4- Cytosol

Quelles sont les deux principales manières dont s'effectuent les trafics intracellulaires ?

Via des systèmes vésiculaires ou via des molécules qui traversent directement le cytoplasme.

Où se déroulent les trafics intracellulaires ?

Dans le cytoplasme, à l'intérieur de la membrane plasmique.

Qu'est-ce que le cytosol ou hyaloplasme?

La phase liquide et translucide où baignent les organites et de nombreuses petites molécules.

Quels éléments le cytosol n'occupe-t-il pas ?

Les organites.

Quels rôles joue le cytosquelette ? (3 réponses)

Il permet le maintien de la forme de la cellule, sert de transport intracellulaire et de système d'ancrage.

Quelle est la définition technique du cytosol ?

Fraction liquide du cytoplasme, obtenue après centrifugation et élimination des organites.

Quel est le pourcentage du volume cellulaire occupé par le cytosol ?

Environ 50% du volume d'une cellule classique.

Que reste-t-il après centrifugation d'un broyat de cellules ?

Le surnageant qui correspond au cytosol.

Quelle est la composition majoritaire du cytosol ?

85% d'eau.

Quels métabolites contient le cytosol ? (4 réponses)

Acides aminés, acides gras, glycérol, sucres.

Quels ions sont présents dans le cytosol ? (5 réponses)

Nat, K+, CI-, Mg2+, Ca2+.

Quels gaz dissous sont présents dans le cytosol ?

02 et CO2.

Que contiennent les inclusions du cytosol ?

Lipides et glycogène.

Quelle est la principale forme de stockage des sucres chez les animaux ?

Le glycogène.

Quelle est la principale forme de stockage des sucres chez les plantes ?

L'amidon.

Quels types de macromolécules sont présents en très grand nombre dans le cytosol ?

Les enzymes.

Quels acides nucléiques trouve-t-on dans le cytosol ?

ARNm et ARNr.

Que forment les ribosomes associés aux ARNm ?

Des polysomes, lieux de synthèse des protéines.

Comment les molécules entrent-elles dans le cytosol ?

Par endocytose ou à l'aide de transporteurs.

Qu'est-ce qui détermine la viscosité du cytosol ?

Les interactions entre les protéines.

Quand le cytosol est-il visqueux ?

Lorsque les interactions entre protéines sont fortes.

Quand le cytosol est-il fluide ?

Lorsque les interactions entre protéines sont faibles.

À quoi est liée la modification de consistance du cytosol ?

À l'origine des mouvements de certains organites.

Vrai ou faux le cytosol est considéré comme un carrefour métabolique ?

Vrai.

Où se déroule la glycolyse ?

Entièrement dans le cytosol.

La glycolyse a-t-elle besoin d'oxygène ?

Non, elle est anaérobie.

Où se fait la production d'énergie dans les cellules animales ?

Dans la mitochondrie.

Où se fait la production d'énergie dans les cellules végétales ?

Dans la mitochondrie et les chloroplastes.

Quelles sont les quatre rôles du cytosol vis a vis des protéines ?

Synthèse, modification, adressage, dégradation.

Quelles protéines sont synthétisées dans le cytosol ? (5 réponses)

Protéines du cytosol, majorité des protéines mitochondriales, protéines du nucléoplasme, protéines extrinsèques de la membrane plasmique (face cytosolique), protéines G.

Où débute la synthèse de toutes les protéines ?

Dans le cytosol.

Comment appelle-t-on la synthèse des protéines ?

La traduction.

Que décode-t-on durant la traduction ?

Un ARNm en séquence d'acides aminés.

Qu'utilise-t-on pour traduire l'ARNm en protéines ?

Le code génétique.

Quelles parties d'un ARNm varient pour coder les AA ?

Les bases.

Combien y a-t-il de bases différentes dans l'ARNm ?

4 bases (U, C, A, G).

Combien y a-t-il de combinaisons possibles avec un code à 3 lettres ?

64

($4^3$ = 64).

Combien y a-t-il d'acides aminés différents ?

20

Quel est le codon initiateur ?

AUG (Méthionine).

Quels sont les codons STOP ?

UAA, UAG, UGA.

Quels acides aminés sont codés par un seul codon ?

Méthionine et Tryptophane.

Combien de codons peuvent coder les autres acides aminés ?

Deux ou plus.

Le code génétique est-il universel ?

Oui, pour tous les organismes vivants (sauf exceptions mitochondriales et unicellulaires).

Que signifie un code dégénéré ?

Un même acide aminé peut être codé par plusieurs codons.

Qu'est-ce qui varie souvent dans un codon dégénéré ?

La troisième base.

Le code est-il chevauchant ?

Non, il est lu codon par codon, sans chevauchement.

Quels éléments sont nécessaires à la traduction ?

Ribosomes, ARNt, ARNm.

De quoi sont composés les ribosomes ?

Petite sous-unité et grande sous-unité.

Quelle activité importante contient la grande sous-unité ribosomique ?

La peptidyl transférase.

Par quoi sont liés les acides aminés dans une chaîne peptidique ?

Par des liaisons amide (liaisons peptidiques).

Comment se forme une liaison peptidique ?

Entre le COOH d'un acide aminé et le NH2 du suivant.

Que provoque chaque liaison peptidique formée ?

L'élimination d'une molécule d'eau.

Qu'est-ce qui détermine l'ordre des acides aminés dans une chaîne ?

La séquence de l'ARNm.

Quelles sont les trois étapes de la traduction ?

Initiation, élongation, terminaison

Que se passe-t-il lors de l'initiation de la traduction ?

Assemblage du ribosome sur l'ARNm

Que se passe-t-il lors de l'élongation ?

Accrochage des acides aminés les uns aux autres via des cycles répétés de délivrance d'AAs et de formation de la liaison peptidique, avec des mouvements le long de l'ARNm

Que se passe-t-il lors de la terminaison ?

Libération de la chaîne polypeptidique

Quelles sont les différences entre eucaryotes et procaryotes concernant la traduction ?

Des différences existent surtout au niveau des facteurs d'initiation, d'élongation et de terminaison

Quelle est la première étape avant l'initiation ?

Activation du premier AA qui est la Méthionine

Quel enzyme permet d'accrocher l'AA à son ARNt initiateur ?

L'amino-acyl ARNt synthétase

Quel composé est formé par l'amino-acyl ARNt synthétase avant le transfert sur l'ARNt ?

Amino-acyl-AMP

Que libère la formation de l'amino-acyl-AMP ?

Deux pyrophosphates

Comment s'appelle le complexe obtenu après activation de l'AA ?

Amino-acyl-ARNt

Où se fait l'accrochage de l'acide aminé sur l'ARNt ?

En 3' de l'ARNt

Comment sont les sous-unités ribosomales au début de l'initiation ?

Dissociées

Quels facteurs s'associent à la coiffe 5' de l'ARNm ?

elF4f, elF4a, elF4b et une hélicase ATP-dépendante

Quels facteurs rejoignent ensuite le complexe au niveau de la coiffe ?

Petite sous-unité ribosomale, elF2A, GTP, et MET-ARNt

Où se place cet ensemble sur le ribosome ?

Sur le site P (site peptidyl)

Quelle enzyme permet de lire l'ARNm lors de l'initiation

?

Une hélicase (ATP-dépendante)

Quel codon déclenche l'hydrolyse du GTP par elF2A ?

Le codon AUG

Que provoque l'hydrolyse du GTP par elF2A ?

La dissociation des facteurs d'initiation

Qu'est-ce que permet la dissociation des facteurs d'initiation ?

La fixation de la grosse sous-unité sur la petite sous-unité

Quel complexe ribosomal est formé à la fin de l'initiation ?

Un complexe ribosomal 80S

Que se passe-t-il à chaque cycle d'élongation ? (5 étapes)

Activation de l'amino-acyl ARNt avec du GTP et eEF1, liaison dans le site A, transpeptidation, libération de l'ARNt du site P, translocation via eEF2

Quels facteurs interviennent dans l'élongation ?

eEF1 et eEF2

Quelle molécule d'énergie est utilisée à chaque translocation ?

1 GTP

Qu'est-ce que la transpeptidation ?

Le transfert spontané du peptide sur le site A

Comment se fait la translocation du site A au site P ?

Grâce au facteur eEF2 et l'hydrolyse du GTP

Quand a lieu la terminaison ?

Quand le ribosome atteint un codon stop (UAA, UAG, UGA)

Quel facteur reconnaît le codon stop ?

Le facteur eRF

Comment est la structure du facteur eRF ?

Très proche de celle d'un ARNt

Que provoque la fixation de eRF sur le codon stop ?

L'hydrolyse du peptidyl-ARNt et la libération du peptide

Où a lieu la rupture de la liaison ester lors de la terminaison ?

Sur le site P

Quel est le rôle du cytosol dans l'adressage des protéines ?

Reconnaître les séquences d'adressage et diriger les protéines vers leur destination

Qu'est-ce que SRP ?

Une séquence d'adressage vers le réticulum endoplasmique.

Qu'est-ce que NLS ?

Une séquence d'adressage vers le noyau.

Quand peuvent avoir lieu les modifications des protéines ?

Pendant (co-traduction) ou après la traduction (post-traduction)

Combien de types de modifications peuvent toucher les acides aminés ?

Une centaine

Quels types de modifications post-traductionnelles existent ? (en citer 10)

Phosphorylation-déphosphorylation, enlèvement de la méthionine, méthylation, carboxylation, acétylation, sulfatation, glycosylation, accrochage d'acides gras, conformation 3D, ubiquitination

Où se fait la O-glycosylation?

Dans l'appareil de Golgi

Est-ce que toutes les protéines peuvent subir une O-

glycosylation ?

Non, un nombre limité de protéines cytosoliques

Que permet l'accrochage d'acides gras sur une protéine

?

L'ancrage sur la face cytosolique des membranes

Quel est le rôle des protéines de choc thermique ?

Maintenir l'intégrité des protéines cellulaires, intervenir dans l'adressage, les modifications et la dégradation

Comment appelle-t-on aussi les protéines de choc thermique ? (2 réponses)

Heat Shock Proteins (HSP), protéines chaperonnes

Où se trouvent les protéines HSP ? (5 réponses)

Dans le cytosol, la matrice mitochondriale, la lumière du RE, la lumière des lysosomes, la membrane interne

Quelle est l'activité enzymatique des HSP ?

Elles ont une activité ATPasique, sauf l'ubiquitine

Quel est le poids moléculaire des HSP ?

De 10 à 110 kDa

Quelles sont les deux grandes catégories de HSP ?

HSP constitutives et HSP inductibles

Quand les HSP inductibles apparaissent-elles ?

Lors de stress : infection virale, hypoxie, toxines

Quels effets a une élévation de température sur les protéines ?

Diminution de la synthèse, modification de la conformation, agrégation