Biochimica: Amminoacidi e Struttura delle Proteine

Flashcard vocabolario basate sulla lezione riguardante gli amminoacidi, il legame peptidico, le strutture proteiche e le modificazioni post-traduzionali.

Costante di dissociazione acida ($pK_a$)

Indica la tendenza di una sostanza a donare protoni; un aumento di 1 nel valore alza la tendenza di 10 volte.

Punto isoelettrico (pI)

Valore di pH in cui la somma netta delle cariche di un amminoacido è uguale a 0; si calcola come la media dei due valori di $pK_a$ che definiscono la specie zwitterionica.

Zwitterione

Forma dell'amminoacido che presenta carica netta zero dovuta all'annullamento delle cariche interne.

Anfoliti (sostanze anfoteriche)

Sostanze che possono comportarsi sia come acidi che come basi a seconda dell'ambiente in cui si trovano.

Idrossilazione

Trasformazione necessaria per il collagene che consiste nell'aggiunta di un gruppo ossidrile alla lisina e alla prolina.

Metilazione

Processo di aggiunta di un gruppo $-CH_3$; nel caso della miosina, questa modifica avviene sulla lisina per permetterne il funzionamento.

Amminoacidi non proteici

Amminoacidi implicati in processi biologici ma non presenti nelle proteine, come l'Ornitina e la Citrullina.

Legame peptidico

Legame polare con parziale carattere di doppio legame tra il carbonio carbonilico e l'azoto amminico, con una lunghezza intermedia di $1.32\,\text{\AA}$.

Conformazione Trans

Configurazione prevalente nelle proteine in cui i due carboni $\alpha$ si trovano in posizione opposta rispetto al legame peptidico per minimizzare la repulsione tra le catene laterali.

Prolina

L'unico amminoacido che può trovarsi sia in conformazione cis che trans; è comunemente presente nei ripiegamenti perché priva dell'angolo phi standard.

Angolo Phi ($\phi$)

Angolo diedrico di rotazione che si forma tra l'azoto (N) e il carbonio alfa ($C_{\alpha}$).

Angolo Psi ($\psi$)

Angolo diedrico di rotazione che si forma tra il carbonio alfa ($C_{\alpha}$) e il carbonio carbonilico (C).

Grafico di Ramachandran

Grafico che riporta i $360$ gradi di $\psi$ rispetto a $\phi$ per identificare le combinazioni di angoli consentite nelle strutture secondarie delle proteine.

Passo dell'elica

Distanza di un giro completo nell'$\alpha$-elica, pari a $5.4\,\text{\AA}$, comprendente circa $3.6$ amminoacidi.

$\beta$-foglietto antiparallelo

Conformazione strutturale più stabile grazie a legami a idrogeno più corti tra le catene polipeptidiche che corrono in direzioni opposte.

Struttura terziaria

Ripiegamento tridimensionale di una proteina determinato dalle interazioni tra le catene laterali R e il solvente (citoplasma).

Struttura quaternaria

Organizzazione di proteine multimeriche composte da più subunità, tenute insieme da legami deboli e ponti disolfuro.

Urea

Agente denaturante che agisce rompendo i legami deboli di una proteina, come nel caso della Ribonucleasi-A.

Beta-mercaptoetanolo

Agente denaturante specifico utilizzato per la rottura dei ponti disolfuro durante la denaturazione proteica.

Ripiegamenti cooperativi

Processo definito 'o tutto o niente' in cui una proteina viene eliminata se non raggiunge la corretta forma funzionale.

Proteoformi

Differenti specie proteiche che derivano da modificazioni post-traduzionali come decarbossilazione, idrossilazione o fosforilazione.