Primer parcial de Bioquímica

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(1)Fundamentos de bioquímica; (2) Estructuray función de los aminoácidos

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1
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Aminoácido que no es quiral
Lisina
2
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Aminoácido que no tiene actividad óptica
Glicina, porque tiene 2 átomos de hidrógeno
3
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20 aminoácidos y sus símbolos y su polaridad
NO POLARES ALIFÁTICOS

* Alanina (Ala) A
* Glicina (Gly) G
* Prolina (Pro) P
* Valina (Val) V
* Leucina (Leu) L
* Isoleucina (Ile) I
* Metionina (Met) M

\
NO POLARES AROMÁTICOS

* Fenilalanina (Phe) F
* Tirosina (Tyr) Y
* Triptófano (Trp) W

\

POLARES (SIN CARGA)

* Serina (Ser) S
* Treonina (Thr) T
* Cisteína (Cys) C
* Asparagina (Asn) N
* Glutamina (Gln) Q

\
POLARES (CON CARGA POSITIVA)

* Lisina (Lys) K
* Histidina (His) H
* Arginina (Arg) R

\
POLARES (CON CARGA NEGATIVA)

* Aspartato (Asp) D
* Glutamato (Glu) E
4
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Todas las célucas comparten características estructurales
Verdad
5
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**El tamaño de las células animales y vegetales**
animales: hasta 30 μm

vegetales: hasta 100 μm por sus vacuolas
6
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Cacterísticas distintivas de eucariontes
el núcleo y los orgánulos rodeados de membrana
7
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Función de los filamentos de proteína
proporcionan a la célula forma y rigidez y sirven como rieles a lo largo de lo cual los orgánulos celulares se mueven a través de toda la célula.
8
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de donde vienen las proteínas que se emnsablan para crear los filamentos de proteína
citoesqueleto
9
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Qué define la periferia de la célula.
la membrana plasmática
10
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Volumen interno limitado por la membrana celular
citosol
11
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Está compuesto por una disolución acuosa y una variedad de moléculas en suspensión.
citoplasma
12
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¿Qué grupos funcionales son?

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¿Qué grupos funcionales son?

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¿Qué grupos funcionales son?

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¿Qué grupos funcionales son?

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¿Qué grupos funcionales son?

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¿Qué grupos funcionales son?

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¿Qué grupos funcionales son?
¿Qué grupos funcionales son?
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¿Qué grupos funcionales son?
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¿Qué grupos funcionales son?
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¿Qué grupos funcionales son?
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19
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La suma de todas las proteínas presentes en una célula se llama:
Proteoma
20
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Está constituido por todas las moléculas que contienen lípidos en una célula:
Lipidoma
21
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está constituido por todas las moléculas que contienen carbohidratos.
Glicoma
22
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es la caracterización de la estructura comparativa, función y mapeo de los genomas.
genómica
23
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es la secuencia entera del ADN de la célula o de su ARN (en caso de los virus de ARN).
genoma
24
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es la caracterización sistemática de este complemento de proteínas bajo un conjunto específico de condiciones.
proteómica
25
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Los polímeros más pequeños se llaman:
oligoscáridos
26
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Isómeros cis
los grupos sustituyentesse encuentran en el ^^mismo lado del doble enlace^^
27
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isómeros trans
los grupos sustituyentes se encuentran en ^^lados opuestos.^^
28
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ΔG de una reacción es negativo (ΔG
La reacción es exergónica (a la derecha)
29
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ΔG de una reacción es positivo ΔG>0)
La reacción es endergónica (a la izq)
30
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Cuál es el nombre de la regulación
Cuál es el nombre de la regulación
Regulación por retroinhibición o retroalimentación negativa
31
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Qué dice la 1ª ley de la termodinámica
“en cualquier cambio físico o químico, la cantidad total de energía en el universo permanece constante aunque la forma de la energía puede cambiar”
32
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Qué es un Ácido nucleico?
Polímero de residuos de nucleótidos. Los principales ácidos nucleicos son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ribonucleico (ARN).
33
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Qué es un Aminoácido?
Compuesto que consiste en

átomo de C + 1 amina primaria + 1 ácido carboxílico + 1 cadena lateral R + átomo de hidrógeno.
34
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¿Qué es la conformación?
Describe la ^^disposición espacial^^ de los ^^grupos sustituyentes^^ que tienen libertad para adoptar posiciones diferentes en el espacio sin necesidad de romper enlaces, gracias a la ^^rotación^^ de estos.
35
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¿Qué es la configuración?
@@Distribución espacial de los átomos@@ de una molécula.
36
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Coenzima.
Cofactor orgánico requerido para la acción de ciertas enzimas.
37
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Coenzima que tiene ácido pantoténico y que actúa como transportador de grupos acilo.
Coenzima A.
38
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Enantiómeros.
Moléculas que no son imágenes especulares superponibles una de la otra. Los enantiómeros son un tipo de estereoisómeros.
39
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Estereoisómero.
Molécula quiral con diferente configuración alrededor de al menos uno de sus centros asimétricos, pero que por lo demás son idénticas.
40
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Es una hemoproteína tetramérica, cuya función es el transporte de oxígeno y CO 2 entre los pulmones y los tejidos.
hemoglobina
41
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Nucleósido.
Compuesto formado por una base púrica o pirimidínica unida covalentemente a una pentosa.
42
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Metabolito.
Compuestos en una vía metabólica que se encuentran entre el sustrato inicial y el producto final. Cada paso de una ruta metabólica ocasiona un pequeño cambio químico específico, normalmente la eliminación, transferencia o adición de un átomo o grupo funcional.
43
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La bioquímica estudia cómo las moléculas en los organismos vivos interactúan para mantener la vida, siguiendo las leyes físicas y químicas del universo.
verdadero
44
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qué comparten con los humanos los pájaros, las bestias, las plantas y los microorganismos del suelo ?
* las mismas unidades estructurales básicas (células)
* la misma clase de macromoléculas (ADN, ARN y proteínas) formadas por la misma clase de estructuras monoméricas (nucleótidos y aminoácidos).
* Utilizan las mismas vías para la síntesis de los componentes y comparten el mismo código genético.
45
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Cuáles son las carcaterísticas universales de todas las células?
* membrana plasmática;
* tienen un citosol (solución acuosa) que contiene metabolitos
* coenzimas
* iones inorgánicos
* enzimas
* tienen un conjunto de genes dentro de un nucleoide (bacterias y arqueas) o núcleo (eucariontes).
46
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que organitos se pueden aislar para su estudio? en bacterias y eucariotes
bacterias: citosol, nucleoide y plasmidos

eucariotes: nucleo y multicompartimentos
47
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donde se encuentra el citoplasma y de que esta compuesto
se encuentra entre la membrana plasmática y el núcleo

está compuesto de citosol + variedad de partículas suspendidas con funciones específicas.
48
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por qué interacciones se estabilizan las estructuras tridimensionales de las biomoléculas y los complejos supramoleculares?
no covalentes (débiles):

* __Puentes de hidrógeno__ (entre grupos polares). (Entre grupos neutros, enlaces peptídicos)
* __Interacciones iónicas__ (entre grupos cargados).
* Agregados de grupos no polares en solución acuosa producidas por el efecto hidrofóbico (también lIamado __interacciones hidrofóbicas__).
* Interacciones de __van der Waals__ (algunas veces llamadas fuerzas de London).
49
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Puentes de hidrógeno biológicamente importantes
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50
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molecula quiral
no se puede superponer exactamente sobre su imagen especular, lo que significa que la molécula y su enantiómero son distintos.
51
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molecula aquiral
se puede superponer exactamente sobre su imagen especular, lo que significa que la molécula y su imagen especular son idénticas.
52
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qué tipo de sistema termodinámico son los organismos vivos?
abierto
53
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entropía (S).
aleatoriedad o desorden de los componentes de un sistema químico
54
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Todos los organismos vivos están constituídos de moléculas de la misma clase de subunidades monoméricas.
verdadero
55
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Unidad estructural de las proteínas
Aminoácidos
56
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Qué aminoácido presenta el grupo épsilon amino en su cadena lateral.
Lisina (Lys) K
57
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Principal componente estructural de pelo, escamas y cuernos.
Queratina
58
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El grupo R de los aminoácidos determinan el grado de solubilidad del mismo
Verdadero, ya que nos dice si es polar (hidrofílico) o no polar(hidrofóbico)
59
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¿Cuál es la longitud de onda (nm) a la que tiene mayor absorción los aminoácidos aromáticos?
280 nm
60
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¿Cuál es el peso molecular promedio de los aminoácidos?
110 daltones
61
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¿Qué aminoácido no es ópticamente activo y por qué?
Glicina, porque su cadena lateral es 1 átomo de hidrógeno
62
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Los dos aminoácidos que tienen un átomo de azufre son:
Metionina y cisteína
63
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**Aminoácidos intermediario de reacciones metabólicas y que no está presente en las proteínas**
* Citrulina
* Ornitina
* S-adenosil-metionina
* Homocisteína

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64
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Aminoácido no proteínico presente en antibióticos
D-valina
65
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Aminoácidos no proteínicos
Neurotransmisor: GABA

Hormona: Tiroxina (T4)
66
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El grupo R de la histidina se llama
imidazol
67
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Todos los aminoácidos tienen un valor de punto isoeléctrico
verdadero
68
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funciones de las proteínas
* Estructurales: colágeno, elastina, queratina
* Estructurales
* Trasporte: hemoglobina, albumina
* Defensa: inumoglobina G, mucina
* Enzimas: hexocinasa(glucolisis), fosfohexosa isomerasa
* Contráctiles: actina, miosina, conectina
* Receptores: de insulina, de epinefrina
* Transferencia de e-: citocromo C, citocromo bf
69
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Luciferina y luciferasa
la luciferasa oxida a la luciferina y esta produce luz al oxidarse (luciernagas)
70
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Hemoglobina
Es una hemoproteína tetramérica, cuya función es el transporte de oxígeno y CO 2 entre los pulmones y los tejidos.
71
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Funciones de los aminoácidos
* Formación de proteínas (histidina, isoleucina, leucina, etc).
* Transmisión del impulso nervioso (glutamato, GABA y glicina).
* Biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.
72
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Quién propuso las configuraciones absolutas mediante el sistema D y L, basado en la configuración absoluta del gliceraldehído?
Emil Fischer, en 1891
73
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Nomenclatura de los carbonos de un aminoácido
1 -

2 alfa

3 beta

4 gamma

5 delta

6 epsilon…
74
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¿Qué es un residuo de aminoácido?
aminoácido que se encuentra formando una proteína
75
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¿Cómo es un enlace peptídico?
cuando aminoácidos se unen covalentemente para formar la proteína y se pierde una molécula de agua por cada enlace entre dos aminoácidos.
76
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¿Qué aminoácidos observan la luz uv?
Tiptofano y Tirosina a 280
77
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¿Qué aminoácidos son esenciales?
* Isoleucina (Ile) I
* Leucina (Leu) L
* Lisina (Lys) K
* Metionina (Met) M
* Fenilalanina (Phe) F
* Teonina (Thr) T
* Triptofano (Trp) W
* Valina (Val) V
* Histidina EN NIÑOS (His) H
78
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¿Qué aminoácidos son no esenciales?
* Alanina (Ala) A
* Arginina (Arg) R
* Aspargina (Asn) N
* Aspartato ( Asp) D
* Cisteína (Cys) C
* Glutamato (Glu) E
* Glicina (Gly) G
* Prolina (Pro) P
* Serina (Ser) S
* Tirosina (Tyr) Y
* Histidina EN ADULTOS (His) H
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¿Por qué la Histidina es aminoácido esencial en niños y no en adultos?
Porque se agota rápidamente en procesos de crecimiento
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Compuesto derivado de la histidina
Histamina
81
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Compuesto derivado de la L-tirosina Y Dopa
Dopamina
82
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¿Qué es el punto isoeléctrico?
Valor de pH en el que una molécula no tiene carga neta.
83
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¿Cuál es el pesomolecular aproximado para una proteína de 682 residuos de aminoácidos?
682 x 110 = 75 000 daltones = 75 kDa
84
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Tiroxina
hormona producida por la glándula tiroidea que contiene yodo. Aumenta la tasa de reacciones químicas en las células y ayuda a controlar el crecimiento y desarrollo.
85
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Proteína.
Macromolécula formada por residuos de aminoácidos y compuesta por una o varias cadenas polipeptídicas.
86
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El enlace peptídico, que une a dos aminoácidos covalentemente, resulta de
La condensación de aminoácidos.
87
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¿Cómo se le conoce también al enlace peptídico?
Enlace amida
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características del enlace peptídico
* enlace covalente entre grupo amino y grupo carboxilo de dos aminoácidos diferentes.
* rígido y plano
* 40% de enlace doble y se estabiliza por resonancia
* O Y N están en posición trans
* 6 átomos
* puede llegar a participar en 2 puentes de hidógeno
* \
89
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¿Qué grupo o grupos en una proteína, contribuyen a sus propiedades ácido-base?
Los grupos R en la proteína.
90
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Es plano, posee carácter de doble enlace
enlace peptídico
91
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Estructura primaria
Unión de todos los enlaces covalentes que unen los residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica
92
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tipos enlaces de estructura 1º
enlace peptídico y disulfuro
93
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Estructura secundaria
cualquier segmento de una cadena polipeptídica y describe el arreglo espacial local de los átomos de la cadena principal sin tomar en cuenta la conformación de su cadena lateral o su interrelación con otros segmentos.
94
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ejemplos de estructura 2º
* α-hélice.
* Conformaciones β.
* Giros β.
* Triple hélice del colágeno.
95
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Principal fuerza estabilizadora de la estructura secundaria
puentes de hidrógeno
96
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Restricciones en la α-hélice
Prolina (Pro) P y Glicina (Gly) G
97
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Grupos R en la α-hélice
se encuentran al exterior
98
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Conformación β
repetitiva. Es una conformación más extendida de las cadenas polipetídicas. Zig zag
99
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Grupos R en la hoja β
se encuentran alternados
100
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Giros β
* formados comunmente por Pro y Gly
* muy abundantes en proteínas globulares
* conectan las terminaciones de dos segmentos adyacentes de una lámina u hoja β
* giro de 180º