Biokatalyse durch Enzyme

Allgemein

• Stoffwechselkette / Multienzymkomplex : Produkt → Edukt

• Wechselzahl: umgesetztes Substrat / Zeiteineit

• Aufgabe : biochemische Reaktionen beschleunigen, die Aktivierungsenergie herabsetzen (Biokatalysator) → normale körpertemperatur

• Sie gehen unverändert aus der Reaktion hervor und wirken in geringen Konzentrationen.

• Enzym + Substrat → Enzym-Substrat-Komple -› Enzym + Produkt(e)

• Schlüssel-Schloss-Modell : Form & Ladungsmusters ihres aktiven Zentrums passt zu spezifische Substrat

• induced fit : Konformation des aktiven Zentrums passt sich erst bei Annäherung des Substrats exakt der Substratstruktur an

Enzyme sind daher...

• substratspezifisch, d.h., sie setzen nur eine ganz bestimmte Verbindung oder eine bestimmte Stoffgruppe, ihr Substrat, katalytisch

• Struktur → Funktion : reaktionsspezifisch, d.h., sie katalysieren nur eine bestimmte Reaktion ihres Substrats.

Abhängigkeit der Enzymwirkung

• zunehmende Substratkonzentration → steigende Reaktionsgeschw, bis alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind (Sättigungskurve) → konstante Maximalgeschwindigkeit Vmax, auch wenn die Sub-stratkonzentration weiter erhöht wird.

• Km Wert = Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Maximalgeschwindigkeit ½ Vmax erreicht ist. kleiner → höhere Aktivität & Affinität des Enzyms gegenüber seinem Substrat

• Temperatur: RGT-Regel: Temperaturanstieg um 10°C → syeigende Reaktionsgeschwi um das Zwei- bis Dreifache bis Denaturierung, Tärtiarstruktur verändert ( Optimums)

• Indiv pH-Optimum. → Veränderung der Tertiärstruktur Denaturierung

Regulation der Enzymaktivität

• Reversible H

  • Kompetetive Hemmung : Inhibitor, = Struktur, bindet kovalent/ über starke Ionenbindung an Aminosäurerest im aktiven Zentrum.

    • → Erhöhung der Substratkonz bis sättigung (Sättigungskurve)

    • Antagonistische Wirkung

  • Allosterische Hemmung: Inhibitor, ≠, Allosterisches Zentrum, Veränderung der räumlichen Struktur des aktiven Zentrum

    • → Stärke der Wirkung hängt vom Mengenverhältnis Enzym & Inhibitor

    • → Veränderung der Substratkon-zentration → no Einfluss Auf Reaktionsgeschwindigkeit

  • Aktivierung durch einen Aktivator → Konformationsveränderung

• Irreversieble Hemmun

  • Inhibitor bindet kovalent an AZ → dauerhafte Blockade

  • bleibende Konformationsänderung

  • 
    

• Endprodukthemmung):

  • Stoffwechselwege durch allosterische Inhibition bedarfsgerecht geregelt

  • Endprodukt der Stoffwechsel-kette als allosterischer Hemmstoff auf das Schrittmacherenzym

صلي على محمد