3.1. de architectuur van eiwitten

aminozuren

• centraal C-atoom

• aminogroep

• carboxylgroep

• waterstofatoom

• variabele zijketen

• meestal L-vorm

• kleinste- glycine

essentiële aminozuren

PVT TIM HALL

aminozuren met alifatische zijketens, hydrofoob

AVLI

aminozuren met aromatische zijketens, hydrofoob

FYW

aminozuren zwavelatoom, hydrofoob

MC

aminozuren negatief geladen, hydrofiel

DE

aminozuren positief gelaten, hydrofiel

KRH

aminozuren neutraal

NQST

gemiddelde moleculair gewicht aminozuren

110 Da

primaire structuur

• peptidebinding (amidebinding)

• aminozuursequentie

• N van het tweede AZ aan C van eerste AZ vasthechten

• iso-elektrisch punt: pH waarbij nettolading 0 is

• homologe eiwitten: gemeenschappelijke voorouder

• identieke eiwitten

Welke drie hoeken beschrijven rotatie in de polypeptideruggengraat?

φ: N–Cα; ψ: Cα–C; ω: C–N.

Waarom is rotatie rond de peptidebinding beperkt?

Door het gedeeltelijk dubbelbindingskarakter; de betrokken atomen liggen vrijwel in één vlak.

Wat zijn de ω-hoeken bij trans en cis?

Trans: 180°; cis: 0°. Trans is meestal energetisch gunstiger.

Wat beperkt de toegelaten φ- en ψ-hoeken?

Sterische hindering: atomen kunnen elkaar niet onbeperkt naderen.

Wat toont een Ramachandran-plot?

De toegelaten combinaties van de dihedrale hoeken φ en ψ

Waarom heeft glycine meer toegelaten conformaties?

Glycine heeft slechts een H als zijketen en ondervindt weinig sterische hindering.

Waarom heeft proline minder toegelaten conformaties?

De cyclische zijketen beperkt de bewegingsvrijheid van de polypeptideruggengraat.

Wat stabiliseert secundaire eiwitstructuren

Vooral H-bruggen tussen delen van de polypeptideruggengraat.

Hoe ontstaan H-bruggen in een α-helix?

Tussen de C=O-groep van aminozuur i en de N–H-groep van aminozuur i+4.

Welke vorm heeft een α-helix?

Een rechtshandige helix met de zijketens naar buiten.

In welke richting wijst het dipoolmoment van een α-helix?

De positieve lading bevindt zich aan de aminoterminale zijde.

Wat stabiliseert een α-helix naast H-bruggen?

Van-der-Waals-stapeling tussen zijketens.

Welke aminozuren destabiliseren vaak een α-helix?

Glycine en proline.

Wat is een Edmunson-wielprojectie?

Een projectie die de verdeling van aminozuurzijketens rond een α-helix toont.

Wanneer is een α-helix amfipatisch?

Wanneer één zijde hydrofiel en de andere hydrofoob is.

Hoe herken je een transmembraan-α-helix aan de aminozuursamenstelling?

Ze bevat vrijwel uitsluitend hydrofobe aminozuren.

Hoe ontstaat een β-vouwblad?

Door H-bruggen tussen amino- en carbonylgroepen van naburige β-strengen.

Welke twee hoofdtypen β-vouwbladen bestaan er?

Parallelle en antiparallelle β-vouwbladen.

Hoe lopen β-strengen in een parallel β-vouwblad?

De polypeptideketens lopen in dezelfde N-naar-C-richting.

Hoe lopen β-strengen in een antiparallel β-vouwblad?

De polypeptideketens lopen in tegengestelde N-naar-C-richting.

Hoe liggen de H-bruggen in een antiparallel β-vouwblad?

Ze liggen vrijwel lineair tussen de β-strengen.

Hoe liggen de H-bruggen in een parallel β-vouwblad?

Ze liggen schuin tussen de β-strengen

Hoe is een β-vouwblad ruimtelijk opgebouwd?

De strengen liggen in een geplooid vlak; R-groepen steken afwisselend boven en onder uit.

Wat stabiliseert een β-vouwblad?

H-bruggen en van-der-Waals-interacties tussen naburige zijketens.

Wat is een β-bocht?

Een regelmatige structuur die de polypeptideketen ongeveer 180° laat keren.

Welke aminozuren komen vaak voor in β-bochten?

Glycine en proline, door hun specifieke conformationele eigenschappen.

Welke H-brug wordt typisch gevormd in een β-bocht van vier aminozuren?

Tussen de carbonylgroep van aminozuur 1 en de aminogroep van aminozuur 4.

Wat is het verschil tussen een β-bocht en een lus?

Een β-bocht is kort en regelmatig; een lus is langer en heeft geen regelmatig patroon.

Hoe lang zijn lussen meestal?

Meestal 5–16 aminozuurresiduen.

Welke aminozuren zijn vaak rijkelijk aanwezig in lussen?

Hydrofiele aminozuren.

Waarom zijn lussen functioneel belangrijk?

Ze liggen vaak aan het eiwitoppervlak en kunnen interacties aangaan.

Hoe kunnen hydrofobe residuen in een lus bijdragen aan stabiliteit?

Door interactie met andere aminozuren van het eiwit.

Wat zijn supersecundaire structuren of structurele motieven?

Terugkerende combinaties van secundaire structuurelementen in eiwitten.

Wat is typisch voor supersecundaire structuren tegenover domeinen?

Ze vormen meestal geen stabiele, zelfstandige structurele eenheid.

Welke elementen kunnen supersecundaire structuren vormen?

α-helixen, β-strengen of combinaties daarvan.

Wat zijn topologiediagrammen?

Schematische 2D-weergaven van de opeenvolging van secundaire structuren in een eiwit.

Wat verbindt een α-helix-lus-α-helixmotief?

Twee α-helixen die door een lus verbonden zijn.

Welke eiwitten gebruiken vaak een α-helix-lus-α-helixmotief om DNA te binden?

Veel transcriptiefactoren en repressoren.

Welke ionen binden vaak aan een α-helix-lus-α-helixmotief?

Ca²⁺-ionen in bepaalde calcium-bindende eiwitten.

Wat is de EF-handstructuur?

Een Ca²⁺-bindend supersecundair motief met twee α-helixen verbonden door een lus.

Welke aminozuurposities in de EF-handlus kunnen Ca²⁺ coördineren?

Posities 1, 3, 5 en 12 leveren zijketens die het ion kunnen coördineren