Biochemia - Podstawy i Enzymologia

Fiszki pojęciowe z wykładu z biochemii obejmujące budowę komórki, aminokwasy, białka, enzymologię oraz metabolizm hemu i hemoglobiny.

Biochemia

Nauka dotycząca chemicznych podstaw życia.

Schemat budowy komórki zwierzęcej

Model komórki prezentujący jej podstawowe struktury: cytoplazmę (1), siateczkę śródplazmatyczną szorstką (2), rybosomy (3), chromatynę w jądrze (4), jąderko (5), aparat Golgiego (6), lizosomy (7), błonę komórkową (8), mitochondrium (9) oraz jądro komórkowe (10).

Jądro komórkowe

Organellum komórkowe będące miejscem występowania chromosomów oraz zachodzenia syntezy RNA zależnej od DNA (transkrypcji).

Mitochondrium

Organellum komórkowe, w którym zachodzi cykl kwasu cytrynowego oraz fosforylacja oksydacyjna.

Siateczka śródplazmatyczna

Organellum będące głównym miejscem biosyntezy białek (poprzez rybosomy związane z błonami), biosyntezy lipidów oraz utleniania ksenobiotyków z udziałem cytochromu P-450.

Aparat Golgiego

Organellum komórkowe odpowiedzialne za wewnątrzkomórkowy rozdział białek, reakcje glikozylacji oraz reakcje powstawania siarczanów.

Peroksysom

Organellum komórkowe odpowiedzialne za degradację niektórych kwasów tłuszczowych.

Lizosom

Organellum komórkowe zawierające liczne hydrolazy rozkładające cząsteczki organiczne.

Cytozol

Płynna część cytoplazmy zawierająca m.in. enzymy glikolizy oraz enzymy syntezy kwasów tłuszczowych.

Substancje hydrofilowe

Substancje odznaczające się znacznym powinowactwem do wody.

Substancje hydrofobowe

Substancje niezdolne do łączenia się z wodą i niezwilżające się.

pH

Ujemny logarytm stężenia (aktywności) jonów wodorowych ($pH = -\frac{\text{d}}{\text{d}x}$ / $pH = -\text{log}[H^+]$).

Jon obojnaczy

Forma aminokwasu, w której grupa karboksylowa jest zjonizowana ujemnie ($-COO^-$), a grupa aminowa zjonizowana dodatnio ($-NH_3^+$), dając sumaryczny ładunek elektryczny równy $0$.

Punkt izoelektryczny (pI)

Wartość $pH$, w której aminokwas występuje w roztworze w postaci jonu obojnaczego (ładunek wypadkowy wynosi $0$).

Glutation

Tripeptyd o strukturze Glu-Cys-Gly, w którym wiązanie peptydowe tworzy się z udziałem grupy $\frac{\text{d}}{\text{d}x}$ / $\text{gama}$ ($\frac{\text{d}}{\text{d}x}$ / $\text{N-końcowej}$) karboksylowej glutaminianu; występuje w formie zredukowanej (GSH) i utlenionej (GSSG).

Kininy (kalidyna i bradykinina)

Peptydy o małej masie cząsteczkowej (kalidyna – dekapeptyd, bradykinina – nanopeptyd), które rozszerzają naczynia krwionośne i kurczą mięśnie gładkie przewodu pokarmowego.

Angiotensyna II

Bardzo aktywny oktapeptyd powstający z angiotensyny I po odłączeniu dipeptydu His-Leu; m.in. kurczy mięśnie gładkie naczyń krwionośnych i podnosi ciśnienie tętnicze.

Enkefaliny

Pentapeptydy występujące w mózgu (Met-enkefalina i Leu-enkefalina), wykazujące silne działanie przeciwbólowe.

Oksytocyna

Nanopeptyd produkowany przez tylny płat przysadki mózgowej, który pobudza czynność skurczową macicy w okresie porodu.

Wazopresyna (antydiuretyna)

Nanopeptyd wydzielany przez tylny płat przysadki mózgowej, pobudzający resorpcję wody w kanalikach nerkowych oraz kurczący naczynia krwionośne.

Struktura pierwszorzędowa białka

Liniowa sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym połączonych wiązaniami peptydowymi.

Struktura drugorzędowa $\beta$-harmonijka

Lokalne fałdowanie łańcucha polipeptydowego w postać pofałdowanej płaszczyzny, stabilizowane wiązaniami wodorowymi.

Struktura trzeciorzędowa białka

Trójwymiarowy układ przestrzenny całego łańcucha polipeptydowego stabilizowany wiązaniami hydrofobowymi, dwusiarczkowymi, jonowymi oraz wodorowymi.

Struktura czwartorzędowa białka

Sposób przestrzennego połączenia dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych (podjednostek) stanowiących oligomer.

Rodopsyna

Chromoproteid znajdujący się w pręcikach oka, zbudowany z białka (opsyny) i chromoforu ($11\text{-cis}\text{-retinalu}$), uczestniczący w reakcji fotochemicznej widzenia.

Jednostka enzymatyczna (u)

Aktywność enzymu przekształcającego $1\text{ }\frac{\text{d}}{\text{d}x}$ / $1\text{ }\text{mikromol}$ ($1\text{ }\frac{\text{d}}{\text{d}x}$ / $1\text{ }\text{umol}$) substratu w czasie $1\text{ }\text{min}$ w temperaturze $30^\text{o}\text{C}$ w optymalnym $pH$ i warunkach reakcji rzędu zerowego.

Energia aktywacji ($\text{d}G^*$ / $\text{Delta }G^*$)

Różnica pomiędzy energą swobodną stanu przejścia a energią swobodną substratu; obniżana przez enzymy w celu przyspieszenia reakcji.

Stała Michaelisa ($K_m$)

Stężenie substratu (wyrażone w $mol/dm^3$), przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę szybkości maksymalnej ($\frac{v_{max}}{2}$).

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD+)

Koenzym będący pochodną witaminy B3 (amidu kwasu nikotynowego), stanowiący akceptor protonów i elektronów w procesach utleniania katalizowanych przez dehydrogenazy.

Flawinomononukleotyd (FMN) i Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD)

Koenzymy pochodne ryboflawiny (witaminy B2); FMN przenosi protony i elektrony w łańcuchu oddechowym, a FAD jest bezpośrednim akceptorem wodorów odłączanych od wybranych substratów.

Inhibicja kompetycyjna

Zahamowanie reakcji enzymatycznej na skutek konkurowania inhibitora i substratu o wiązanie w centrum aktywnym enzymu (zwiększa $K_m$, nie zmienia $v_{max}$).

Inhibitory kompetycyjne dehydrogenazy bursztynianowej

Związki o strukturze podobnej do bursztynianu (np. malonian, szczawian, szczawiooctan), konkurujące o miejsce aktywne tego enzymu.

Inhibicja niekompetycyjna

Zahamowanie aktywności enzymatycznej przez inhibitor wiążący się z enzymem poza centrum katalitycznym (zmniejsza $v_{max}$, nie zmienia $K_m$).

Izoenzymy

Genetycznie uwarunkowane odmiany danego enzymu, różniące się strukturą molekularną i właściwościami kinetycznymi, ale katalizujące tę samą reakcję.

Apoenzym

Białkowa część enzymu pozbawiona kofaktora, nieaktywna katalitycznie.

Holoenzym

Katalitycznie aktywny kompleks białka enzymatycznego (apoenzymu) wraz z kofaktorem.

Hem

Barwnik pirolowy zawierający jon $Fe^{2+}$ lub $Fe^{3+}$ w centrum pierścienia protoporfiryny IX, stanowiący grupę prostetyczną mioglobiny, hemoglobiny czy cytochromów.

Porfirie

Schorzenia wywołane defektem syntezy hemu, prowadzące do nadmiernej akumulacji i wydalania prekursorów porfiryn (np. kwasu $\frac{\text{d}}{\text{d}x}$ / $\text{delta-aminolewulinowego}$ i porfobilinogenu).

Bilirubina

Czerwono-pomarańczowy, słabo rozpuszczalny w wodzie barwnik żółciowy powstający z rozpadu hemu, transportowany we krwi w kompleksie z albuminą.

Schemat katabolizmu hemu

Proces rozpadu hemu zachodzący w makrofagach (do biliwerdyny i bilirubiny), transportu do wątroby (wiązanie z kwasem glukuronylowym), wydalania do żółci oraz przekształcania przez bakterie jelitowe w urobilinogen, sterkobilinę i urobilinę.

Efekt Bohra

Zjawisko zmniejszania powinowactwa hemoglobiny do tlenu pod wpływem obniżenia $pH$ (wzrostu stężenia jonów $H^+$) i wzrostu stężenia $CO_2$, ułatwiające oddawanie tlenu w tkankach.

2,3-bisfosfoglicerynian (BPG)

Ujemny efektor allosteryczny hemoglobiny, który wiążąc się niekowalencyjnie w stosunku $1:1$ stabilizuje konformację T o mniejszym powinowactwie do tlenu i ułatwia jego uwalnianie w tkankach.