Bioquimica U1- Clase 6: Clasificación y Funciones Biológicas de las Proteínas

Mazo sistemático, cubre la clasificación de proteínas por solubilidad (albúminas, globulinas), por composición química (simples y conjugadas con grupos prostéticos), morfología molecular (fibrosas y globulares), y el desglose de sus 8 funciones biológicas principales.

¿Cómo se clasifican las proteínas según el criterio físico de su solubilidad?
Se clasifican en albúminas (solubles en agua), globulinas (solubles en soluciones salinas), prolaminas (solubles en alcohol), glutelinas (solubles en ácidos

bases) y escleroproteínas (insolubles).

¿Cuál es la diferencia química entre una proteína simple y una proteína conjugada?
La proteína simple está formada exclusivamente por aminoácidos sin grupos adicionales, mientras que la conjugada posee una apoproteína unida a un grupo prostético no proteico.

¿Qué es un grupo prostético en la bioquímica de las holoproteínas?
Es un grupo químico no proteico unido covalentemente o fuertemente a una apoproteína, indispensable para que esta realice su función biológica.

¿A qué clase de proteína conjugada pertenecen las LDL y cuál es su grupo prostético?
Pertenecen a las lipoproteínas y su grupo prostético está constituido por moléculas lipídicas.

¿Cuál es el grupo prostético de la hemoglobina humana y qué átomo metálico central coordina?
Su grupo prostético es el grupo hemo, el cual coordina un átomo central de hierro ferroso.

¿Cuáles son las características físicas y funcionales distintivas de las proteínas fibrosas?
Son alargadas (una dimensión predomina), insolubles en agua y desempeñan funciones estrictamente estructurales y de soporte mecánico en los tejidos.

¿Cuáles son tres ejemplos representativos de proteínas fibrosas estructurales en vertebrados?
La queratina (pelo y uñas), el colágeno (tendones y matriz ósea) y la elastina (ligamentos y vasos sanguíneos).

¿Cuáles son las características físicas y funcionales de las proteínas globulares?
Están enrolladas de forma esférica y compacta, son solubles en agua y realizan funciones biológicas dinámicas como catálisis, transporte y defensa.

¿Cuál es la diferencia de organización estructural entre las proteínas monoméricas y las oligoméricas?
Las monoméricas están compuestas por una única cadena polipeptídica, mientras que las oligoméricas poseen más de una cadena o subunidad polipeptídica.

¿Cómo aceleran las enzimas proteicas la velocidad de las reacciones metabólicas celulares?
Actúan como biocatalizadores uniendo específicamente a los sustratos en su zona activa para debilitar sus enlaces químicos y transformarlos en productos.

¿Cuál es la diferencia conceptual entre un ligando y un receptor proteico?
El ligando es la molécula señalizadora pequeña (como una hormona) que se une específicamente, mientras que el receptor es la proteína celular diana que se une selectivamente al ligando para iniciar una respuesta.

¿Qué proteínas globulares se encargan de la función de transporte de oxígeno en sangre y almacenamiento en músculo respectivamente?
La hemoglobina transporta el oxígeno en el torrente sanguíneo y la mioglobina lo almacena en el tejido muscular.

¿Qué proteínas plasmáticas coordinan la función defensiva en vertebrados mediante la inactivación de virus y bacterias?
Las inmunoglobulinas (o anticuerpos).

¿Qué red proteica insoluble se encarga de formar el coágulo definitivo tras una lesión o daño en un vaso sanguíneo?
La red de fibrina, generada por las proteínas de la cascada de la coagulación.

¿Qué proteínas motoras interactúan directamente para coordinar el proceso mecánico de la contracción muscular y el movimiento ameboide?
La actina y la miosina.

¿Cuáles son dos ejemplos de proteínas cuya función biológica exclusiva es la reserva de aminoácidos para el desarrollo?
La ovoalbúmina (clara de huevo) y la lactoalbúmina o caseína (leche).

¿Qué complejo enzimático proteico celular se encarga de la función de respuesta al estrés mediante la eliminación y metabolismo de moléculas tóxicas y fármacos?
El complejo del citocromo P450.