Primer parcial de Bioquímica

(1)Fundamentos de bioquímica; (2) Estructuray función de los aminoácidos

Aminoácido que no es quiral

Lisina

Aminoácido que no tiene actividad óptica

Glicina, porque tiene 2 átomos de hidrógeno

20 aminoácidos y sus símbolos y su polaridad

NO POLARES ALIFÁTICOS

• Alanina (Ala) A

• Glicina (Gly) G

• Prolina (Pro) P

• Valina (Val) V

• Leucina (Leu) L

• Isoleucina (Ile) I

• Metionina (Met) M

NO POLARES AROMÁTICOS

• Fenilalanina (Phe) F

• Tirosina (Tyr) Y

• Triptófano (Trp) W

POLARES (SIN CARGA)

• Serina (Ser) S

• Treonina (Thr) T

• Cisteína (Cys) C

• Asparagina (Asn) N

• Glutamina (Gln) Q

POLARES (CON CARGA POSITIVA)

• Lisina (Lys) K

• Histidina (His) H

• Arginina (Arg) R

POLARES (CON CARGA NEGATIVA)

• Aspartato (Asp) D

• Glutamato (Glu) E

Todas las célucas comparten características estructurales

Verdad

**El tamaño de las células animales y vegetales**

animales: hasta 30 μm

vegetales: hasta 100 μm por sus vacuolas

Cacterísticas distintivas de eucariontes

el núcleo y los orgánulos rodeados de membrana

Función de los filamentos de proteína

proporcionan a la célula forma y rigidez y sirven como rieles a lo largo de lo cual los orgánulos celulares se mueven a través de toda la célula.

de donde vienen las proteínas que se emnsablan para crear los filamentos de proteína

citoesqueleto

Qué define la periferia de la célula.

la membrana plasmática

Volumen interno limitado por la membrana celular

citosol

Está compuesto por una disolución acuosa y una variedad de moléculas en suspensión.

citoplasma

¿Qué grupos funcionales son?

\

\

¿Qué grupos funcionales son?

\
\

\

¿Qué grupos funcionales son?

\

\

¿Qué grupos funcionales son?

¿Qué grupos funcionales son?

¿Qué grupos funcionales son?

¿Qué grupos funcionales son?

La suma de todas las proteínas presentes en una célula se llama:

Proteoma

Está constituido por todas las moléculas que contienen lípidos en una célula:

Lipidoma

está constituido por todas las moléculas que contienen carbohidratos.

Glicoma

es la caracterización de la estructura comparativa, función y mapeo de los genomas.

genómica

es la secuencia entera del ADN de la célula o de su ARN (en caso de los virus de ARN).

genoma

es la caracterización sistemática de este complemento de proteínas bajo un conjunto específico de condiciones.

proteómica

Los polímeros más pequeños se llaman:

oligoscáridos

Isómeros cis

los grupos sustituyentesse encuentran en el ^^mismo lado del doble enlace^^

isómeros trans

los grupos sustituyentes se encuentran en ^^lados opuestos.^^

ΔG de una reacción es negativo (ΔG

La reacción es exergónica (a la derecha)

ΔG de una reacción es positivo ΔG>0)

La reacción es endergónica (a la izq)

Cuál es el nombre de la regulación

Regulación por retroinhibición o retroalimentación negativa

Qué dice la 1ª ley de la termodinámica

“en cualquier cambio físico o químico, la cantidad total de energía en el universo permanece constante aunque la forma de la energía puede cambiar”

Qué es un Ácido nucleico?

Polímero de residuos de nucleótidos. Los principales ácidos nucleicos son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ribonucleico (ARN).

Qué es un Aminoácido?

Compuesto que consiste en

átomo de C + 1 amina primaria + 1 ácido carboxílico + 1 cadena lateral R + átomo de hidrógeno.

¿Qué es la conformación?

Describe la ^^disposición espacial^^ de los ^^grupos sustituyentes^^ que tienen libertad para adoptar posiciones diferentes en el espacio sin necesidad de romper enlaces, gracias a la ^^rotación^^ de estos.

¿Qué es la configuración?

@@Distribución espacial de los átomos@@ de una molécula.

Coenzima.

Cofactor orgánico requerido para la acción de ciertas enzimas.

Coenzima que tiene ácido pantoténico y que actúa como transportador de grupos acilo.

Coenzima A.

Enantiómeros.

Moléculas que no son imágenes especulares superponibles una de la otra. Los enantiómeros son un tipo de estereoisómeros.

Estereoisómero.

Molécula quiral con diferente configuración alrededor de al menos uno de sus centros asimétricos, pero que por lo demás son idénticas.

Es una hemoproteína tetramérica, cuya función es el transporte de oxígeno y CO 2 entre los pulmones y los tejidos.

hemoglobina

Nucleósido.

Compuesto formado por una base púrica o pirimidínica unida covalentemente a una pentosa.

Metabolito.

Compuestos en una vía metabólica que se encuentran entre el sustrato inicial y el producto final. Cada paso de una ruta metabólica ocasiona un pequeño cambio químico específico, normalmente la eliminación, transferencia o adición de un átomo o grupo funcional.

La bioquímica estudia cómo las moléculas en los organismos vivos interactúan para mantener la vida, siguiendo las leyes físicas y químicas del universo.

verdadero

qué comparten con los humanos los pájaros, las bestias, las plantas y los microorganismos del suelo ?

• las mismas unidades estructurales básicas (células)

• la misma clase de macromoléculas (ADN, ARN y proteínas) formadas por la misma clase de estructuras monoméricas (nucleótidos y aminoácidos).

• Utilizan las mismas vías para la síntesis de los componentes y comparten el mismo código genético.

Cuáles son las carcaterísticas universales de todas las células?

• membrana plasmática;

• tienen un citosol (solución acuosa) que contiene metabolitos

• coenzimas

• iones inorgánicos

• enzimas

• tienen un conjunto de genes dentro de un nucleoide (bacterias y arqueas) o núcleo (eucariontes).

que organitos se pueden aislar para su estudio? en bacterias y eucariotes

bacterias: citosol, nucleoide y plasmidos

eucariotes: nucleo y multicompartimentos

donde se encuentra el citoplasma y de que esta compuesto

se encuentra entre la membrana plasmática y el núcleo

está compuesto de citosol + variedad de partículas suspendidas con funciones específicas.

por qué interacciones se estabilizan las estructuras tridimensionales de las biomoléculas y los complejos supramoleculares?

no covalentes (débiles):

• Puentes de hidrógeno (entre grupos polares). (Entre grupos neutros, enlaces peptídicos)

• Interacciones iónicas (entre grupos cargados).

• Agregados de grupos no polares en solución acuosa producidas por el efecto hidrofóbico (también lIamado interacciones hidrofóbicas).

• Interacciones de van der Waals (algunas veces llamadas fuerzas de London).

Puentes de hidrógeno biológicamente importantes

molecula quiral

no se puede superponer exactamente sobre su imagen especular, lo que significa que la molécula y su enantiómero son distintos.

molecula aquiral

se puede superponer exactamente sobre su imagen especular, lo que significa que la molécula y su imagen especular son idénticas.

qué tipo de sistema termodinámico son los organismos vivos?

abierto

entropía (S).

aleatoriedad o desorden de los componentes de un sistema químico

Todos los organismos vivos están constituídos de moléculas de la misma clase de subunidades monoméricas.

verdadero

Unidad estructural de las proteínas

Aminoácidos

Qué aminoácido presenta el grupo épsilon amino en su cadena lateral.

Lisina (Lys) K

Principal componente estructural de pelo, escamas y cuernos.

Queratina

El grupo R de los aminoácidos determinan el grado de solubilidad del mismo

Verdadero, ya que nos dice si es polar (hidrofílico) o no polar(hidrofóbico)

¿Cuál es la longitud de onda (nm) a la que tiene mayor absorción los aminoácidos aromáticos?

280 nm

¿Cuál es el peso molecular promedio de los aminoácidos?

110 daltones

¿Qué aminoácido no es ópticamente activo y por qué?

Glicina, porque su cadena lateral es 1 átomo de hidrógeno

Los dos aminoácidos que tienen un átomo de azufre son:

Metionina y cisteína

**Aminoácidos intermediario de reacciones metabólicas y que no está presente en las proteínas**

• Citrulina

• Ornitina

• S-adenosil-metionina

• Homocisteína

Aminoácido no proteínico presente en antibióticos

D-valina

Aminoácidos no proteínicos

Neurotransmisor: GABA

Hormona: Tiroxina (T4)

El grupo R de la histidina se llama

imidazol

Todos los aminoácidos tienen un valor de punto isoeléctrico

verdadero

funciones de las proteínas

• Estructurales: colágeno, elastina, queratina

• Estructurales

• Trasporte: hemoglobina, albumina

• Defensa: inumoglobina G, mucina

• Enzimas: hexocinasa(glucolisis), fosfohexosa isomerasa

• Contráctiles: actina, miosina, conectina

• Receptores: de insulina, de epinefrina

• Transferencia de e-: citocromo C, citocromo bf

Luciferina y luciferasa

la luciferasa oxida a la luciferina y esta produce luz al oxidarse (luciernagas)

Hemoglobina

Es una hemoproteína tetramérica, cuya función es el transporte de oxígeno y CO 2 entre los pulmones y los tejidos.

Funciones de los aminoácidos

• Formación de proteínas (histidina, isoleucina, leucina, etc).

• Transmisión del impulso nervioso (glutamato, GABA y glicina).

• Biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.

Quién propuso las configuraciones absolutas mediante el sistema D y L, basado en la configuración absoluta del gliceraldehído?

Emil Fischer, en 1891

Nomenclatura de los carbonos de un aminoácido

1 -

2 alfa

3 beta

4 gamma

5 delta

6 epsilon…

¿Qué es un residuo de aminoácido?

aminoácido que se encuentra formando una proteína

¿Cómo es un enlace peptídico?

cuando aminoácidos se unen covalentemente para formar la proteína y se pierde una molécula de agua por cada enlace entre dos aminoácidos.

¿Qué aminoácidos observan la luz uv?

Tiptofano y Tirosina a 280

¿Qué aminoácidos son esenciales?

• Isoleucina (Ile) I

• Leucina (Leu) L

• Lisina (Lys) K

• Metionina (Met) M

• Fenilalanina (Phe) F

• Teonina (Thr) T

• Triptofano (Trp) W

• Valina (Val) V

• Histidina EN NIÑOS (His) H

¿Qué aminoácidos son no esenciales?

• Alanina (Ala) A

• Arginina (Arg) R

• Aspargina (Asn) N

• Aspartato ( Asp) D

• Cisteína (Cys) C

• Glutamato (Glu) E

• Glicina (Gly) G

• Prolina (Pro) P

• Serina (Ser) S

• Tirosina (Tyr) Y

• Histidina EN ADULTOS (His) H

¿Por qué la Histidina es aminoácido esencial en niños y no en adultos?

Porque se agota rápidamente en procesos de crecimiento

Compuesto derivado de la histidina

Histamina

Compuesto derivado de la L-tirosina Y Dopa

Dopamina

¿Qué es el punto isoeléctrico?

Valor de pH en el que una molécula no tiene carga neta.

¿Cuál es el pesomolecular aproximado para una proteína de 682 residuos de aminoácidos?

682 x 110 = 75 000 daltones = 75 kDa

Tiroxina

hormona producida por la glándula tiroidea que contiene yodo. Aumenta la tasa de reacciones químicas en las células y ayuda a controlar el crecimiento y desarrollo.

Proteína.

Macromolécula formada por residuos de aminoácidos y compuesta por una o varias cadenas polipeptídicas.

El enlace peptídico, que une a dos aminoácidos covalentemente, resulta de

La condensación de aminoácidos.

¿Cómo se le conoce también al enlace peptídico?

Enlace amida

características del enlace peptídico

• enlace covalente entre grupo amino y grupo carboxilo de dos aminoácidos diferentes.

• rígido y plano

• 40% de enlace doble y se estabiliza por resonancia

• O Y N están en posición trans

• 6 átomos

• puede llegar a participar en 2 puentes de hidógeno

¿Qué grupo o grupos en una proteína, contribuyen a sus propiedades ácido-base?

Los grupos R en la proteína.

Es plano, posee carácter de doble enlace

enlace peptídico

Estructura primaria

Unión de todos los enlaces covalentes que unen los residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica

tipos enlaces de estructura 1º

enlace peptídico y disulfuro

Estructura secundaria

cualquier segmento de una cadena polipeptídica y describe el arreglo espacial local de los átomos de la cadena principal sin tomar en cuenta la conformación de su cadena lateral o su interrelación con otros segmentos.

ejemplos de estructura 2º

• α-hélice.

• Conformaciones β.

• Giros β.

• Triple hélice del colágeno.

Principal fuerza estabilizadora de la estructura secundaria

puentes de hidrógeno

Restricciones en la α-hélice

Prolina (Pro) P y Glicina (Gly) G

Grupos R en la α-hélice

se encuentran al exterior

Conformación β

repetitiva. Es una conformación más extendida de las cadenas polipetídicas. Zig zag

Grupos R en la hoja β

se encuentran alternados

Giros β

• formados comunmente por Pro y Gly

• muy abundantes en proteínas globulares

• conectan las terminaciones de dos segmentos adyacentes de una lámina u hoja β

• giro de 180º