykazuje aktywnośćADP-rybozylotransferazy, katalizującej ADP-trybolyzację eEF2 - w konsekwencji hamuje proces translacji, a konkretnie blokuje ona czynnik elongacji (eEF2 przesuwa nić o jeden kodon)
- podobnie działa exotoxyna

Cykloheksimid

Związek produkowany przez streptomyces griceus, który hamuje elongacje

Puromycyna

aminonukleozyd produkowany przez streptomyces alboniger
przypomina 3'-koniec aminoacylo-tRNA - wchodzi w miejsce A i powoduje zahamowanie translacji

Mechanizm działania toksyny błoniczej

- wykazuje aktywność ADP-rybozylotransferazy - katalizuje ona ADP-rybozylację - hamuje proces translacji

Ile % i jakie biała ulegają transportowi przez blony

50% białka sekrecyjne
- hormony polipeptydowe np. insulina
- albumina
- kolagen
- immunoglobuliny

Ile % i jakie białka są białkami błonowymi

- receptory hormonów polipeptydowych
- białka transportowe
- kanały jonowe
- biała budujące cytoszkielet

Ile % białek jest rozpuszczonych

20%

Peptydylotransferaza

rybozym, który wykazuje aktywność katalityczną 28S RNA, znajdujący sięw dużej 60S podjednostce rybosomu
- katalizuje translacje

SRP

SIGNAL RECOGNITION PARTICLE
- cząstka rozpoznająca sygnał

Sekwencja sygnałowa

kilka białek związanych 7SL RNA
- wszystkie białka przeznaczone do jakiegoś konkretnego miejsca mają taką samą sekwencję sygnałową

SRP-R

białko dokujące znajdujące się na błonie ER

Zarówno SRP jak i SRP-R wiążą i wykazują aktywność....

- GTP
- GTPazy

Co dzieje się z sekwencja sygnałową po wejściu do ER

zostaje odcięta przez peptydazę sygnałową

Hsc-70

białko opiekuńcze potrzebne do nadania białku kształtu oraz przyłączania odpowiednich elementów

Synteza kolagenu

1. Wejście białka do ER
2. Odcięcie sekwencji sygnałowej przez peptydazę sygnałową.
3. Hydroksylacja niektórych reszt prolinowych i lizynowych z udziałem Fe2+ i askorbinianu
4. Tworzenie mostków disiarczkowych pomiędzy cysteinami
5. Przyłączanie reszt cukrowych (glikozylacja) przez galaktyozylotransferazę i glukozyotransferazę - ułatwiają one utrzymanie cząstek prokolagenu w formie rozpuszczalnej
6. Łączenie sięze sobą peptydów w jeden Prokolagen z potrójną helisą (przez tworzenie się mostków disiarczkowych)
7. Cząstki prokolagenu wydostają się na zewnątrz przez pęcherzyki transportowe
8. Peptydaza kolagenowa odcina końcowe oligosacharydy
9. Oksydaza lizylowa - niektóre reszty lizyny zmieniają się w reszty allizyny w określonych punktach ->> łączenie tropokolagenów (mostki poprzeczne pomiędzy lizyną a allizyną)
10. Powstają włókna kolagenowe

Latryzm

Zaburzenia kości, stawów i naczyń - nasiona lathyrus odoratus seeds zawierają beta-aminopoprionitryl - inhibitor oksydazy lizylowej - brak mostków poprzecznych

Rola Hydroksyproliny

wzmacnia odporność termiczną tropokolagenu

jakie wiązania powstają pomiędzy modyfikowanymi resztami lizyny, allizyny i 5-hydroksylizyny

kowalencyjne wiązania krzyżowe (mostki poprzeczne?) - stabilizują włókienka kolagenu

Jakie metaloproteinazy degradują kolagen

- żelatynazy
- kolagenazy
- stromielizyny
- błonowe MMP

Regulacja aktywnośći MMP

Inhibitory MMP
- inhibitory niespecyficzne (alfa-2-makroglobulina)
- inhibitory specyficzne (TIMP)

Gdzie jest produkowana większość białek mitochondrialnych?

w cytoplazmie

Transport białek do mitochondriów

Poprzez system translokaz
- TOM - translocase of outer membrane
- TIM - translocase of inner membrane

NLS

Sekwencja kierująca do jądra; w gotowym białku

Importyny

kompleks białek w porze jądrowym, ich ruch przepycha towar przez por

Prebiałka

peptydy zawierające sekwencję sygnałową