Biochimie - Peptides et Protéines

Cartes mémoires de vocabulaire sur le cours des peptides et protéines (UE 1 Biochimie).

Protéines

Macromolécules constituées d'acides aminés représentant la moitié du poids sec des cellules et formant les constituants principaux du vivant (transporteurs, anticorps, médiateurs et enzymes).

Liaison peptidique

Liaison covalente formée par condensation entre la fonction carboxyle ($\text{COOH}$) portée par le carbone $\alpha$ d'un acide aminé et la fonction amine ($\text{NH}_3$) portée par le carbone $\alpha$ de l'acide aminé suivant, avec élimination d'eau.

Angles $\phi$ et $\Psi$

Angles de rotation autour des carbones $\alpha$ permettant l'articulation des plans peptidiques fixes entre eux.

Squelette carboné

Structure répétitive commune à toutes les protéines, formée par l'enchaînement successif des acides aminés par des liaisons peptidiques.

Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomérase (PPI)

Enzyme catalysant l'isomérisation cis/trans des liaisons peptidiques précédant la proline, transformant la position cis naturelle de la proline en position trans.

Oligopeptide

Peptide composé d'un enchaînement de $4$ à $10$ acides aminés.

Polypeptide

Chaîne d'acides aminés composée de moins de $100$ acides aminés.

Structure secondaire

Organisation tridimensionnelle locale d'une protéine (hélices $\alpha$ et feuillets $\beta$), stabilisée essentiellement par des liaisons hydrogènes.

Hélice $\alpha$

Structure secondaire caractérisée par des rotations successives des plans peptidiques de $100^\text{o}$ les uns par rapport aux autres et comptant $3{,}6$ acides aminés par tour de spire.

Dispositions des feuillets $\beta$

Organisation de $3$ à $4$ brins $i\beta$$ adjacents reliés latéralement par des liaisons hydrogènes, adoptant une disposition parallèle, antiparallèle ou mixte.

Coudes

Structures particulières correspondant à un repliement local de la protéine, retrouvées lors d'une transition de structure secondaire.

Structures désordonnées

Portions non structurées, mobiles et flexibles d'une protéine, capables de changer de conformation pour s'adapter à différents ligands.

Pont disulfure

Liaison covalente réversible entre deux résidus cystéines ($\text{S-S}$), formée par oxydation de manière co-traductionnelle ou post-traductionnelle.

Domaine protéique

Unité structurale de base de la structure tertiaire, capable de se replier et de fonctionner de manière autonome vis-à-vis du reste de la protéine.

Apoprotéine

Protéine dépourvue de son groupement prosthétique (sans cofacteur).

Groupement prosthétique

Cofacteur non protéique essentiel à la fonction et à l'acquisition de la structure native d'une protéine.

Structure quaternaire

Assemblage de plusieurs chaînes protéiques (sous-unités) entre elles pour former un multimère.

Structure native

Conformation tridimensionnelle fonctionnelle d'une protéine, correspondant à sa forme thermodynamiquement la plus stable et la moins énergétique.

Protéines chaperonnes

Protéines assurant le repliement correct des protéines de leur état dénaturé vers leur conformation native stable.

Spectre d'absorption des protéines

Spectre caractérisé par deux pics : un pic à $210\,nm$ correspondant à la liaison peptidique et un pic spécifique à $280\,nm$ dû aux acides aminés aromatiques.

N-Glycosylation

Modification post-traductionnelle débutant dans le réticulum endoplasmique, consistant en l'ajout d'un glucide par liaison covalente sur une asparagine.

O-Glycosylation

Modification post-traductionnelle se déroulant dans l'appareil de Golgi, consistant en l'ajout d'un glucide sur le groupement hydroxyle ($\text{OH}$) d'une sérine ou d'une thréonine.

Mucines

Grandes glycoprotéines riches en motifs "ST repeats" issus de la O-glycosylation, protégeant les muqueuses grâce à leurs propriétés de viscoélasticité.

Phosphorylation

Modification post-traductionnelle réversible consistant en l'ajout d'un groupement phosphate ($\text{PO}_4^-$) sur des résidus tyrosine, sérine ou thréonine par des kinases.

Phosphatase

Enzyme catalysant le retrait des groupements phosphates préalablement ajoutés sur les protéines.

Hormone de croissance (GH)

Polypeptide de $191$ acides aminés produit par l'antéhypophyse, agissant comme une hormone de l'anabolisme sur les os, les muscles et le foie.

Insuline

Hormone de $51$ acides aminés synthétisée par les cellules $\beta$ des îlots de Langerhans, constituée d'une chaîne $\alpha$ ($21\,\text{AA}$) et d'une chaîne $\beta$ ($30\,\text{AA}$) rattachées par deux ponts disulfures inter-chaînes.

Proinsuline

Précurseur de l'insuline dont le clivage d'une partie centrale permet de libérer la forme active de l'insuline.

Peptides anti-microbiens

Oligopeptides de $12$ à $50$ acides aminés riches en résidus positifs (arginine, lysine), adoptant une structure en hélice $\alpha$ amphipatique pour former des pores dans les membranes bactériennes.

Tropocollagène

Unité de base du collagène formée par l'enroulement en triple hélice de $3$ chaînes de $1050$ acides aminés chacune, stabilisées par des liaisons hydrogènes.

Scorbut

Maladie liée à une carence en vitamine C (acide ascorbique) provoquant un défaut d'hydroxylation de la proline, ce qui fragilise la structure du tropocollagène.

Hème

Groupement prosthétique composé d'une porphyrine et d'un atome de fer ferreux ($\text{Fe}^{2+}$), permettant la fixation du dioxygène ($\text{O}_2$).

Immunoglobuline

Anticorps en forme de Y produit par les lymphocytes B, constitué de $2$ chaînes lourdes (H) et de $2$ chaînes légères (L) reliées par des ponts disulfures.