Biologie

Section 1 — Du gène à la protéine

o Polymorphisme : existence de plusieurs formes différentes.

o Caractère héréditaire : caractère transmis des parents aux descendants.

o Gène : fragment d’ADN portant une information héréditaire.

o ADN : molécule localisée dans le noyau, portant l’information génétique.

o Protéine : molécule formée par un enchaînement d’acides aminés.

o Protéines structurales : protéines qui entrent dans la structure de la cellule ou du corps.

o Protéines fonctionnelles : protéines qui assurent une fonction précise dans le corps, comme les enzymes, les hormones et les anticorps.

o Hémoglobine : protéine du sang qui transporte les gaz et donne la couleur rouge au sang.

o Chaque protéine possède une séquence précise d’acides aminés.

o La forme tridimensionnelle d’une protéine détermine sa fonction.

o Si la forme de la protéine change, sa fonction peut changer ou disparaître.

Section 2 — Acides aminés et liaison peptidique

o Acide aminé : unité de base qui forme les protéines.

o Il existe 20 acides aminés dans la nature.

o Structure générale d’un acide aminé :

R

|

NH2 — CH — COOH

o NH2 : groupement amine.

o COOH : groupement carboxyle.

o R : radical variable qui change d’un acide aminé à un autre.

o Le radical R détermine la nature de l’acide aminé.

o Acides aminés soufrés : acides aminés qui contiennent du soufre.

o Peptide / polypeptide : chaîne courte d’acides aminés.

o Protéine : chaîne longue d’acides aminés ayant une forme et une fonction précises.

o Liaison peptidique : liaison qui relie deux acides aminés.

CO — NH

o Synthèse : formation d’une liaison peptidique avec libération d’eau.

Acide aminé 1 + Acide aminé 2 → Dipeptide + H2O

o Hydrolyse : destruction d’une liaison peptidique grâce à l’eau.

Dipeptide + H2O → Acide aminé 1 + Acide aminé 2

o Pont disulfure : liaison entre deux acides aminés soufrés, qui stabilise la forme d’une protéine.

Section 3 — Test de Biuret

o Test de Biuret : test qui permet de détecter la présence d’une protéine ou d’un polypeptide.

o Réactifs utilisés :

Protéine + NaOH + CuSO4

o Résultat positif : apparition d’une coloration violette.

o La coloration violette indique la présence de liaisons peptidiques.

Section 4 — ADN, ARNm et information génétique

o Nucléotide : unité de base de l’ADN et de l’ARN.

o ADN : localisé dans le noyau.

o ARNm : molécule qui transporte le message génétique du noyau vers le cytoplasme.

o Les acides aminés se trouvent dans le cytoplasme.

o La synthèse protéique se fait dans le cytoplasme, au niveau des ribosomes.

o Schéma général :

ADN → ARNm → Acides aminés → Protéine

o L’ADN est transcrit en ARNm.

o L’ARNm est traduit en chaîne d’acides aminés.

o La chaîne d’acides aminés forme une protéine.

Section 5 — Transcription

o Transcription : fabrication d’un ARNm à partir d’un gène de l’ADN.

o La transcription se déroule dans le noyau.

o L’enzyme responsable est l’ARN polymérase.

o L’ARN polymérase ouvre les deux brins d’ADN.

o Elle fabrique l’ARNm en face du brin transcrit.

o L’ARNm est complémentaire au brin transcrit.

o L’ARNm ressemble au brin non transcrit, mais la thymine T est remplacée par l’uracile U.

Exemple :

Brin transcrit : TAC GGC ATT

Brin non transcrit : ATG CCG TAA

ARNm : AUG CCG UAA

o À la fin de la transcription, l’ARN polymérase se détache.

o L’ARNm quitte le noyau par les pores nucléaires et va vers le cytoplasme.

Section 6 — Traduction

Traduction : lecture de l’ARNm par le ribosome pour fabriquer une protéine.

o La traduction se déroule dans le cytoplasme.

o Elle se fait au niveau des ribosomes.

o Le ribosome lit les codons de l’ARNm.

o Les acides aminés sont assemblés dans l’ordre indiqué par l’ARNm.

o Les éléments nécessaires à la traduction sont :

ARNm + ribosome + acides aminés + ARNt + ATP + enzymes

o Le résultat est une chaîne polypeptidique.

o L’ATP fournit l’énergie nécessaire.

Section 7 — Codon, anticodon et ARNt

Codon : triplet de bases azotées porté par l’ARNm.

o Un codon code pour un acide aminé.

o Anticodon : triplet de bases azotées porté par l’ARNt.

o L’anticodon est complémentaire au codon de l’ARNm.

o ARNt : molécule qui transporte un acide aminé spécifique vers le ribosome.

o Le codon initial est :

AUG

o AUG code pour la méthionine.

o Les codons stop sont :

UAA — UAG — UGA

o Les codons stop arrêtent la traduction.

o Il existe 64 codons possibles, mais seulement 20 acides aminés.

Section 8 — Étapes de la traduction

1. Initiation

o Les deux sous-unités du ribosome s’assemblent.

o L’ARNt initiateur porte la méthionine.

o L’anticodon UAC de l’ARNt se fixe sur le codon AUG de l’ARNm.

o Cette fixation se fait au niveau du site P du ribosome.

2. Élongation

o L’élongation consiste à ajouter successivement des acides aminés.

o Un ARNt spécifique se place dans le site A du ribosome.

o Une liaison peptidique se forme entre les acides aminés.

o Le ribosome se déplace le long de l’ARNm : c’est la translocation.

3. Terminaison

o La traduction s’arrête quand le ribosome atteint un codon stop.

o La chaîne protéique est libérée.

o Les sous-unités du ribosome se séparent.

Section 9 — Polysomes et biosynthèse

o Polysome : ensemble de plusieurs ribosomes fixés sur un même ARNm.

o Les polysomes permettent de fabriquer rapidement plusieurs molécules de la même protéine.

o La biosynthèse des protéines est un phénomène amplifié et rapide.

o Le phénomène est amplifié car le même gène peut être transcrit plusieurs fois.

o Chaque ARNm peut être traduit par plusieurs ribosomes.

o Chez les procaryotes, la transcription et la traduction peuvent être simultanées.

Section 10 — Activation des acides aminés

o Avant la traduction, chaque acide aminé doit être fixé à son ARNt.

o Cette fixation nécessite :

une enzyme spécifique ;

un apport énergétique ;

l’hydrolyse de l’ATP.

o L’enzyme fixe un acide aminé spécifique sur l’ARNt correspondant.

o Cette association active l’acide aminé.

Section 11 — Réplication de l’ADN

o Réplication de l’ADN : mécanisme qui permet de copier l’ADN.

o Elle se fait avant la mitose.

o Elle permet de doubler la quantité d’ADN.

o Chaque cellule fille reçoit la même information génétique que la cellule mère.

o La réplication permet de maintenir l’intégrité de l’information génétique au cours des divisions cellulaires.

Section 12 — Génotype et phénotype

o Génotype : ensemble des gènes portés par les chromosomes d’un individu.

o Phénotype : ensemble des caractères observables chez un individu.

o Le génotype influence le phénotype grâce aux protéines fabriquées.

o Le phénotype peut aussi être influencé par le milieu.

o Les protéines structurales et enzymatiques produites par l’expression des gènes sont à l’origine de l’apparence extérieure d’un individu.

Section 13 — Mutation

o Mutation : modification de l’ADN.

o Une mutation correspond à un changement au niveau des nucléotides.

o Le changement d’un nucléotide peut changer un acide aminé.

o Le changement d’un acide aminé peut modifier la forme de la protéine.

o Si la forme de la protéine change, sa fonction peut changer ou disparaître.

o Une mutation peut provoquer des troubles physiologiques ou morphologiques.

Section 14 — Types de mutations

o Substitution ponctuelle : changement d’un seul nucléotide.

o Substitution étendue : changement de plusieurs nucléotides.

o Substitution silencieuse : changement d’un nucléotide, mais l’acide aminé ne change pas.

o Insertion : addition d’un ou plusieurs nucléotides dans la chaîne.

o Délétion : perte d’un ou plusieurs nucléotides dans la chaîne.

o Mutation non-sens : mutation qui transforme un codon normal en codon stop.

o La mutation non-sens arrête la synthèse de la protéine trop tôt.

Section 15 — Hémoglobine HbA / HbS

o HbA : hémoglobine normale.

o HbS : hémoglobine anormale.

o Génotypes possibles :

HbA / HbA → individu normal

HbA / HbS → individu hétérozygote / porteur

HbS / HbS → individu malade

o Si une anomalie existe dans l’ADN, elle peut apparaître dans la protéine.

o Une protéine anormale peut provoquer une maladie.

Section 16 — Anomalies autosomiques et gonosomiques

o Anomalie autosomique : anomalie portée par un chromosome non sexuel, donc de la paire 1 à 22.

o Anomalie gonosomique : anomalie portée par un chromosome sexuel, donc la paire 23.

o Les chromosomes sexuels sont X et Y.

Section 17 — Allèles et diversité génétique

o Allèle : version différente d’un même gène.

o Un gène peut posséder plusieurs allèles.

o Un individu hérite d’un allèle maternel et d’un allèle paternel.

o Les allèles résultent souvent de mutations.

o Les mutations peuvent créer plusieurs allèles.

o Les mutations contribuent à la diversité génétique.

Exemples :

Différentes couleurs des yeux

Différentes couleurs des cheveux

Section 18 — CMH / HLA

CMH : complexe majeur d’histocompatibilité.

o Chez l’homme, le CMH est appelé HLA.

o Les gènes du CMH se trouvent sur le chromosome 6.

o Ils codent pour des antigènes présents à la surface des cellules nucléées.

o Ces antigènes permettent au système immunitaire de reconnaître le soi et le non-soi.

o Soi : ce qui appartient à l’organisme.

o Non-soi : ce qui est étranger à l’organisme.

o Les jumeaux identiques possèdent le même CMH.

o Le CMH joue un rôle important dans les greffes.

o Si le CMH du donneur et du receveur est incompatible, il peut y avoir rejet de greffe.

Section 19 — Empreintes génétiques et hybridation

o Empreintes génétiques : technique qui permet d’identifier un individu grâce à son ADN.

o La technique de Jeffreys permet de comparer la disposition des bandes d’ADN.

o Elle peut être utilisée pour identifier un criminel ou établir une parenté.

o Hybridation : association de deux molécules d’ADN complémentaires.

o L’hybridation permet de savoir si deux chaînes d’ADN sont complémentaires.

o Elle permet aussi de comparer des ADN différents.

Section 20 — Transgénèse et électrophorèse

o Transgénèse : transfert d’un gène d’une espèce donneuse vers une espèce receveuse.

o La transgénèse permet de donner un nouveau caractère héréditaire à l’espèce receveuse.

o Électrophorèse : technique qui permet de séparer des fragments d’ADN selon leur taille.

o Les fragments les plus petits migrent plus loin et plus rapidement.

o Les fragments les plus grands migrent moins loin et plus lentement.

Section 21 — Énergie cellulaire

Les cellules ont besoin d’énergie pour fonctionner.

o L’énergie est nécessaire pour :

la division cellulaire ;

le métabolisme ;

la protéosynthèse ;

la croissance ;

la synthèse de nouvelles molécules.

o Les nutriments fournissent l’énergie aux cellules.

Section 22 — Respiration cellulaire

o Respiration cellulaire : oxydation complète d’une substance organique en présence de dioxygène.

o Elle se fait en milieu aérobie.

o Milieu aérobie : milieu riche en dioxygène O2.

o Réaction générale :

Glucose + O2 → CO2 + H2O + énergie

o La respiration cellulaire libère une grande quantité d’énergie.

o Les mitochondries sont les centrales énergétiques de la cellule.

o En milieu riche en O2, les mitochondries sont nombreuses, volumineuses et actives.

Section 23 — Fermentation

Fermentation : dégradation incomplète d’une substance organique en absence ou manque de dioxygène.

o Elle se fait en milieu anaérobie.

o Milieu anaérobie : milieu pauvre en O2 ou sans O2.

o La fermentation libère peu d’énergie.

o Dans la fermentation, la matière organique n’est pas totalement minéralisée.

o Les produits de la fermentation gardent encore une énergie potentielle.

o Fermentation alcoolique :

Glucose → éthanol + CO2 + énergie faible

o Fermentation lactique :

Glucose → acide lactique + énergie faible

o La respiration libère plus d’énergie que la fermentation.

Section 24 — Levures et mitochondries

o La levure de bière est un champignon, donc un être vivant.

o En présence de O2, la levure réalise la respiration cellulaire.

o En absence de O2, la levure réalise la fermentation.

o En milieu aérobie, les mitochondries ont un rôle important.

o En milieu anaérobie, les mitochondries jouent un rôle faible car la fermentation produit peu d’énergie.

Section 25 — Glucose et glycémie

o Glucose : sucre simple utilisé par les cellules pour produire de l’énergie.

o Le glucose passe dans le sang.

o Les hématies consomment beaucoup de glucose.

o Le cerveau consomme une quantité constante de glucose.

o Glycémie : taux de glucose dans le sang.

o Valeur normale de la glycémie :

0,7 g/L à 1,2 g/L

o Hypoglycémie : glycémie inférieure à 0,7 g/L.

o Hyperglycémie : glycémie supérieure à 1,2 g/L.

Section 26 — Rôle du foie dans la glycémie

o Le foie maintient la glycémie constante.

o Après un repas, le foie reçoit du sang riche en glucose par la veine porte hépatique.

o Le foie stocke une partie du glucose.

o Le sang qui sort du foie par la veine sus-hépatique contient moins de glucose si le foie a stocké du glucose.

o Le foie régule la glycémie grâce à trois mécanismes :

Glycogénogenèse : glucose → glycogène

Glycogénolyse : glycogène → glucose

Néoglucogenèse : substances non glucidiques → glucose

Section 27 — Glycogénogenèse, glycogénolyse, néoglucogenèse

o Glycogénogenèse : fabrication de glycogène à partir du glucose.

Glucose → Glycogène

o Réaction :

n C6H12O6 → (C6H10O5)n + n H2O

o Glycogénolyse : décomposition du glycogène en glucose.

Glycogène → Glucose

o La glycogénolyse se fait quand le taux de glucose diminue dans le sang.

o Néoglucogenèse : fabrication de glucose à partir de substances non glucidiques.

o Elle se fait surtout pendant un jeûne prolongé.

o Elle peut se faire à partir :

des acides aminés ;

du glycérol ;

de certaines molécules issues des lipides

Section 28 — Enzymes

o Enzyme : catalyseur biologique.

o Une enzyme accélère une réaction chimique.

o Une enzyme n’est pas consommée pendant la réaction.

o Une enzyme peut agir plusieurs fois.

o Une enzyme agit souvent autour de 37°C dans le corps humain.

o Métabolisme : ensemble des réactions chimiques réalisées dans le corps.

o Exemples de réactions chimiques :

digestion ;

oxydation ;

respiration cellulaire ;

photosynthèse chez les végétaux.

Section 29 — Spécificité enzymatique

o Les enzymes sont spécifiques.

o Chaque enzyme agit sur un substrat précis.

o Substrat : molécule sur laquelle agit l’enzyme.

o Site actif : partie de l’enzyme où se fixe le substrat.

o Le substrat doit être complémentaire au site actif.

o Il se forme un complexe enzyme-substrat.

o Après la réaction, l’enzyme est libérée et peut agir de nouveau.

o Si le site actif change de forme, le substrat ne peut plus se fixer.

Section 30 — Température et pH des enzymes

o L’activité d’une enzyme dépend de la température.

o Température optimale des enzymes humaines : environ 37°C.

o Une température basse ralentit l’activité enzymatique.

o Une température très élevée dénature ou détruit l’enzyme.

o Le pH influence aussi l’activité enzymatique.

o Chaque enzyme agit dans un pH convenable.

Exemples :

Bouche : pH ≈ 7 → milieu neutre

Estomac : pH < 7 → milieu acide

Intestin grêle : pH > 7 → milieu basique

Section 31 — Enzymes digestives

o Les enzymes digestives permettent la digestion des aliments.

o Elles transforment les grosses molécules en molécules plus simples.

o Amylase salivaire : enzyme qui agit sur l’amidon.

o Lactase : enzyme qui agit sur le lactose.

o Saccharase : enzyme qui agit sur le saccharose.

o Maltase : enzyme qui agit sur le maltose.

o Papaïne : enzyme de la papaye qui dégrade les protéines.

Section 32 — Sucres simples, doubles et complexes

o Sucre simple : sucre directement utilisable.

Exemples :

Glucose

Fructose

Galactose

o Sucre double : sucre formé de deux sucres simples.

Exemples :

Saccharose = glucose + fructose

Lactose = glucose + galactose

Maltose = glucose + glucose

o Sucre complexe : sucre formé de plusieurs sucres simples.

o Exemple :

Amidon = plusieurs molécules de glucose

Section 33 — Hydrolyse des sucres

Hydrolyse : décomposition d’une molécule grâce à l’eau.

o Exemple :

Saccharose + H2O → glucose + fructose

o L’hydrolyse du saccharose est catalysée par la saccharase.

o Pour hydrolyser un sucre double, il faut de l’eau et une enzyme spécifique.

Section 34 — Test de Fehling et eau iodée

Test de Fehling : test qui détecte les sucres réducteurs.

o Sucres réducteurs :

Glucose

Maltose

Lactose

o Le saccharose n’est pas un sucre réducteur.

o Résultat positif du test de Fehling : couleur rouge brique après chauffage.

o Eau iodée : test qui détecte l’amidon.

o En présence d’amidon, l’eau iodée devient bleue-noire.

o Si l’amidon est hydrolysé, la coloration bleue-noire disparaît.

Section 35 — Catalyse chimique et catalyse enzymatique

o Catalyse chimique : accélération d’une réaction grâce à une substance chimique comme HCl.

o Exemple :

Empois d’amidon + HCl + chaleur → glucose

o Conditions de la catalyse chimique :

Milieu acide

Température élevée : environ 100°C

Durée longue : environ 60 min

Produit : glucose

o Catalyse enzymatique : accélération d’une réaction grâce à une enzyme.

o Exemple :

Empois d’amidon + amylase salivaire → maltose

o Conditions de la catalyse enzymatique :

Milieu neutre

Température : environ 37°C

Durée courte : environ 15 min

Produit : maltose

o La catalyse enzymatique est plus rapide et se fait dans des conditions plus douces.

Section 36 — Amidon cuit

o Amidon cuit : empois d’amidon.

o Pour obtenir de l’empois d’amidon, on mélange :

Amidon + eau + chaleur

o L’amidon cuit est plus facilement attaqué par les enzymes.

Section 37 — Catalase et eau oxygénée

o Catalase : enzyme qui décompose l’eau oxygénée.

o Eau oxygénée : H2O2.

o Réaction :

2 H2O2 → 2 H2O + O2

o Cette réaction libère du dioxygène.

o La catalase existe dans certains tissus vivants.

Section 38 — Vocabulaire important

o Produit : molécule obtenue à la fin d’une réaction.

o Catalyseur : substance qui accélère une réaction chimique.

o Bio-catalyseur : catalyseur d’origine biologique.

o Hydrolyse : décomposition d’une molécule par l’eau.

o Synthèse : union de plusieurs molécules pour former une molécule plus grande.

o Métabolisme : ensemble des réactions chimiques du corps.

o Soi : ce qui appartient à l’organisme.

o Non-soi : ce qui est étranger à l’organisme.

o Substrat : molécule sur laquelle agit l’enzyme.

o Site actif : partie de l’enzyme qui reçoit le substrat.

o Complexe enzyme-substrat : association temporaire entre l’enzyme et son substrat.

Section 39 — Verbes d’action

o Préciser : indiquer et justifier.

o Identifier : déterminer, montrer que, faire un raisonnement.

o Analyser : observer les résultats ou une courbe, puis expliquer les variations.

o Interpréter : dire ce que les résultats indiquent.

o Hypothèse : commencer par “peut-être”.

o Problème : poser une question avec “est-ce que ?”.

o Déduire : analyser puis donner une conclusion.

o Comparer : donner les ressemblances puis les différences.

o Conclusion : donner une idée générale sans répéter toute l’analyse.

o Déterminer : trouver puis expliquer.

o Montrer que : utiliser “puisque” puis “alors”.

o Analyser une courbe : dire “au début… cela signifie que…” puis “tandis que…”.