AMMINOACIDI E PROTEINE

Amminoacido

Composti da carbonio (chirale) + gruppo carbossilico + gruppo amminico - idrogeno + gruppo R

20 amminoacidi

Variano in base al gruppo R che cambia

4 cose sugli amminoacidi

1) gli ammino hanno propietà chimiche diverse in quanto hanno gruppo R che varia. Possono essere polari, apolari, acidi o basici…

2) solo 2 ammino hanno gruppo R con lo zolfo e sono la METIONINA E CISTEINA

3) metionina importante da ricordare in quanto è primo ammino per produrre catena dove alcuni non tengono metionina altri invece si

4) dei 20 ammino 8 sono definiti ESSENZIALI in quanto il corpo non li produce quindi dieta e attraverso gli essernziali creano gli altri 12 che sono definiti NON ESSENZIALI.

(NON VALE METTERE IN PISTA TRE FENICOTTERI TRISTI ISOLATI E LEUCEMINI)

Stechiometria

Carbonio centrale chirale perché crea legami con 4 gruppi diversi, e quindi sono anche chiamati ISOMERI OTTICI: ovvero che esistono due immagini speculari non sovrapponibili (L-ammino e D-ammino)

Propietà acido/base

Ammino si chiamono anfoteri perché possono acquisire proprietà acide e basici

Punto isoelettrico di un amminoacido

È il valore del ph in quanto carica netta dell’ammino è = 0

Legame peptidico

Quando due amminoacidi si uniscono. Il gruppo carbossilico di un amminoacido si unisce al gruppo amminico di quello sucessivo, con una liberazione di molecola d’acqua (reazione di condensazione)

Struttura della proteina

1) struttura primaria: catena peptidica con legami peptidici

2) struttura secondaria: riegamento della catena primaria formando legami ad IDROGENO tra amminoacidi —> file parallele o spirale

3) struttura terziaria: ulteriore ripiegamenti della catena con possibili legami di tipo INTERAZIONE IDROFOBICHE, LEGAMI A IDROGENO/INTERAZIONE IONICHE ( PONTI SALINI E PONTI DISOLFURO (LEGAMI S-S TRA DUE CISTEINE)

4) struttura quaternaria: formato da due o più catene

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